Trả lời câu hỏi bài tập chương 3

Chia sẻ: Nguyen Van Thang | Ngày: | Loại File: PPT | Số trang:21

0
143
lượt xem
11
download

Trả lời câu hỏi bài tập chương 3

Mô tả tài liệu
  Download Vui lòng tải xuống để xem tài liệu đầy đủ

1. Ngoài cấu hình L và D aminoacid còn có cấu hình cấu hình (+) và (-)? Chằng hạn L(-) Alanine, L(+)-Cysteine? 2. Pro có vai trò đặc biệt trong cấu trúc polypeptide, tại sao? 3. Vì sao có sách cho rằng không phải 20aa mà có 21aa, có sách 22 aa?

Chủ đề:
Lưu

Nội dung Text: Trả lời câu hỏi bài tập chương 3

  1. Trả lời câu hỏi
  2. 1. Ngoài cấu hình L và D aminoacid còn có cấu hình cấu hình (+) và (-)? Chằng hạn L(-) Alanine, L(+)-Cysteine? 2. Pro có vai trò đặc biệt trong cấu trúc polypeptide, tại sao? 3. Vì sao có sách cho rằng không phải 20 aa mà có 21 aa, có sách 22 aa?
  3. Các dạng amino acid không thường gặp Dạng gốc Dạng bất thường 1 Proline 4- hydroxylproline 2 Lysine 5-hydroxylysine 3 6-N-Methyllysine 4 Desmosine (x 4 Lysine) 5 Glutamate α-carboxyglutamate 6 Cysteine Selenocystein (thế S aa thứ 21 có trong bằng Se) Sec (U) eukaryote 6 Pyrrolysine Selenocystein (thế S aa thứ 22 có trong tự bằng Se) Pyl (O) nhiên 7 - Ornithine
  4. α 2 1 Selenocysteine 5 3 1 2 Sec (U) 6 4 Pyrrolysine Pyl (O) N6-{[(2R,3R)-3-methyl-3,4-dihydro-2H-pyrrol-2-yl]​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ carbonyl}-L-lysine
  5. Cách gọi tên một số dạng aa không thông thường Aminoacid gốc 3 chữ 1 chữ Asp hoặc Asn Asx B Glu hoặc Gln Glx Z Leu hoặc Ile Xle J Các aa đặc biệt Xaa X khác
  6. Cấu hình D hay L chưa nói lên tính chất quang học của chất Trang giấy L- Alanine D- Alanine
  7. Cấu hình S (-) và R(+) của Amino acid? •R hay S là cấu hình lập thể tuyết đối của một chất có đồng phân lập thể •Tại α C hay là C2, các nhóm chức mang đặc tính phân cực/không phân cực quay và sắp xếp dồn về phía theo chiều kim đồng hồ gọi là dạng R= hay (+) hay ngược kim đồng hồ -dạng S hay (-) •Đặc tính vùng phân cực quay xung quanh α C có liên quan đến hoạt tính quang học •Hầu hết các aa là dạng S, trừ Cys là dang R còn Gly không có cấu hình đồng
  8. Proline ? Là aminoacid dạng vòng- imino acid Thiếu 1 Hydro tại –N so với các aa khác
  9. Đặc tính của protein 1. Cấu trúc (chủ yếu tạo bởi α hex và β sheet như sợi collagen, keratin, fibrin…) 2. Gắn kết (bind) với ligand có thể là – Ion kim loại (Mg2+, Cu2+, Fe3+…), – hợp chất (oxygen, glucose, ATP, biotin, phenolics,…) – protein (kháng nguyên/kháng thể, protein vận chuyển protein 3. Tương tác với ligand- Xúc tác phản ứng (enzym)
  10. Các dạng protein thường gặp 1. Protein cấu trúc: keratin lông mao lông vũ, collagen, elastin trong tế bào đàn hồi như da, 2. Protein vận động : bắp cơ, tiên mao (myosin) 3. Enzym 4. Protein vận chuyển: hemoglobin-oxygen, cytochomes vận chuyển điện tử trên màng, 5. Protein dự trữ: dự trữ aminoacid như albumin, casein 6. Hocmon điều hóa các quá trình chuyển hóá, ví dụ: insulin, oxytocin, somatotrophin 7. Kháng thể nhận biết bắt kháng nguyên để tế bào bạch cầu tiêu hủy
  11. Bài-1dưa hấu như hình dưới là D-amino Hãy cho biết cấu trúc của citrulline được chiết từ acid hay L-amino acid? Giải thích L- citrulline Cấu hình L
  12. Đo pH bằng pH kế Bài-2 100ml dung dịch glycine 0.1M ở pH 1.72 được chuẩn độ với dung dịch NaOH 2M. Kết quả theo dõi pH được cho bởi đồ thị dưới. Những điểm quan trọng trong quá trình định phân được ký hiệu từ I đến V Đương lượng NaOH phản ứng hết với acid
  13. Bài-2 Cho H+ Nhận H+ Dạng acid Dạng bazo Trung tính Chuẩn độ: thêm NaOH vào dunf dịch acid, pH của hỗn hợp tăng lên
  14. Đo pH bằng pH kế Bài-2 1.Glycine tồn tại ở trạng thái ưu thế là +H3N-CH2- COOH? NH2--R + H+  NH3+-R pKabazo Như vậy tại thời điểm (I), khi chưa có sự hiện diện của -1 OH-, trạng thái ưu thế của glycine là +H3N-CH2- COOH 2. Điện tích trung bình của glycine là +1/2? 0 Ở thời điểm ban đầu (I), điện tích trung bình của glycine là +1, khi thêm OH- vào tới điểm thứ (II)-pKa1 điểm pKaacid cân bằng đầu tiên, có 2 trạng thái tồn tại với lượng mole cân bằng với nhau là +H3N-CH2-COOH (chất cho proton) và +H3N-CH2- +1 COO- (trung tính). So với lúc ban đầu (I), tổng số phân tử tích điện +1 đã
  15. c. Một nửa số nhóm amino đã bị ion hóa • Tại điểm cân bằng thứ 2 (K2), tồn tại 2 trạng thái của các phân tử glycine là +H3N-CH2-COOH và H2N-CH2-COOH với lượng mol cân bằng, vì vậy tại điểm (III), một nửa số nhóm amino đã bị ion hóa: +H3N-CH2-COO- + OH-  H2N-CH2-COOH d. Giá trị pH cân bằng với pKa của nhóm carboxyl • pH = pKa khi trạng thái chuẩn độ đạt điểm giữa (mid point), tức là nổng độ mol COO- và COOH cân bằng với nhau. Do đó pH cân bằng với pKa của nhóm carboxyl tại điểm (II e. Giá trị pH cân bằng với pKa của nhóm amino đã được proton hóa • pH = pKa khi trạng thái chuẩn độ đạt điểm giữa (mid point), tức là nổng độ mol NH3+ và NH2 cân bằng với nhau • Do đó pH cân bằng với pKa của nhóm amin tại điểm (IV)- điểm cân bằng của NH3+ và NH2 f- Glycine đạt khả năng đệm tối đa • Khả năng đệm phụ thuộc vào khả năng chống lại thay đổi pH dung dịch khi thêm vào OH- hay H+. Theo lý thuyết tại điểm giữa (mid point) của vùng đệm- tức điểm cân bằng giữa nồng độ chất cho proton và chất nhận proton, khả năng đệm đạt tối đa, pH dung dịch rất ít thay đổi khi thêm H+ hoặc OH-. Vì thế khả năng đệm tối đa là vùng II và IV. g- Độ tích điện trung bình của glycine bằng 0 điểm III h- Nhóm carboxyl được trung hòa hoàn tòan (điểm cân bằng đầu tiên) • COOH được chuyển hoàn toàn thành COO- nhờ vào sự thêm dần dần OH-, điểm III i- Glycine hoàn toàn được trung hòa (điểm cân bằng thứ 2) • Điểm trung hòa hoàn toàn glycine là điểm mà các nhóm NH3+ và COOH được chuyển hoàn toàn thành NH2 và COO- bởi sự thêm vào dần dần các ion OH-. Vì thế là điểm V j- Trạng thái tồn tại chiếm ưu thế là +H3N-CH2-COO- • Trạng thái này chiếm ưu thế, tức là tổng các điện tích của glycine bằng 0. Điểm III là điểm cần tìm k- Độ tích điện trung bình của glycine là -1 • khi toàn bộ các phân tử glycine tồn tại ở trạng thái H2N-CH2-COO- thì độ tích điện trung bình của glycince là -1. Điểm V là điểm cần tìm l- Glycine đang tồn tại ở dạng hỗn hợp 50:50 của 2 trạng thái +H3N-CH2-COOH và +H3N-CH2-COO- m- Giá trị pH ở điểm đẳng điện n- Kết thúc chuẩn độ o- Những vùng pH không thích hợp cho vai trò làm dung dịch đệm
  16. 1 2 Bài-3 3 a- Phân tử isoleucine có bao nhiêu tâm bất đối xứng? C bất đối xứng (chiral center) là C nối với 4 nhóm thế khác nhau (p.17). Vậy phân tử isoleucine nảy có 2 tâm đối xứng b- Phân tử isoleucine có bao nhiêu đồng phân quang học? Số đồng phân quang học của 1 phân tử là 2n với n: số tâm bất đối xứng Vậy phân tử isoleucine có 22=4 đồng phân quang học c- Hãy vẽ tất cả các đồng phân quang học của isoleucine 2 2 3 3 L, 3S
  17. Bài-4 Điểm đẳng điện của Histone. Histone là các protein được tìm thấy trong nhân tế bào eukaryote, liên kết chặt chẽ với phân tử DNA mang nhiều nhóm phosphate. Giá trị pI của histone rất cao, khoảng 10,8. Vậy, nhóm amino acid nào phải hiện diện với lượng lớn trong phân tử histone? Bằng cách nào, những nhóm này tạo nên sự gắn kết chặt chẽ giữa histone và DNA? Histon liên kết chặt chẽ với phân tử DNA có mang nhiều nhóm phosphate tích điện âm, như vậy chứng tỏ rằng histon có chứa các amino acid tích điện dương. Thêm vào đó, pI của histon rất cao (10,8) chứng tỏ khả năng giải phóng proton của các amino acid trong histon lớn . Kết hợp 2 dữ kiện trên cho thấy, các nhóm amino acid hiện diện số lượng lớn trong histon thuộc nhóm amino acid tích điện dương, bao gồm histidine, arginine, lysine
  18. Bài-5 Một lượng lớn các protein tự nhiên đều giàu liên kết disulfide và các đặc tính cơ học của nó (sức căng, độ nhớt, độ cứng…) có liên quan với mức độ có mặt của liên kết này. Ví dụ đặc tính kết dính và đàn hồi của khối bột lúa mì nhão là nhờ glutenin, một protein trong lúa mì rất giàu liên kết disulfide. Tương tự, sự cứng và dai tự nhiên của các mai rùa nhờ có được nhiều liên kết disulfide trong cấu trúc α-keratin của nó. a- Cơ sở phân tử nào giải thích cho mối liên hệ giữa thành phần liên kết disulfide với các đặc tính cơ học của protein? b- Hầu hết protein hình cầu bị biến tính và mất hoạt tính khi gia nhiệt ở 65 C. Tuy nhiên, các protein này nếu có nhiều liên kết disulfide thì sẽ cần nhiệt độ 0 cao hơn và thời gian lâu hơn để biến tính chúng. Một trong những protein đó là tác nhân ức chế trypsin tuyến tụy ở bò (BPTI) với 58 amino acid mỗi mạch đơn và có 3 liên kết disulfide. Khi làm lạnh dung dịch BPTI đã đem biến tính thì thấy hoạt tính của nó được phục hồi lại. Giải thích cơ sở phân tử của thuộc tính trên ở BPTI?
  19. Bài-5 a- Hầu hết các protein có tương tác yếu là không cộng hóa trị, làm bền cấu trúc bậc 3 và 4 của phân tử protein. Tuy nhiên, một số protein lại có thêm các cầu nối disulfit-S-S-, cầu nối cộng hóa trị, do đó có liên kết bền (khó bẻ gãy) hơn các tương tác không cộng hóa trị. Cầu S-S các liên kết chéo giữa các phân tử protein với nhau, gây nên tính đặc quánh, lực cơ học và tính cứng. Vì thế các protein có mang nhiều cầu nối disulfit sẽ có những đặc tính cứng, chắc hơn…so với các protein khác b- Trong điều kiện bình thường, protein ở trạng thái gấp cuộn vốn có của nó nhờ các tương tác yếu (chủ yếu là liên kết hydrogen). Khi có tác động của nhiệt độ, các liên kết yếu này bị đứt gãy từng phần và khi các liên kết này bị cắt hết, protein sẽ bị duỗi ra, gây biến tính protein. Tuy nhiên, khi trong phân tử protein có các cầu nối disulfit, các cầu nối này là các liên kết cộng hóa trị bền, giữa lại những liên kết chéo chủ chốt ảnh hưởng cửa sự tài gấp cuộn. Khi nhiệt gia tăng các liên kết yếu khác bị phá vỡ còn lại là cầu disulfit, ngăn cản sự duỗi biến tính của protein trong điều kiện nhiệt độ cao. Khi làm lạnh các phần tử trong protein lại tạo ra các tương tác yếu, gây tái gấp cuộn protein theo cầu hình mà các cầu disulfit còn giữ được, làm hoạt tính trở lại.
  20. Bài-6 Một mẫu oligomeric protein (660 mg) có Mr 132,000 được xử lý với lượng thừa 1- fluoro-2,4-dinitrobenzene (thuốc thử Sanger) trong điều kiện kiềm yếu cho tới khi phản ứng kết thúc. Các liên kết peptide sau đó được thủy giải hoàn toàn bởi nhiệt với HCl. Sản phẩm thủy phân thu được nhận thấy có 5.5 mg hợp chất bên. Dẫn xuất 2,4-Dinitrophenyl ở nhóm α-amino của amino acid khác không được tìm thấy 1-fluoro-2,4-dinitrobenzene Valine Thuốc thử Sanger chỉ tác động lên amino acid đầu tiên tại đầu N (Valine) của phân tử protein.

CÓ THỂ BẠN MUỐN DOWNLOAD

Đồng bộ tài khoản