ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME
lượt xem 19
download
Tham khảo tài liệu 'điều hòa hoạt tính enzyme', khoa học tự nhiên, công nghệ sinh học phục vụ nhu cầu học tập, nghiên cứu và làm việc hiệu quả
Bình luận(0) Đăng nhập để gửi bình luận!
Nội dung Text: ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME
- ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME Hoạt động của nhiều con đường trao đổi chất có thể được điều hoà nhờ việc điều chỉnh hoạt tính của các enzyme điều chỉnh. Mục n ày mô tả các enzyme nói trên và đề cập vai trò của chúng trong việc điều chỉnh hoạt tính của con đường. Điều chỉnh dị lập thể Các enzyme điều chỉnh thường là các enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tính của một enzyme dị lập thể bị thay đổi bởi một phân tử nhỏ gọi l à effector (effector, chất tác động) hoặc modulator (modulator, chất điều biến). Effector liên kết thuận nghịch nhờ lực không - cộng hoá trị vào một vị trí điều chỉnh (regulatory site) tách biệt khỏi vị trí xúc tác (catalytic site) và gây ra sự thay đổi trong hình dạng hoặc hình thể của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tính của vị trí xúc tác do đó bị thay đổi. Một effector dương làm tăng hoạt tính enzyme, một effector âm, trái lại, làm giảm hoạt tính hoặc kìm hãm enzyme. Những thay đổi như vậy trong hoạt tính thường bắt nguồn từ những biến đổi trong ái lực biểu kiến của enzyme đối với cơ chất, tuy nhiên những thay đổi trong tốc độ cực đại cũng có thể diễn ra.
- Hình 16.21: Điều chỉnh dị lập thể Cấu trúc và chức năng của 1 enzyme dị lập thể. Trong hình bên effector hoặc modulator (chất điều biến) trước hết gắn vào 1 vị trí điều hòa tách biệt và làm thay đổi hình thể enzyme dẫn đến sự thay đổi hình dạng của vị trí hoạt động. Vị trí hoạt động giờ có thể li ên kết cơ chất hiệu quả hơn. Ở đây effector là dương tính vì nó kích thích sự liên kết cơ chất và hoạt tính xúc tác. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005) Các enzyme điều chỉnh thường là các enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tính của một enzyme dị lập thể bị thay đổi bởi một phân tử nhỏ gọi là
- effector (effector, chất tác động) hoặc modulator (modulator, chất điều biến). Effector liên kết thuận nghịch nhờ lực không - cộng hoá trị vào một vị trí điều chỉnh (regulatory site) tách biệt khỏi vị trí xúc tác (catalytic site) và gây ra sự thay đổi trong hình dạng hoặc hình thể của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tính của vị trí xúc tác do đó bị thay đổi. Một effector dương làm tăng hoạt tính enzyme, một effector âm, trái lại, làm giảm hoạt tính hoặc kìm hãm enzyme. Những thay đổi như vậy trong hoạt tính thường bắt nguồn từ những biến đổi trong ái lực biểu kiến của enzyme đối với cơ chất, tuy nhiên những thay đổi trong tốc độ cực đại cũng có thể diễn ra. Hình 16.22: Sự điều chỉnh ACTase
- Phản ứng Aspartate- carbamoyltransferase và vai trò của enzyme này trong việc điều chỉnh sinh tổng hợp pyrimidine. Sản phẩm cuối cùng CTP kìm hãm hoạt tính của ACTase (-) còn ATP lại hoạt hóa enzyme (+). Cacbamoyl Phosphate synthetase cũng bị kìm hãm bởi các sản phẩm cuối cùng của con đường như UMP. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005) Các đặc tính động học của enzyme không - điều chỉnh chứng minh rằng hằng số Michaelis (Km) là nồng độ cơ chất cần cho một enzyme hoạt động ở tốc độ bằng nửa tốc độ cực đại. Hằng số này chỉ ứng dụng cho các đường cong bão hoà cơ chất hyperbole mà không cho các đường cong xích-ma thường gặp với các enzyme dị lập thể (Hình 16.23). Nồng độ cơ chất cần cho một nửa tốc độ cực đại với các enzyme dị lập thể có đ ường cong cơ chất xích-ma được gọi là giá trị [S]0,5 hoặc K0,5. Một trong các enzyme điều chỉnh dị lập thể được nghiên cứu kỹ nhất đó là Aspartate-carbamoyltransferase (ACTase) ở E. coli. Enzyme xúc tác sự ngưng tụ của cacbamoylphosphate với aspartate tạo thành cacbamoylaspartate (Hình 16.22). ACTase xúc tác phản ứng quyết định tốc độ của con đường sinh tổng hợp pyrimidine ở E. coli. Đường cong cơ chất bão hoà là xích-ma khi nồng độ của một trong hai cơ chất thay đổi (Hình 16.23)
- Hình 16.23: Động học của Aspartate carbamoyltransferase ở E. coli CTP là 1 effector âm làm tăng giá trị K0,5, còn ATP là 1 effector dương, hạ thấp K0,5. Vmax vẫn là hằng số. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005) Enzyme có trên một vị trí hoạt động và sự liên kết của một phân tử cơ chất vào một vị trí hoạt động sẽ kích thích sự liên kết của cơ chất vào các vị trí khác. Hơn nữa, cytidine triphosphate (CTP), một sản phẩm cuối c ùng của sinh tổng hợp pyrimidine, kìm hãm enzyme, trái lại ATP (purine) lại hoạt hoá enzyme. Cả hai effector thay đổi giá trị K0,5 của enzyme nhưng không thay đổi tốc độ cực đại của enzyme. GTP kìm hãm bằng cách nâng cao K0,5 hoặc chuyển dịch đường cong bão hoà cơ chất lên các giá trị cao hơn. Điều này cho phép enzyme hoạt động chậm hơn ở một nồng độ cơ chất đặc biệt khi CTP có mặt. ATP hoạt hoá bằng cách chuyển đường cong tới các giá trị nồng độ cơ chất thấp hơn khiến cho enzyme
- hoạt động cực đại qua một phạm vi nồng độ cơ chất rộng lớn. Do đó, khi con đường hoạt động tới mức nồng độ CTP tăng quá cao hoạt tính ACTase sẽ giảm và tốc độ tạo thành sản phẩm cuối cùng bị chậm lại. Trái lại, khi nồng độ sản phẩm cuối cùng ATP tăng lên so với CTP, ATP sẽ kích thích tổng hợp CTP thông qua tác dụng lên ACTase. Aspartate carbamoyltransferase ở E. coli cung cấp một ví dụ rõ rệt về các vị trí điều chỉnh và vị trí xúc tác riêng rẽ trong các enzyme dị lập thể. Enzyme là một protein lớn gồm 2 dưới đơn vị xúc tác và 3 dưới đơn vị điều chỉnh (Hình 16.24a). Các dưới đơn vị xúc tác chỉ chứa các vị trí xúc tác và không chịu ảnh hưởng bởi CTP và ATP. Các dưới đơn vị điều chỉnh không xúc tác phản ứng nhưng có các vị trí điều chỉnh liên kết CTP và ATP. Khi liên kết vào enzyme hoàn toàn các effector này gây ra những thay đổi về hình thể trong các dưới-đơn vị điều chỉnh, sau đó trong các dưới đơn vị xúc tác và các vị trí xúc tác. Enzyme có thể thay đổi thuận nghịch giữa một dạng T ít hoạt động và một dạng R hoạt động hơn (Hình 16.24 b, c). Do đó vị trí điều chỉnh ảnh hưởng đến vị trí xúc tác ở khoảng cách khoảng 6,0 nm.
- Hình 16.24: Cấu trúc và điều chỉnh của Aspartate carbamoyltransferase ở E. coli. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)
CÓ THỂ BẠN MUỐN DOWNLOAD
-
Giáo trình Enzyme - GS.TS. Mai Xuân Lương
76 p | 437 | 154
-
Chất điều hòa tăng trưởng thực vật
36 p | 343 | 150
-
Đề tài " Enzym cố định "
21 p | 480 | 128
-
Giáo trình Enzyme - Phần 8, 9, 10 & 11
7 p | 215 | 74
-
Các enzyme biến cấu điều khiển hoạt tính của chúng bằng cách thay đổi cấu hình
7 p | 179 | 25
-
Điều hòa dương tính operon lactose
7 p | 131 | 16
-
Phân lập, đánh giá và tối ưu hóa điều kiện nuôi cấy một số chủng vi sinh vật có khả năng phân hủy đồng thời lignin và cellulose
8 p | 83 | 10
-
Năng lượng (Điều chỉnh dị lập thể)
18 p | 143 | 8
-
Tối ưu hóa điều kiện nuôi cấy chủng nấm sợi penicilium oxalicum sinh tổng hợp enzyme chitinase được phân lập từ đất
7 p | 142 | 6
-
Nghiên cứu một số hoạt tính sinh học của cao chiết ethanol từ lá và quả cây đủng đỉnh (Caryota mitis L.). đánh giá khả năng điều hòa glucose thông qua hoạt tính ức chế enzyme α-glucosidase
14 p | 47 | 5
-
Nghiên cứu nâng cao sinh tổng hợp đa enzyme (Cellulase, α-amylase và Glucoamylase) từ chủng Aspergillus niger A45.1 bằng kỹ thuật đột biến và tối ưu điều kiện lên men xốp
13 p | 73 | 5
-
Hoạt tính ức chế enzyme alpha-glucosidase của một số loài rong nâu thu mẫu ở Vịnh Nha Trang, tỉnh Khánh Hòa
9 p | 69 | 5
-
Tổng hợp và thử tác dụng sinh học của các dẫn chất O-Acylfluconazol
6 p | 88 | 3
-
Ảnh hưởng của loại enzyme và điều kiện thủy phân đến hoạt tính khử gốc tự do DPPH của protein artemia thủy phân
5 p | 52 | 2
-
Bán tổng hợp và đánh giá tác dụng ức chế enzym Acetylcholinesterase của một số dẫn xuất của Baicalein
7 p | 51 | 2
-
Nghiên cứu tác dụng chống oxy hóa và khả năng ức chế enzyme α-glucosidase in vitro của lá Sauropus Androgynus (L.) Merr.
4 p | 4 | 2
-
Bài giảng Sinh hoá đại cương (Sinh hoá tĩnh): Chương 4 - TS. Đoàn Thị Phương Thùy
60 p | 4 | 1
Chịu trách nhiệm nội dung:
Nguyễn Công Hà - Giám đốc Công ty TNHH TÀI LIỆU TRỰC TUYẾN VI NA
LIÊN HỆ
Địa chỉ: P402, 54A Nơ Trang Long, Phường 14, Q.Bình Thạnh, TP.HCM
Hotline: 093 303 0098
Email: support@tailieu.vn