Tài liệu hoá học - Hóa học Protid

Chia sẻ: Dang Van Doan | Ngày: | Loại File: PPT | Số trang:43

0
141
lượt xem
58
download

Tài liệu hoá học - Hóa học Protid

Mô tả tài liệu
  Download Vui lòng tải xuống để xem tài liệu đầy đủ

7- Dinh dưỡng và dự trữ: Cung cấp 10% năng lượng Dự trữ : ovalbmin/trứng, casein/sữa ( là nguồn dự trữ thật sự) Các loại protid khác chỉ khi thật sự cần thì mới được huy động. Ngoài ra protid cũng tham gia tạo áp lực keo thẩm thấu, tham gia điều hoà, duy trì áp suất,...

Chủ đề:
Lưu

Nội dung Text: Tài liệu hoá học - Hóa học Protid

  1. Hoá Học Protid Hoá ĐOÀN TRỌNG PHỤ
  2. HOÁ HỌC PROTID HOÁ Mở đầu Phần1 Aminoacid Phần2 Peptid Phần 3 Protein Phần 4 Proteid
  3. Mở đầu I- Thuật ngữ Protid, theo nghĩa rộng, bao gồm: - Aminoacid (AA) - Peptid - Protein - Proteid theo nghĩa hẹp, chỉ gồm: - protein - Proteid *Nay có xu hướng dùng protein
  4. II- Các chức năng chính của protid II- 1- Cấu trúc/tạo hình: phần lớn protid (65%) 2- Xúc tác: các enzym (E), có một số AN có khả năng xúc tác như rRNA ,…. 3- Điều hoà: Hormon protid, E. dị lập thể, chất hoạt hoá, ức chế 4- Vận chuyển: - oxy: hemohlobin (Hb), myoglobin (Mb) - địên tử: các cytochrom (Cyt) 5- Co và vận động: myosin / cơ, dinein/lông và roi VK 6- Bảo vệ: Kháng thể (Ab), bổ thể (C), Interferon, E.đông máu, E. tiêu cục đông 7- Dinh dưỡng và dự trữ: Cung cấp 10% năng lương Dự trữ : ovalbumin/trứng, casein/sữa (là nguồn dự trữ thật sự) Cỏc loại Protid khác chỉ khi thật sự cần thì mới được huy động. Ngoài ra Protid cũng tham gia tạo áp lực keo thẩm thấu,tham gia điều hoà, duy trì áp suất,…
  5. III- Phân loại Protid III- 1- Theo cấu tạo hoá học: Protein: chỉ gồm các AA. Vd. Histon/ nhân Proteid = Protein + Nhóm ngoại (prosthetic) Nhóm ngoại Ví dụ Proteid Chất màu Chromoproteid Hb, Mb Gycoproteid Glucid Glycoprotein/S Lipoproteid Lipid Lipoprotein/S Casein/ sữa Phosphoproteid Phospho Kim loại Một số enzym Metalloproteid Nucleoproteid (NP) Acid nucleic (AN) Chromatin/NST
  6. 2- Theo hình thể Protid dạng cầu: albumin, globulin/ S Protid dạng sợi: collagen, elastin/TCLK 3- Ngoài ra còn: Theo nguồn gốc: protid ĐV,TV, VSV Theo chức năng : như đã nêu trên Theo điện tích: cationic, anionic…
  7. Phần 1 Ph AMINOACID I-Khái niệm, cấu trúc, gọi tên 1- Khái niệm R- COO-H R – CH-COOH   NH2 NH2 Aminoacid α-Aminoacid Có 20 AA thường gặp Còn có một số AA hiếm gặp 2- Cấu trúc: có ≥ 1*C (trừ Gly) Đồng phân lập thể: Dãy D và L COOH COOH   H2N *C- H H-*C- NH2   R R L-aminoacid D-aminoacid Hoạt tính quang học: quay m.f.a.s.f.c sang phảI: (+) hoặc tráI (-) nhưng không phụ thuộc vào đồng phân L hay D nên khi viết tên đồng phân phải thêm dấu + hoặc – sau chữ L hoặc D VD: L(+)- Alanin Đồng phân L chiếm phần đa trong cơ thể, ít khi gặp đồng phân D. Hỗn hợp cả + và – gọi là hỗn hơp Racemic
  8. 3- Gọi tên, Viết tắt Gọi tên: Theo danh pháp hoá học/QT Theo tên thông thường Viết tắt : 3 chữ cái hoặc 1 chữ cái Vd. Alanin: α-aminopropionic acid, Ala (dùng trong hóa sinh) hoặc A (dùng trong sinh học phân tử)
  9. II-Phân loại aminoacid 1- Theo cấu tạo hoá học (gốc R) a- Aminoacid mạch không vòng + Trung tính: –COOH = –NH2 - Mạch thẳng: Gly, Ala - Mạch nhánh: Val, Leu, Ile - Chứa nhóm –OH: Ser, Thr - Chứa nhóm –SH: Cys, Met + Acid: –COOH > –NH2: Asp/Asn, Glu/Gln + Base: –COOH < –NH2: His, Pro, Hyp b- Mạch vòng + Chứa nhân thơm: Phe, Tyr, Trp/Try + Chứa dị vòng: His, Hyp, Pro
  10. 2- Theo chuyển hoá a- AA sinh đường: những AA khi chuyển hoá tạo thành SPTG có thể tổng hợp Glucose/Glucid (14) Ala, Arg, Asp, Cys, Glu, Gly, His, Hyp, Met, Pro, Ser, Thr, Val b- AA sinh ceton:…-> SPTG có thể tổng hợp thể ceton/Lipid (1) Leu c- AA sinh đường và sinh ceton:…-> SPTG có thể sinh đường và sinh ceton (5) Ile. Val, Phe, Tyr, Trp
  11. 3- Theo dinh dưỡng a- AA cần thiết/không thay thế được Những AA cơ thể không tự tổng hợp được hoặc tổng hợp không đủ cho nhu cầu, phải nhập từ bên ngoài b- AA không cần thiết/thay thế được Cơ thể có thể tự tổng hợp được và đủ cho nhu cầu AA cần thiết AA không cần thiết Arg, *His, Ile, Leu, Lys Ala, Asp, Asn,Cys, Glu *Met, *Phe, Thr, Trp, Val Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr *: AA trở thành cần thiết khi tổng hợp không đủ
  12. III- Tính chất của aminoacid 1- Tính chất lý học - Có độ hoà tan khác nhau trong các d.môi khác nhau -> sắc ký phân bố AA - Có hoạt tính quang học 2- Tính chất hoá học a- Tính chất lưỡng tính: R- COOH + H + R – COO- - H + R- COO-    ← → NH3+ NH3+ NH2 Amphion AA tích điện, có thể phân chia bằng sắc ký trao đổi ion Mỗi AA có pHi xác định, có thể phân chia bằng điện di do di chuyển với tốc độ khỏc nhau pHi là pH của môi trường mà ở đó các phân tử Protid không mang điện tích, AA dễ kết tủa ở pHi.
  13. b- Các phản ứng hoá học * Phản ứng chung Phản ứng Ninhydrin: Đặc trưng cho α-aminoacid Ưd: định tính và định lượng AA Phản ứng tạo peptid: R1 R2 R3 H N C CH OH + H N C CH OH H N C OH + ... + CH H H H O O O _ 2H O 2 R1 R2 R3 H N C CH N C CH N CH C N ... H H O O H O Lin  Õ tpeptd ªk   i
  14. * Phản ứng thuộc nhóm amin (-NH2) Khử amin Khử amin-oxy hóa R - CH - COOH + NH3 R -CO - COOH NH2 Tác dụng với HNO2 R-CH-COO- + HNO2 → R-CH-COO- + H+ + H2O + N2   NH3 + OH Tác dụng với: - DNFB (dinitrofluorobenzen) - PITC (phenyliosothiocyanat) - Dansylchlorid… tạo thành các dẫn xuất tương ứng được dùng trong phân tích trình tự AA
  15. * Phản ứng thuộc nhóm carboxyl (-COOH): - CO2 R - CH2 - NH2 R - CH - COOH NH2 Amin tạo thành amnin tương ứng, nhiều amin có hoạt tính sinh học: Glu → GABA (gamma amino butyric acid) His → Histamin His Trp → Tryptamin Trp * Các phản ứng thuộc gốc R: Đặc hiệu cho 1 hoặc 1 số AA : Sacaguichi: Arg Xantoprotein: Phe, Tyr, Trp…
  16. Phần 2 PEPTID I- Khái niệm, biểu diễn, gọi tên 1- Khái niệm: Khi ≥ 2 AA liên kết với nhau bằng LK peptid gồm < 100 AA 2- Biểu diễn: từ đầu N-tận tới đầu C-tận 3- Gọi tên: - theo thứ tự AA từ đầu N-tận tới đầu C-tận thay in = yl, AA C-tận giữ nguyên in Vd Gluthation = Glu-Cys-Gly = Glutamyl cysteyl glycin - Theo tên thông thường: Insulin, glucagon II- Tính chất 1- Lưỡng tính: do nhóm –COOH, -NH2 dư và gốc R 2- Phản ứng Biure: đặc trưng cho liên kết peptid dùng để định tính và định lượng protein (>= two peptid bonds) Pư có độ nhạy thấp nên chỉ định lượng trong dung dịch có nồng độ Protid cao (>= 100mg). 3- Thuỷ phân: bằng acid hoặc enzym
  17. III- Các peptid sinh học 1- Các peptid hormon: - Dưới thị: RF, IF (yếu tố ức chế); vasopressin, oxytocin (dự trữ ở tuyến yên & giải phóng khi cần) - Tuyến yên: ACTH, MSH - Tuyến tuỵ: Insulin, glucagon, somatostatin - Cận giáp: parathormon (PTH), calcitonin - Đường tiêu hoá: gastrin, secretin, cholecystokinin… 2- Các peptid kháng sinh: Penicillin, Gramycillin, Bacitricin… 3- Các peptid hoạt mạch: Angiotensin (co mạch), Bradykinin (giãn mạch),… 4- Các neuropeptid: có liên quan với trí nhớ, giấc ngủ, cảm giác đau, hành vi, nhân cách..
  18. Phần 3 PROTEIN Chứa > 100 AA. Gồm 1hoặc một số chuỗi polypeptid. N chiếm 16% I- Cấu trúc 1- Các liên kết Hh trong phân tử protein a- LK đồng hoá trị: LK peptid có kích thước nhất định (góc liên kết và độ bền vững quyết 0 C R 1,53 A H định bởi yếu tố di truyền) 0 O C 114 H N 0 C R 112 H C O 0 1,32 A 0 1,24 A H N 0 LK disulfua: 2.SH→ -S-S- 1,47 A C R nội chuỗi và nối giữa các chuỗi H
  19. b- LK không đồng hoá trị: b- * LK hydro * Tương tác ion: LK ion, lực hút và đẩy giữa các nhóm tích điện * Tương tác kỵ nước: giữa các gốc R không phân cực… C O N H O C N H CH 2O H N NH C Ser His H CH3 S H O Cys H O H CH3 O C N H CH3 H Glu Lys
  20. 2- Các bậc cấu trúc của protein a- Cấu trúc bậc 1 * Kn: Trình tự xắp xếp aminoacid trong chuỗi polypeptid * Liên kết: peptid, còn có disulfua * Vd: cấu trúc bậc1của Insulin người S-S 21 1 20 11 67 H2N-Gly Asp-COOH S S S S 30 19 1 7 Thr-COOH H2N-Phe Insulin người có 2 chuỗi PolyPeptid: A có 21 AA, B có 30 AA
Đồng bộ tài khoản