Cấu tạo hoá học của prôtêin (bậc ba)

Chia sẻ: Nguyen Phuonganh | Ngày: | Loại File: PDF | Số trang:11

0
276
lượt xem
60
download

Cấu tạo hoá học của prôtêin (bậc ba)

Mô tả tài liệu
  Download Vui lòng tải xuống để xem tài liệu đầy đủ

Cấu trúc bậc ba của protein - liên kết disulfid (-S - S-) Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống.

Chủ đề:
Lưu

Nội dung Text: Cấu tạo hoá học của prôtêin (bậc ba)

  1. Cấu tạo hoá học của prôtêin (bậc ba) Cấu trúc bậc ba của protein - liên kết disulfid (-S - S-) Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống. Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch
  2. peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững. Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn. Ngoài trên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một số liên kết khác như:
  3. - Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro. Liên kết tồn: liên kết này hình thành giữa hai con trái dấu của hai gốc acid amin nằm xa nhau theo thứ tự trong chuỗi peptid, nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian. Ví dụ: giữa COO- của acid glutamic với NH3+ của lysin. Loại liên kết này nằm rải rác trong phân tử do có một số gốc acid amin có hai nhóm COOH và NH2.
  4. Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như: Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11 . Insulin là hon non tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng bệnh đái đường Insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc tiến quá trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose.
  5. - Lực hấp dẫn Van dệt Vals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử. Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; - CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các búi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng . và . phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.
  6. Sự duy tử hình dạng giúp protein ở trạng thái nguyên vẹn, tức là các hoạt tính sinh học được duy trì. Mỗi biến đổi của hình dạng kéo theo sự biến đổi của hoạt tính. Đô men cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu từ 1976, đến nay người ta cho rằng sự hình thành đô men rất phổ biến ở các chuỗi peptid tương đối dài. Đô men cấu trúc có thể được định nghĩa là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là những nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động chức năng của nó. Trong nhiều protein, đô men gắn liền với chức năng kết hợp
  7. đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo từ các đô men thì trung tâm hoạt động lại được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều đô men. Sự thành thành các đô men trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa những bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. - ở những protein nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự thì các đô men có cấu trúc tương đối giống nhau. 2.4. Cấu trúc bậc bốn của protein Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh.
  8. Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học. Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn là điều kiện để hình thành nên tính năng mới của protein. Ví dụ về cấu trúc bậc bốn: - Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2' Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận
  9. chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy. - Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose. + Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời nhau). + Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách
  10. thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động. Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer. Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.

CÓ THỂ BẠN MUỐN DOWNLOAD

Đồng bộ tài khoản