BỘ GIÁO DỤC VÀ ĐÀO TẠO TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI ---------------------------------------

TRẦN VĂN HÙNG NGHIÊN CỨU CÁC YẾU TỐ CÔNG NGHỆ ẢNH HƯỞNG TỚI KHẢ NĂNG TẠO GEL VÀ PHÂN HỦY PROTEIN TRONG QUÁ TRÌNH SẢN XUẤT SURIMI TỪ CÁ NƯỚC NGỌT

Chuyên ngành : Công nghệ thực phẩm

LUẬN VĂN THẠC SĨ KHOA HỌC NGƯỜI HƯỚNG DẪN KHOA HỌC :

PGS. TS. PHẠM CÔNG THÀNH

Hà Nội – Năm 2011

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

LỜI CẢM ƠN

Qua thời gian làm luận văn tốt nghiệp, cùng với sự cố gắng, nỗ lực phấn đấu,

tôi đã hoàn thành đề tài. Qua đây tôi xin gửi lời cảm ơn tới các thầy cô trong Viện

Công nghệ Sinh học và Công nghệ thực phẩm, các thầy cô bộ môn Công nghệ thực

phẩm đã tạo điều kiện giúp đỡ tôi trong suốt quá trình học tập cũng như trong thời

gian làm đề tài.

Tôi xin chân thành cảm ơn các thầy cô cán bộ phòng thí nghiệm Bộ môn Sau

thu hoạch, Bộ môn Hóa sinh đã tận tình hướng dẫn tôi trong suốt quá trình làm thí

nghiệm.

Đặc biệt, tôi xin bày tỏ lòng biết ơn sâu sắc tới PGS.TS. Phạm Công Thành

đã tận tình truyền đạt những kiến thức trong quá trình học tập và trực tiếp hướng

dẫn, chỉ bảo những kinh nghiệm quý báu đồng thời luôn luôn động viên để tôi hoàn

thành tốt đề tài.

Xin cảm ơn toàn thể các bạn sinh viên thực tập tại các phòng thí nghiệm đã

cung cấp tài liệu cũng như nhiệt tình giúp đỡ, động viên tôi.

Học viên

====================================================================== 1

Trần Văn Hùng

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

LỜI CAM ĐOAN

Tôi xin cam đoan rằng bản luận văn này là kết quả nghiên cứu do bản thân

tôi thực hiện với sự cộng tác của các đồng nghiệp. Những số liệu đưa ra là hoàn

toàn trung thực và không vi phạm bản quyền của bất kỳ tác giả nào khác.

Học viên

====================================================================== 2

Trần Văn Hùng

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

DANH MỤC CÁC KÝ HIỆU, CÁC CHỮ VIẾT TẮT

FAO

(Food and Agriculture Organization) Tổ Chức Lương Nông Liên Hiệp Quốc

EU (European Union) Liên minh Châu Âu

Lực phá vỡ gel LPG

Tiêu chuẩn Việt Nam

TCVN

====================================================================== 3

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

DANH MỤC CÁC BẢNG

STT 1 Tên bảng Bảng 3.1. Kết quả nghiên cứu thành phần hóa học và tính chất Trang 35

2 của thịt cá nước ngọt Bảng 3.2.1. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa 36

ảnh hưởng đến hiệu suất và chất lượng của surimi

3 Bảng 3.2.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến 40

4 chất lượng của surimi Bảng 3.2.3.a. Kết quả ảnh hưởng của thời gian và nhiệt độ ủ 42

đến khả năng tạo gel của surimi

5 Bảng 3.2.3.b. Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ tới khả 45

năng tạo gel surimi

6 Bảng 3.2.4. Ảnh hưởng của hàm lượng muối đến chất lượng 47

của gel surimi

7 Bảng 3.2.5. Ảnh hưởng của chất chống oxy hóa (Axit 49

Ascorbic) đến khả năng tạo gel của surimi

8 Bảng 3.3.1.a. Ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân 50

hủy protein thịt cá của mẫu cá đã tách bỏ thịt đỏ

9 Bảng 3.3.1.b. Ảnh hưởng của thời gian bảo quản nguyên liệu 51

đến sự phân hủy protein thịt cá của mẫu cá không tách thịt đỏ

10 Bảng 3.3.2. Ảnh hưởng của sự phân hủy protein tới chất lượng 53

của surimi

11 Bảng 3.3.3. Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân 56

hủy protein (mM Oligopeptide/g)

12 Bảng 3.5. Thành phần hóa học và chỉ tiêu chất lượng Surimi cá 65

13 Bảng 3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất 66

lượng sản phẩm surimi dạng sợi

====================================================================== 4

14 Bảng 3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi 15 Bảng 3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu của người tiêu dùng 67 68

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

DANH MỤC CÁC HÌNH VẼ, ĐỒ THỊ, SƠ ĐỒ

STT Tên hình, đồ thị, sơ đồ Trang

1 Hình 1: Ảnh chụp trên kính hiển vi điện tử phóng to của hai 16

loại bột nhuyễn làm surimi khi có và không có mặt NaCl. Ảnh

bên trái là bột nhuyễn surimi của cá thu khi xay thịt cá với

NaCl trong 25 phút, ảnh bên phải là ảnh bột nhuyễn không có

NaCl

2 Hình 2: Sự tạo thành actomyosin từ tơ cơ: A: Sợi actin, M: 17

Myosin

3 Hình 3: Cá mè trắng Việt Nam 29

4 Hình 4: Máy đo cấu trúc Tensilon RT-125 33

5 Đồ thị 1: Biến đổi độ ẩm ở các tỷ lệ nước/cá khác nhau 37

6 Đồ thị 2: Biến đổi hàm lượng protein ở các tỷ lệ nước/cá khác 38

nhau

7 Đồ thị 3: Biến đổi độ trắng ở các tỷ lệ nước rửa khác nhau 39

8 Đồ thị 4: Biến đổi hàm lượng oligopeptide qua các lần rửa 41

9 Đồ thị 5: Ảnh hưởng của thời gian ử tới lực phá vỡ gel surimi ở 43

nhiệt độ khác nhau

10 Đồ thị 6: Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng 45

tạo gel surimi

11 Đồ thị 7: Ảnh hưởng của nhiệt độ ủ tới sự thủy phân protein 46

12 Đồ thị 8: Ảnh hưởng của hàm lượng muối tới khả năng hình 48

thành gel

13 Đồ thị 9: Biến đổi hàm lượng oligopeptide của mẫu cá đã tách 51

thịt đỏ ở thời gian bảo quản khác nhau

14 Đồ thị 10: Biến đổi hàm lượng oligopeptide của mẫu cá không 52

tách thịt đỏ ở thời gian bảo quản khác nhau

====================================================================== 5

15 Đồ thị 11: Hàm lượng oligopeptide của hai mẫu cá và thời gian 53

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

bảo quản

16 Đồ thị 12: Ảnh hưởng của thời gian bảo quan đến hàm lượng 55

oligopeptide, lực phá vỡ gel của surimi

17 Đồ thị 13: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 25oC trong thời 57

gian khác nhau

18 Đồ thị 14: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 40oC trong thời 58

gian khác nhau

19 Đồ thị 15: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 55oC trong thời 59

gian khác nhau

20 Đồ thị 16: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 65oC trong thời 60

gian khác nhau

21 Đồ thị 17: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở nhiệt độ và thời 61

gian ủ khác nhau

Sơ đồ 1: Quy trình sản xuất surimi từ cá Mè 62 22

====================================================================== 6

Sơ đồ 2: Quy trình sản xuất surimi dạng sợi 69 23

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

MỞ ĐẦU

Surimi là thịt cá đã tách xương rửa sạch, hầu như không có mùi, ít mỡ, có

màu sắc đặc trưng và có khả năng đông kết ( khả năng tạo gel) tốt. Do tính chất của

surimi nên nguyên liệu tốt nhất để sản xuất là thịt cá trắng. Cá Minh Thái Alaska

chiếm 90% lượng nguyên liệu để làm surimi. Tuy nhiên do tính đa dạng của surimi

để sản xuất nhiều mặt hàng khác nhau cùng với sự suy giảm sản lượng cá Minh

Thái đã thúc đẩy việc nghiên cứu tìm các loài khác thay thế. Một số cá biển đã được

nghiên cứu sử dụng thay thế cá Minh thái cho sản xuất surimi như cá Tuyết, cá

Meluc, cá Lanh, cá mòi dầu Đại Tây Dương, cá Đù, cá Thu Chi Lê, cá Hoki Niu

Dilân[59] nhưng chất lượng thay đổi phụ thuộc vào màu sắc và hàm lượng chất béo

và khả năng tạo gel của loài cá. Sự phát triển ngành công nghiệp chế biến surimi

cùng với trữ lượng cá trên thế giới sụt giảm nhanh đòi hỏi các nhà khoa học nghiên

cứu tìm nguyên liệu thay thế. Theo một số nghiên cứu của J.Yongsawatdigul [34]

cho thấy cá rô phi có thể cho sản phẩm surimi cao cấp. Tuy nhiên số lượng cá nước

ngọt nghiên cứu cho sản xuất surimi trên thế giới còn rất hạn chế.

Ở Việt nam, từ năm 1993, Trần Thị Luyến và cộng sự đã nghiên cứu chế biến

surimi từ cá Nhám và cá tạp[6], [7]. Từ đó đến nay đã có nhiều nhà khoa học nghiên

cứu sản xuất surimi từ cá biển như cá mối, cá đổng... Kết quả các nghiên cứu trên là

các dẫn liệu để chọn lựa dung dịch rửa thích hợp cho qui trình công nghệ sản xuất

surimi . Tuy nhiên để chọn lựa đúng các nồng độ dung dịch rửa cho từng loại cá còn

phải kết hợp việc xác định ảnh hưởng của quá trình rửa đến sự phân huỷ protein và

khả năng tạo gel cũng như xác định chỉ tiêu cảm quan. Do vậy, hầu như chưa có

công trình nào được áp dụng vào thực tế sản xuất mà mới chỉ dừng lại ở mức độ sản

phẩm thử nghiệm và phục vụ đào tạo.

Cũng như trên thế giới, sản lượng cá đánh bắt ngày càng sụt giảm trong khi nuôi

thuỷ sản nước ngọt phát triển mạnh khắp các vùng trong cả nước, hình thức nuôi đa

dạng như nuôi trong ao hồ nhỏ, nuôi trong lồng bè trên sông, hồ chứa, nuôi luân xen

====================================================================== 7

canh thuỷ sản - lúa… Đối tượng nuôi phong phú, trong đó có nhiều đối tượng nuôi

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

tạo sản phẩm hàng hoá lớn cho thị trường tiêu dùng trong nước, một số đối tượng

nuôi tạo nguyên liệu quan trọng cho chế biến xuất khẩu. Phần lớn cá nước ngọt

được bán ra thị trường dưới dạng tươi nguyên con hoặc phi lê cấp đông để xuất

khẩu nên sản phẩm có giá trị gia tăng thấp. Vì những lý do trên chúng tôi chọn đề

tài :“ Nghiên cứu các yếu tố công nghệ ảnh hưởng tới khả năng tạo gel và phân

hủy Protein trong quá trình sản xuất Surimi từ cá nước ngọt”. nhằm nâng cao giá

trị một số loài cá nước ngọt Việt Nam.

 Mục tiêu nghiên cứu:

+ Xây dựng quy trình công nghệ sản xuất surimi từ cá nước ngọt

+ Xác định được các yếu tố công nghệ ảnh hưởng đến khả năng tạo gel và

phân hủy protein trong sản xuất surimi.

+ Xây dựng được quy trình sản xuất sản phẩm surimi dạng sợi.

 Nội dung đề tài

Để giải quyết các mục tiêu trên tôi tiến hành các nội dung sau:

+ Nghiên cứu lựa chọn nguyên liệu cho sản xuất surimi

+ Nghiên cứu quá trình rửa ảnh hưởng đến chất lượng surimi

+ Nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi

+ Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ đến khả năng tạo gel của surimi.

+ Nghiên cứu ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng tạo gel surimi

+ Nghiên cứu ảnh hưởng của chất chống oxy hóa đến khả năng tạo gel surimi

+ Nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy protein

+ Nghiên cứu ảnh hưởng của sự phân hủy protein tới chất lượng surimi

+ Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy protein

ở surimi

====================================================================== 8

+ Nghiên cứu công thức sản xuất surimi dạng sợi

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

PHẦN I: TỔNG QUAN

1.1. Tình hình sản xuất surimi

1.1.1. Trên thế giới

Surimi là dạng bột nhuyễn (paste) ổn định, được chế biến từ thịt cá đã tách

xương, rửa sạch, có tính đông (tạo gel) nhất định, có màu sắc đặc trưng, hầu như

không có mùi, ít mỡ, không có cholesterol [1], và hội tụ nhiều ưu điểm mà các sản

phẩm khác khó mà đạt được: Là một khối dẻo, protein có khả năng liên kết tốt với

các loại protein của các loài động vật khác từ đó nâng cao chất lượng của các loại

thịt khi trộn . Năm 1959 một nhóm khoa học Nhật tìm ra chất "bảo vệ thịt cá trong

đông lạnh" (cryoprotectant) giúp bảo quản surimi không bị biến chất trong quá trình

trữ lạnh. Kết quả là giờ đây surimi bán thành phẩm giàu protein này có thể chu du

khắp thế giơi: Surimi chỉ cần rã đông, thêm gia vị, thêm màu, thêm hương cua,

hương sò, hương nghêu,…..là đã làm ra được các sản phẩm giả hải sản như mong

muốn giàu dinh dưỡng và dễ sử dụng. Đầu thập kỷ 80 của thế kỉ trước, Nhật Bản đã

sản xuất hơn 90% surimi của thế giới với mức cao nhất là 4 nghìn tấn năm 1984 và

xuất khẩu 1709 tấn surimi, 30.000 tấn thịt cua giả cho thị trường Mỹ và châu Âu.

Sự thành công đi đầu của Nhật trong kỹ thuật chế biến và kinh doanh mặt hàng này

đã thúc đẩy nhiều nước nhanh chóng xây dựng công nghiệp chế biến surimi và các

sản phẩm mô phỏng từ surimi.

Trước đây, có đến 90% lượng cá minh thái Alaska được sử dụng để sản xuất

surimi nhưng ngày nay sự suy giảm sản lượng cá minh thái Alaska đã thúc đẩy việc

nghiên cứu tìm các loài cá khác thay thế, có những đặc tính phù hợp cho sản xuất

surimi. Các công trình nghiên cứu gần đây cho thấy cá tuyết, cá lanh, cá mòi dầu

Đại Tây Dương, cá đù khá phù hợp để làm nguyên liệu. Cũng đã có nhiều công

trình phát triển công nghệ chế biến thịt cá béo như cá trích, cá thu… thành surimi

hoặc sản phẩm gốc surimi. Ngoài ra để đáp ứng nhu cầu ngày càng tăng của thế

====================================================================== 9

giới, các chuyên gia kỹ thuật và các nhà khoa học đã cố gắng đưa ra những công

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

nghệ sản xuất surimi từ những loài thuỷ sản mới, kể cả nhuyễn thể chân đầu như

một số loài mực kích thước lớn đã ra đời.

Hiện nay, hơn 50% sản lượng surimi toàn cầu được chế biến từ các loài cá

khác được đánh bắt ở tất cả các vùng biển trên thế giới. Đó có thể là các loài cá thịt

trắng nước lạnh như cá tuyết, cá sòng Thái Bình Dương và các loài cá nhiệt đới như

cá lượng, cá mối, cá trác. Ở Nhật Bản đã sản xuất thành công surimi từ các loài cá

trích nhỏ, mối, kiếm, dưa, nục…, mực nang nhưng chất lượng surimi tùy thuộc rất

nhiều vào độ trắng và tỉ lệ mỡ của thịt cá.

Tại các nước đang phát triển ở vùng nhiệt đới có nhiều loài cá nổi nhỏ như cá

trích và cá thu phân bố rộng khắp nhưng do đặc điểm hàm lượng mỡ và myoglobin

cao cộng với lớp thịt sẫm màu ở bên ngoài (20 – 30 %) nên chúng ít phù hợp để chế

biến surimi. Những năm gần đây, người ta còn sử dụng cả cá tạp thu được trong

nghề lưới kéo tôm so với ngày trước để chế biến surimi. Những loài được sử dụng

phổ biến nhất để sản xuất surimi đông lạnh ở khu vực Châu Á – Thái Bình Dương

là cá hồng mắt to, cá nhồng [24].

Bên cạnh các nước có truyền thống sản xuất surimi như Mỹ, Thái Lan và Nhật

Bản thì công nghệ sản xuất surimi và các sản phẩm mô phỏng đã nhanh chóng phát

triển hàng ở các nước Châu Á như Trung Quốc, Việt Nam, Ấn Độ, Malaixia,

Inđônêxia, Mianma; ở Nam Mỹ như Achentina, Chilê, Pêru và ở Tây Âu như Pháp.

Sự phát triển hiện nay cho thấy ngành công nghiệp surimi đã định hình và

trưởng thành trên toàn thế giới. Sự phát triển của nó trong tương lai phụ thuộc vào

khả năng quản lý các nguồn lợi, vào việc tìm kiếm mở rộng thị trường và vào sức

mạnh sáng tạo của các nhà sản xuất [24].

1.1.2. Tại Việt Nam

Ở Việt nam diện tích các loại hình mặt nước và sản lượng nuôi trồng thuỷ sản

tăng đáng kể do thực hiện chính sách về chuyển dịch cơ cấu kinh tế và tiêu thụ sản

phẩm nông nghiệp nhưng sản phẩm bán ra dưới dạng tươi nguyên con. Để góp phần

====================================================================== 10

nâng cao kim nghạch xuất khẩu thủy sản, nâng cao giá trị kinh tế cho các loài thủy

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

sản các công trình nghiên cứu về surimi đã được tiến hành nghiên cứu và đã đạt

được một số thành tựu:

+ Trần Thị Luyến và các cộng sự (1993) đã có những thành công trong việc hoàn

thiện quy trình sản xuất surimi từ cá Nhám, cá Mối, cá Đổng [6] song song với công

trình này Trần Thị Luyến cũng đã thực hiện các đề tài khoa học sản xuất các sản

phẩm mô phỏng từ surimi của các loài cá kém có giá trị kinh tế thấp. Kết quả các

nghiên cứu trên là các dẫn liệu để chọn lựa dung dịch rửa thích hợp cho qui trình

công nghệ sản xuất surimi của các loài cá trên.

+ Nguyễn Trọng Cẩn, Đỗ Minh Phụng và các cộng tác viên đã thành công trong

việc sản xuất surimi từ cá Nhám, cá Mối và việc khử mùi tanh khai vốn có của

cá[13].

+ Phạm Công Thành và cộng sự - Trường Đại học Bách Khoa Hà nội ( 2002-

2003)[9] đã nghiên cứu công nghệ sản xuất surimi và các sản phẩm mô phỏng từ

surrimi cá rô phi.

+ Đào Trọng Hiếu và cộng sự - Viện nghiên cứu Hải sản ( 2009-2010) [4] trong

khuôn khổ đề tài Bộ Nông nghiệp và Phát triển nông thôn “ Nghiên cứu sản xuất

sản phẩm giá trị gia tăng từ nguyên liệu thuỷ sản nước ngọt” đã nghiên cứu công

nghệ sản xuất surimi từ cá Mè.

Hiện nay có nhiều nhà máy, công ty sản xuất surimi và các sản phẩm mô

phỏng surimi như công ty xuất nhập khẩu Thủy sản Baseafood Bà Rịa – Vũng Tàu,

công ty xuất nhập khẩu Thủy sản Cà Mau, công ty xuất nhập khẩu Thủy sản Đà

Nẵng…, nhưng phần lớn chỉ làm gia công phục vụ cho nhu cầu xuất khẩu qua Hàn

Quốc hoặc Nhật. Sản lượng cũng như chất lượng còn quá khiêm tốn. Nguyên liệu

cũng chỉ là cá tạp, không được chọn lọc để có quy trình chế biến riêng. Một số rất ít

được chuyển qua làm các sản phẩm cá viên như một giải pháp "lấy ngắn nuôi dài".

Công nghệ sản xuất surimi - sản phẩm truyền thống của Nhật giống như cá

xay của nhiều nước và chả cá của Việt Nam - đã được nhiều cơ sở chế biến đông

lạnh của thủy sản Việt Nam nhập về trong mấy năm gần đây. Sản phẩm này hiện là ====================================================================== 11

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

một trong những mặt hàng thủy sản xuất khẩu mạnh sang nhiều nước và đem lại

nguồn ngoại tệ không nhỏ. Theo các chuyên gia ngành chế biến, nhiều loại cá của

Việt Nam rất thích hợp cho việc sản xuất surimi. Hiện surimi được sản xuất bằng cá

bò với sản lượng từ 50.000 đến 70.000 tấn/năm và có khả năng có thể đạt tới hàng

trăm tấn nếu có đầu tiêu thụ đảm bảo[25].

Tuy nhiên, việc sản xuất surimi ở Việt Nam còn chưa phát triển ngang tầm

với tiềm năng của nó. Các nhà máy sản xuất surimi với chất lượng sản phẩm thô

chế, riêng sản phẩm mô phỏng thì còn rất hạn chế, chúng ta chưa có sản phẩm mô

phỏng xuất khẩu, có thể có surimi và sản phẩm mô phỏng nhưng cơ sở sản xuất

thường làm theo đơn đặt hàng của nước ngoài gây ra thế bị động trong kinh doanh

nên hiệu quả thấp. Nguồn nguyên liệu cho sản xuất Surimi ở Việt nam nhưng chỉ

tập trung loài như: cá Lượng, cá Mối, Cá Đù, cá Trác do đó có sự cạnh tranh về

nguyên liệu và giá thành. Chất lượng sản phẩm không tốt do thời gian từ lúc đánh

bắt trên tàu đến khi sản xuất dài. Bên cạnh đó việc cung cấp nguyên liệu không ổn

định, không liên tục và phụ thuộc thời tiết.

1.2. Tình hình sử dụng surimi

1.2.1. Trên thế giới

Hiện nay nhu cầu sử dụng Surimi ngày càng tăng, trong khối EU, thị trường

chính tiêu thụ các sản phẩm surimi là Pháp, Tây Ban Nha, Italia và Anh : 62% các

hộ gia đình Pháp tiêu thụ surimi, chủ yếu dưới dạng đông lạnh và bảo quản (xông

khói, ướp muối, phơi khô). 80% là các sản phẩm giả thịt cua. Bên cạnh đó cũng có

nhiều sản phẩm giá trị gia tăng như dạng cuộn và giăm bông với nước sốt hoặc pho

mát. Ở Tây Ban Nha, thị trường surimi chủ yếu là các sản phẩm đông lạnh. Sản

phẩm quan trọng nhất là surimi miếng giả thịt cua, càng cua bao bột, tôm và tôm

hùm. Còn ở Italia, thị trường chính của surimi là các nhà hàng với sản phẩm dạng

đông lạnh và được sử dụng như thành phần của món salát và hors d’oeuvre (món

====================================================================== 12

đồ nguội khai vị). Ở Anh, surimi miếng giả thịt cua đông lạnh chiếm lĩnh thị trường,

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

chúng được các hộ gia đình và các nhà hàng ưa chuộng. Các quán Sushi hiện đang

tăng nhanh chóng ở khu vực đô thị.

1.2.1. Tại Việt Nam

Theo hiệp hội Chế biến và xuất khẩu thủy sản Vasep thì lượng tiêu thụ

surimi tại Việt Nam tăng theo các năm. Cụ thể năm 2006, lượng surimi tiêu thụ là

9.000 tấn, nhưng tính đến năm 2010 thì lượng surimi tiêu thụ tăng 40% trong vòng

4 năm. Sản phẩm Surimi được người tiêu dùng Viêt sử dụng khá rộng rãi. Nhưng số

lượng các công ty chế biến các sản phẩm surimi còn chưa nhiều, cho nên chủ

trương của đảng và nhà nước là mở rộng thêm các nhà máy xí nghiệp để sản xuất

các sản phẩm surimi và mô phỏng gốc surimi để đáp ứng được nhu cầu tiêu dùng

trong nước và phục vụ cho xuất khẩu.

1.3. Nguyên liệu sản xuất surimi ở trong và ngoài nước

Theo thông tin của thị trường surimi thế giới thì giá sản phẩm chế biến từ

surimi chủ yếu phụ thuộc vào lượng các thành phần sử dụng trong chế biến: Loại

surimi rẻ tiền được sản xuất bằng cách tăng lượng nước, còn surimi cao cấp gồm

phần lớn thịt cá. Các nhà sản xuất surimi trên thế giới luôn tìm kiếm những loài cá

mới để chế biến loại thực phẩm ngày càng phổ biến này. Mỗi loài cá có sự khác biệt

lớn về thành phần khối lượng, cấu trúc và màu sắc cơ thịt do đó cần có quy trình

công nghệ và các công đoạn chế biến surimi phù hợp. Trong công nghệ sản xuất

surimi, chất lượng sản phẩm và hiệu suất quy trình công nghệ là yếu tố then chốt.

Chất lượng surimi được đánh giá bới các yếu tố: Độ trắng, mùi,..và quan trọng nhất

là khả năng tạo gel hay nguyên liệu sản xuất là thịt cá trắng. Khi nghiên cứu ảnh

hưởng của nguyên liệu đến chất lượng surimi, Chang – Lee và các cộng sự (1990),

Morisey và các cộng sự (1992) [86] đã khẳng định: Các loài cá có cơ thịt trắng sống

ở vùng biển Thái Bình Dương là nguồn nguyên liệu lý tưởng cho việc sản xuất

surimi có chất lượng cao đặc biệt là độ bền, chắc của mạng lưới gel.Theo thống kê

mới nhất của FAO thì giá surimi nhập khẩu ở những nước nhập khẩu chính (Nhật

Bản, Hàn Quốc và EU) đang phụ thuộc vào nguồn nguyên liệu từ khai thác. Cũng từ ====================================================================== 13

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

thông tin thương mại của Việt Nam thì hiện nay các nhà nhập khẩu Nhật Bản phải

chịu áp lực rất lớn của việc duy trì giá surimi ở mức thấp bán cho nhà bán lẻ trong

điều kiện tồn kho ít và giới trẻ ngày càng thích các món ăn kiểu phương tây: Kibun

Foods Inc., công ty sản xuất surimi lớn nhất ở Nhật cho biết chi phí đóng gói và

nguyên liệu tăng và sự bất ổn định về nguồn cung surimi nguyên liệu là những yếu

tô khiến Kibun phải tăng giá tất cả các sản phẩm: Bánh chạo thủy sản ( chikuwa);

chả cá đỏ (kamaboko)… Sản lượng kamaboko của Nhật lên đến cả triệu tấn/năm, và

lượng surimi xuất khẩu khoảng 30.000-40.000tấn/năm. Họ tạo ra một thị hiếu tiêu

dùng đa dạng các sản phẩm từ surimi trên khắp thế giới. Ước tính sản lượng Surimi

toàn cầu hiện nay là 1,4 triệu tấn. trong đó 5 nước sản xuất chính là Nhật Bản

(600.000 tấn), Hàn Quốc (200.000 tấn), Thái Lan (150.000 tấn), Mỹ (khoảng

100.000 tấn) và Trung Quốc (100.000 tấn). Với sản lượng 110.000 tấn, EU hiện

đang trở thành một khu vực sản xuất chính. Hiện nay, hơn 50% sản lượng surimi

toàn cầu được chế biến từ các loài cá khác được đánh bắt ở tất cả các vùng biển trên

thế giới. Đó có thể là các loài cá thịt trắng nước lạnh như cá tuyết Thái Bình Dương,

cá hôki, cá tuyết lam; hoặc các loài cá nổi nhỏ nước lạnh như cá trỏng Pêru, cá sọc

một bên vây, cá sòng Thái Bình Dương; và phần lớn là các loài cá nhiệt đới quan

trọng như cá Lượng (Itoyori), cá Mối, cá Trác.... Người Nhật thích dùng loại cá

pollock Alaska để làm surimi đông lạnh, vì đặc điểm của loại cá này cho hiệu suất

và chất lượng tốt hơn. Tuy nhiên hiện nay khi hạn ngạch khai thác cá Minh thái

giảm nên Surimi phẩm cấp SA chỉ có thể cung cấp theo các đơn đặt hàng đặc biệt

và surimi phẩm cấp FA có tỉ trọng tăng vì phần thịt vụn sau khi chế biến philê đang

được tăng cường sử dụng để sản xuất surimi nhằm phát triển hàng giá trị gia tăng.

Loại surimi này được dùng chủ yếu cho các sản phẩm phẩm cấp thấp và thực phẩm

đông lạnh và chế biến sẵn.Ở Ấn Độ công nghệ sản xuất surimi không đông lạnh gần

đây cũng được thử nghiệm..Theo hiệp hội chế biến và xuất khẩu thủy sản Vasep,

nửa đầu năm 2008, lượng nhập khẩu surimi Việt Nam vào Nhật Bản đã tăng gấp

đôi, do giá cá minh thái Mỹ tăng.Tính đến năm 2007, giá surimi của Mỹ đã tăng

====================================================================== 14

40% trong 4 năm và tăng 11% so với năm 2006: Người tiêu dùng Châu Âu chấp

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

nhận giá tăng chỉ đến mức nào đó .Trong khi đó, sản lượng surimi của Mỹ năm

2007 giảm xuống 160.000 tấn, giảm 20% ( 40.000 tấn) so với 200.000 tấn của năm

2002. Hiện nay surimi Việt Nam sẽ là một lựa chọn thay thế tiềm năng cá minh thái

Bắc Mỹ,(nửa đầu năm 2008,lượng nhập khẩu surimi Việt Nam vào Nhật Bản đã

tăng gấp đôi, lên 30.000 tấn). Điều này đã mở ra cơ hội cho sự phát triển của surimi

Việt Nam. “ Tại Nhật, các nhà sản xuất lo ngại rằng ngành sản xuất surimi có thể

rơi vào tình thế cực kỳ khó khăn theo biến động của thị trường surimi”

1.4. Tổng quan về sự tạo gel và các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel

1.4.1. Khả năng tạo gel của protein

1.4.1.1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein

Cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác tương tự, trong đó cũng có sự

giảm mức độ phân tán của dung dịch protein như sự liên hợp, sự tập hợp, sự trùng

hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ

- Các phản ứng liên hợp protein thường có quan hệ với các biến đổi ở mức dưới

đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hoá hoặc tập

hợp hoá lại tạo ra các phức hợp có kích thưóc lớn.

- Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập họp có thể dẫn đến mất

từng phần hoặc mất toàn bộ độ hoà tan.

- Khi protein không bị biến tính nhưng do giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các mạch

mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ xẩy ra hiện tượng kết tụ.

- Các phản ứng tập hợp không trật tự xẩy ra do biến tính và các phản ứng xảy ra

do tương tác protein-protein chiếm ưu thế so với tương tác protein – dung môi sẽ

dẫn đến tạo thành một khối lớn và thô gọi là sự đông tụ

- Khi các phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành một mạng lưới protein có

====================================================================== 15

trật tự thì hiện tượng đó gọi là sự tạo gel.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

1.4.1.2. Điều kiện tạo gel

Sự gia nhiệt, trong đa số trường hợp là rất cần thiết cho quá trình tạo gel. Việc làm

lạnh sau đó cũng cần thiết và đôi khi một sự axit hoá nhẹ nhàng cũng có ích. Thêm

muối đặc biệt là ion canxi có thể cũng cần, hoặc là để tăng tốc độ tạo gel hoặc để

tăng độ cứng cho gel.

Trong quá trình chế biến, khi nhiệt độ của khối thịt cá xay cao sẽ dẫn đến sự phân

huỷ protein, ảnh hưởng đến khả năng tạo gel của protein, vì vậy trong quá trình chế biến luôn đảm bảo nhiệt độ của khối thịt cá dưới 100C.

1.4.1.3. Cơ chế tạo gel

Hỗn hợp thịt cá sau khi xay trở thành hệ sol nhớt dính hay bột nhuyễn (paste). Hỗn

hợp bột nhuyễn không thể hình thành được nếu thiếu sự có mặt của muối. Trong

hình 1 là ảnh chụp trên kính hiển vi điện tử phóng to của hai loại bột nhuyễn làm

surimi khi có và không có mặt NaCl để so sánh.

Hình 1: Ảnh chụp trên kính hiển vi điện tử phóng to của hai loại bột nhuyễn làm

surimi khi có và không có mặt NaCl. Ảnh bên trái là bột nhyễn surimi của cá thu khi

xay thịt cá với NaCl trong 25 phút, ảnh bên phải là ảnh chụp bột nhuyễn không có

====================================================================== 16

NaCl.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Cấu trúc vi mô của các sợi tơ cơ hoàn toàn biến mất ở ảnh đầu tiên, trong khi đó

chúng vẫn nguyên ở ảnh thứ hai. Điều này giải thích bởi việc thêm muối vào hỗn

hợp làm các protein của tơ cơ hoà tan vào nước. Đồng thời, các myosin trong dung

a

m

a

m

nacl

myofibril

actomyosin

dịch liên kết với các sợi actin để tạo nên các phân tử lớn actomyosin (hình 2).

Hình 2 : Sự tạo thành actomyosin từ tơ cơ: A : sợi actin , M: Myosin

Cả hai loại myosin và actomyosin đều đóng vai trò chủ đạo trong việc hình

thành hệ gel của surimi và tạo nên các tính chất tương ứng với đặc tính cuả hệ gel

[39]. Người ta đã phát hiện ra rằng trong một số loại surimi, liên kết với actin làm

biến đổi các tính chất tạo gel của myosin [48], nhưng tropomyosin dường như

không có ảnh hưởng đến sự hình thành gel [30]. Tuy nhiên, các tính chất tạo gel của

actomyosin chủ yếu phụ thuộc vào tỷ lệ của myosin trong phân tử, trong đó tính

chất đặc trưng riêng của myosin do tỷ lệ của phần mạch phân tử lượng lớn quyết

đinh [37].

1.4.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel

1.4.2.1. Liên kết hóa học

Khi protein bị biến tính, các cấu trúc bậc cao bị phá hủy, các mạch

polypeptid bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại thành mạng lưới

không gian 3 chiều. Các phần còn lại hình thành mạng lưới không gian vô định

hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước. Bốn loại liên kết chính tham

gia vào sự hình thành mạng không gian gồm liên kết cầu muối, liên kết hydro, liên

====================================================================== 17

kết cầu sunfua và các tương tác kị nước.

 Liên kết hydro (Hydrogen bonds)

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

+ Là liên kết giữa nhóm - OH của axit amin tirozine, serin, treonin với các

nhóm -COOH của axit glutamic hoặc aspatic.

Protein

Protein – OH…O = C

NH2

Hoặc

C = O…H – N

RCH HCR

N – H…O = C

O = C N - H

Cấu trúc β của protein

Với R là gốc axit amin

+ Khi gia nhiệt, các liên kết hidro bị đứt, nhưng khi để nguội liên kết lại tái

hợp và gel lại hình thành.

 Liên kết cầu muối (Salt Linkages)

Tại pH nhất định của thịt cá xay, các nhóm carboxyl (COO-) của axit +) của lysin và glutamic và aspatic mang điện tích âm, trong đó nhóm amin (NH2

arginin mang điện tích dương. Do đó, liên kết giữa các phân tử được hình thành nhờ

những nhóm chức này, và các protein tơ cơ liên kết với nhau tạo thành một tập hợp

không tan trong nước. Khi thêm muối trong quá trình xay nhuyễn thịt cá thì muối

có thể làm tăng khả năng hoà tan của protein, cải thiện cấu trúc đàn hồi của hệ gel

khi gia nhiệt. Mặt khác, muối còn làm mất tính ổn định cấu trúc phân tử đến khả

====================================================================== 18

năng biến tính nhiệt.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

 Liên kết cầu disunfua (Disunfide Bonds)

Liên kết cầu disunfua (-S-S-) giữa các phân tử được tạo thành khi oxy hoá

hai gốc cystein

Protein – SH + HS – Protein +O2 Protein – S – S – Protein

Khi có mặt nhiều nhóm –SH và -S-S- sẽ tăng cường hệ thống mạng giữa các

phân tử và gel tạo ra bền với nhiệt.

 Các tương tác kị nước (Hydrophobic Interaction)

Các tương tác kị nước thường diễn ra giữa các phân tử không có cực (các

nhóm ưa béo), các gốc kị nước thường có trong mạch bên trong của các phân tử

protein chứ không phải dưới dạng liên kết với nước. Nhờ đó chúng đóng vai trò

quan trọng trong việc ổn định các cấu trúc của phân tử protein. Khi nhiệt độ tăng,

các liên kết hydro trở nên kém bền hơn sự hydrat háo kị nước khó hơn.

Những liên kết trên khác với liên kết cầu muối và liên kết hydro, nó được

hình thành không phải nhờ các liên kết giữa các gốc kị nước mà nhờ các phân tử

nước xung quanh. Các cầu kị nước được hình thành khi đun nóng protein do vậy các liên kết kị nước mạnh lên khi tăng nhiệt độ, ít nhất là đến 58oC.

Khi giữ nhiệt ở khoảng 40oC protein tơ cơ của các loài cá có tốc độ tạo gel

chậm, các nhóm kị nước quay ra phía ngoài mặt phân tử protein. Điều này chứng tỏ

rằng các tương tác kị nước đóng vai trò quan trọng trong hiện tượng tạo gel.

1.4.2.2. Các enzim thủy phân

Enzym tiêu biểu trong sản xuất surimi là proteaza, transglutaminaza (Tgase)

hoặc cả hai. Hoạt tính của enzim này tùy thuộc theo chủng loại cá. Các enzym này

đóng vai trò quan trọng trong quá trình hình thành đặc tính cấu trúc của sản phẩm.

Enzym Tgase xúc tác phản ứng nối kết của myosin nhờ các cầu nối hoá học linh

động. Kết quả là surimi có hoạt tính Tgase cao có thể làm tăng độ đàn hồi, kết dính

====================================================================== 19

của surimi.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Enzym transglutaminaza (Tgase): Enzym xúc tác phản ứng trùng hợp

(polymarization) của protein thông qua liên kết hoá trị (covalent bonds) giữa các

phân tử protein, các liên kết cầu disunfua giữa axit glutamic và lysin trong protein.

Liên kết này làm tăng độ cứng và độ kết dính của gel surimi.

* Enzym proteaza: Enzym proteaza sẽ hydro hoá myosin và protein tơ cơ làm hỏng

cấu trúc của các sản phẩm từ surimi.

+ Proteaza trong ruột cá: Pepsin và Trypsin

Pepsin: enzim do màng nhầy dạ dày tiết ra. M= 4200, điểm đẳng điện ở pH = 3,7

Trypsin: Enzim trong tụy tạng.Trong động vật thủy sản,Trypsin tồn tại ở

dạng không hoạt động gọi là trypsinogen,chúng bị hoạt hóa bởi enzim

enterokinaza.Trypsin là loại enzim kiềm tính,có M = 23.800, điểm đẳng điện ở pH

= 10,5. Đa số Trypsin hoạt động ở pH tối ưu là 8.

+ Proteaza trong thịt cá: proteaza axit (Cathepsin), proteaza trung tính,

proteaza kiềm.

* Proteaza axit gồm Cathepsin A, B, C, D, E, H, L.

- Cathepsin A:

Cathepsin A cùng với Cathepsin D làm tăng khả năng thuỷ phân của các

enzym sau đó.Theo Makinodan và cộng sự [39] cho rằng cathepsin A cùng với

cathepsin D thủy phân liên tiếp các liên kết peptid để cho sản phẩm cuối cùng là

axit amin.

- Cathepsin B

Cathepsin B gồm Cathepsin B1 và Cathepsin B2 . Enzim này thủy phân các

hợp chất thiol như 2- mecarptoethanol, cystein, dithiothreitol và gluathiol nhưng lại

bị kìm hãm bởi axit iodoacetic, dithioacetamideCathepsin này ở các loài khác nhau

thì sẽ thủy phân cơ chất khác nhau. Cathepsin B cùng với cathepsin D, H, L được

====================================================================== 20

biết như là proteaza chính gây ra sự phân hủy cơ sau khi cá chết,tuy nhiên nó được

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

loại bỏ trong quá trình rửa surimi, điều này có thể do các enzym tồn tại ở tương cơ

[9].

- Cathepsin D

Cathepsin D được coi là nguyên nhân chính gây ra sự phân huỷ cấu trúc

trong quá trình bảo quản lạnh đông. Cathepsin D khởi đầu cho sự phân giải protein

thành các peptit sau đó các Cathepsin khác mới tiếp tục phân giải. Enzym này phân

huỷ myosin (cả myosin nặng và myosin nhẹ) và phân cắt từ từ actin, troponin, tropomyosin, ổn định ở 45oC, vô hoạt ở 70oC

- Cathepsin E

Cathepsin E có khả năng ổn định thấp và hoạt động trong môi trường axit (

có nhóm COOH; cathepsin E của cá Hồi có pH = 2,8) nên enzym này không quan

trọng đối với sự tạo gel của surimi.

- Cathepsin H

Cathepsin H phân huỷ myosin nhanh gấp 3 lần so với Cathepsin B, bị mất

trong quá trình rửa, hoạt động mạnh nhất ở 20oC.

- Cathepsin L

của cathepsin L lên myosin gấp 10 lần so với cathepsin B, to Cathepsin L phân huỷ myosin, actin, α-actin, troponin-T. Hoạt lực phân huỷ opt= 55oC, vì vậy có thể

phá huỷ cấu trúc của gel trong quá trình gia nhiệt surimi [53]. Tuy nhiên enzim này

cũng bị kìm hãm bởi một vài protein như: Protein trong plasma bò ( Hamann et al,

1990; Morrissey et al, 1993 ; Park et al , 1994), trong plasma cá ( Toyohara et al,

1990b), và trong khoai tây, lòng trắng trứng ( Morrissey et al, 1993; piyachomkwan

and Penner, 1995; Reppond et al, 1995) [86]

* Proteaza trung tính được đặt tên “ calpain”, tồn tại ở hầu hết mọi nơi và tồn

tại trong tế bào chất, hay kết hợp với tơ cơ, là nguyên nhân làm yếu đi tương tác

====================================================================== 21

giữa myosin-actin chứ không thuỷ phân trực tiếp. Cho đến nay chưa có nhiều

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

nghiên cứu về calpain trong cơ cá vì vậy vai trò của nó đối với sản xuất surimi chưa

được nghiên cứu đầy đủ

độ 60oC hơn là 30 – 40oC và 70oC, to * Proteaza kiềm trong cơ cá làm giảm khả năng tao gel đàn hồi khi ủ ở nhiệt opt= 60 – 65oC, pHopt= 7.7 – 8.1. Chúng phân

huỷ hầu hết các protein trong tế bào như myofibrillar (protein tơ cơ), lyosomal,

microsomal, protein tương cơ. Hàm lượng của proteaza trong cơ cá tăng khi

proteaza từ bộ phận bên trong như thận, gan không được rửa sạch. Vì vậy trong quá

trình rửa thịt cá cần loại bỏ hết màng gân và ruột nhằm làm giảm hàm lượng

proteaza trong thịt cá tăng khả năng đàn hồi của gel khi gia nhiệt.

1.5. Tổng quan về quá trình phân hủy protein trong sản xuất surimi

Khả năng tạo gel là yếu tố quan trọng nhất đánh giá chất lượng của surimi(

Lanier 2000 ) và bị ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố (Niwa, 1992). Protease có sẵn trong

thịt cá đặc biệt là enzym bền nhiệt làm giảm chất lượng gel của surimi ( Morrissey và

cộng sự, 1993). Tất cả các protease hoạt động trong cơ cá có thể làm mềm gel surimi

và rất khác nhau giữa các loài và thường được chia thành 2 nhóm chính: protease

axit - Cathepsin ( Toyohara và cộng sự 1993, Jiang và cộng sự 1996) và protease

kiềm bền nhiệt ( Makinodan và cộng sự 1985). Những enzym này chủ yếu phân huỷ

protein tơ cơ đặc biệt là myosin ( Makinodan và cộng sự 1985).

Trong nhóm protease axit, cathepsin B, D, L có hoạt tính phân hủy protein trên

nhiều loại cơ chất như myosin (cả myosin nặng và myosin nhẹ) và actin, troponin,

tropomyosin (Jiang và cộng sự 1996).

Theo nghiên cứu của SV Sherekar và cộng sự 1988, Cathepsin B ở cá rô phi có

pH tối ưu từ 5.5 đến 6.0. Enzym này thuỷ phân các hợp chất thiol như 2-

mecarptoethanol, cystein, dithiothreitol và gluathiol. Cathepsin B bị kìm hãm bởi

axit iodoacetic, dithioacetamide. Theo nghiên cứu của Aoki và cộng sự 1997

Cathepsin B phân huỷ myosin, actin và troponin-T ở cá chép. Theo nghiên cứu của

====================================================================== 22

Jiang và cộng sự 1996, Lực phá vỡ gel của surimi cá Thu giảm từ 426g.cm xuống

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

345g.cm ở pH 7.0 khi có mặt cathepsin B với hoạt lực 5U/g thịt cá ở nhiệt độ 550C

sau 1h.

Theo Jiang và cụng sự 1996, Cathepsin D được coi là nguyên nhân chính gây

ra sự phân huỷ cấu trúc trong bảo quản lạnh đông. Enzym này nhanh chúng thuỷ

phân protein cơ cá tại pH ở giai đoạn chết cứng. Enzym này phân huỷ titin,

connectin, C-protein, M-protein và myosin (Cả myosin nặng và myosin nhẹ) và

phân cắt từ từ actin, troponin, tropomyosin.

Cathepsin L phân huỷ myosin, actin, -actin. Hoạt lực phân huỷ của

cathepsin L lên myosin ước tính gấp 10 lần so với cathepsin B. Vùng hoạt động của opt =550C. Một số nghiên cứu cho thấy Cathepsin L không enzim này pH=5.5-6.5, T0

bị loại bỏ hoàn toàn trong quá trình rửa, ép tách nước trong sản xuất surimi và gây

ra sự thuỷ phân protein tơ cơ cá Pacific whiting ( Seymour, Morrissey, 1994), cá

Thu ( Aoki và Ueno, 1997). Kết quả nghiên cứu cũng cho thấy hoạt tính thuỷ phân protein mạnh nhất của Cathepsin L ở nhiệt độ 50-600C , chuỗi myosin nặng bị phá

huỷ hoàn toàn trong 30 phút ủ ở nhiệt độ trên, surimi không tạo được gel.

Như vậy Cathepsin B, H,L vừa có pH tối ưu 5,5-6,5 nằm gần vùng pH của

surimi ( 6,5- 7,2) vừa có tính bền nhiệt do đó nó có tham gia vào sự phá huỷ cấu

trúc gel của surimi làm gel mềm và nát ( An và cs,1994, Heu và cs, 1997).

Nhóm protease kiềm bền nhiệt – serine protease trong cơ cá làm giảm khả năng tạo gel có tính chất đàn hồi khi ủ ở nhiệt độ 600C và 700C (Makinodan và cộng sự , 1994). Nhiệt độ tối ưu của enzim là 600C và pH 8.0 - 8.5 tuỳ từng loài cá. Như

ở cá Trác - Bigeye snapper có pH tối ưu 8.5 ( Soottawat Benjakul, 2003). Khi nâng nhiệt từ từ ở 700C trong 2h thì cấu trúc rắn chắc và đàn hồi của gel cá Đù- Alatic

croaker giảm cùng với sự phân huỷ myosin và tropomyosin. Sự biến mất myosin

tăng khi thời gian giữ nhiệt tăng.

Các enzim proteaza kiềm phân huỷ hầu hết các protein trong tế bào như myofibrillar

====================================================================== 23

(protein tơ cơ), mitochondrial, lyosomal, microsomal và protein tương cơ ( Ik-Soon

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Kang and Tyre C Lanier 2000). Hàm lượng của proteaza kiềm trong cơ cá tăng do

proteaza từ bộ phận bên trong như thận và gan cá khi cá không được rửa sạch trước

khi ép tách thịt trong sản xuất surimi. Vì vậy trong quá trình tách rửa thịt cá cần loại

bỏ hết màng gân và ruột, làm giảm hàm lượng proteaza trong thịt cá, tăng khả năng

đàn hồi của gel khi gia nhiệt.

Để giảm tác dụng của enzym có sẵn trong cá cũng như làm tăng cấu trúc đàn hồi

của gel surimi trong quá trình gia nhiệt, đã có một số nghiên cứu sử dụng các chất

kìm hãm proteaza. J. Yongsawatdigul, 2000 nghiên cứu chất kìm hãm proteaza trên

đối tượng surimi cá rô phi cho thấy trong khi E-64 ở nồng độ 33.3 àg/g surimi chỉ

kìm hãm 36% thì hoạt tính thuỷ phân của enzym giảm và vô hoạt khi tăng nồng độ

Leupeptin từ 5 đến 500àg/g surimi và quá trình thuỷ phân protein kìm hãm hoàn

toàn bởi Trypsin đậu tương ở nồng độ 50 àg/g surimi. Độ bền chắc của gel thể hiện

bằng lực uốn tăng khi có mặt chất kìm hãm.

Sự thuỷ phân của surimi cá Mối (Lizardfish) bị kìm hãm bởi bột lòng trắng trứng và

whey protein và mức độ kìm hãm đạt 77% và 96% ứng với mỗi loại

(J.Yongsawatdigul, 2004) Tuy nhiên, bột lòng trắng trứng cải thiện khả năng tạo

gel của surimi cá Mối hơn whey protein. Khi sử dụng 1% bột lòng trắng trứng làm

tăng protein liên kết có khối lượng phân tử lớn và kéo theo độ bền chắc của gel thể

hiện bằng lực phá vỡ ( breaking force) tăng gấp đôi.

J.A. Ramirez, 2002 đó sử dụng dịch chiết từ hạt của các loại đậu ( đậu Hà lan, đậu

tương, đậu xanh, đậu ván) cho thấy dịch chiết cú tỏc dụng kỡm hóm với hệ enzym

serine protease nhưng không cú tỏc dụng kìm hãm đối với enzym protease axit đối

với cả hai loài cá là cá Bơn ( Mexincan flounder) và cá Đù ( Atlantic croacker)

1.6. Tình hình nuôi trồng cá nước ngọt ở Việt Nam

Nước ta có tiềm năng phát triển nuôi trồng thuỷ sản với diện tích mặt nước

====================================================================== 24

trên 1,7 triệu hecta và có nhiều đối tượng nuôi trồng giá trị kinh tế cao có thể xuất

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

khẩu. Báo cáo chính trị tại Đại hội đại biểu lần thứ IX của Đảng đã khẳng định

“Phát huy lợi thế về thuỷ sản, tạo thành một ngành kinh tế mũi nhọn, vươn lên hàng

đầu trong khu vực. Phát triển mạnh nuôi trồng thuỷ sản nước ngọt, nước lợ, và nước

mặn, nhất là nuôi tôm theo phương thức tiến bộ, hiệu quả và bền vững môi trường”.

Nhằm phát huy tiềm năng về thuỷ sản để phát triển kinh tế đất nước, Thủ

tướng Chính phủ đã ban hành Quyết định số 224/1999/QĐ-TTg ngày 08/12/1999

phê duyệt Chương trình phát triển nuôi trồng thuỷ sản thời kỳ 1999 - 2010 với mục

tiêu: “Phát triển nuôi trồng thuỷ sản nhằm đảm bảo an ninh thực phẩm và tạo nguồn

nguyên liệu chủ yếu cho xuất khẩu, phấn đấu đến năm 2010 nuôi trồng thuỷ sản đạt

sản lượng trên 2 triệu tấn, giá trị kim ngạch xuất khẩu trên 2,5 tỷ USD, tạo việc làm

và thu nhập cho khoảng 2 triệu lao động, góp phần tích cực vào phát triển kinh tế xã

hội đất nước và an ninh ven biển”.

Chính phủ ban hành Nghị quyết số 09/2000/NQ-CP ngày 15/6/2000 về một

số chủ trương và chính sách về chuyển dịch cơ cấu kinh tế và tiêu thụ sản phẩm

nông nghiệp, trong đó xác định: “Giữ ổn định khoảng 4 triệu hecta đất có điều kiện

tưới tiêu chủ động để sản xuất lúa. Với các loại đất sản xuất lúa kém hiệu quả thì

chuyển sang sản xuất các loại sản phẩm khác có hiệu quả cao hơn, như đất khô hạn

chuyển sang trồng màu, đất trũng, đất ven biển chuyển sang nuôi trồng thuỷ sản...”.

Nghị quyết có tầm quan trọng đặc biệt, thúc đẩy quá trình chuyển dịch cơ cấu kinh

tế trong lĩnh vực nông nghiệp nói chung và đối với nuôi trồng thuỷ sản nói

riêng.Việc chuyển đổi diện tích đất trồng lúa năng suất thấp, các vùng trồng lúa 1

vụ bấp bênh, các vùng trồng cói hiệu quả kém, các vùng đất cát, đất hoang hoá sang

nuôi trồng thuỷ sản làm tăng diện tích các loại hình mặt nước và sản lượng thuỷ sản

nuôi trồng. Qua đó tiềm năng đất đai được khai thác hiệu quả hơn, đồng thời đã tạo

ra một nghề mới có thu nhập cao cho nhiều vùng nông thôn. Nhân dân từ chỗ chỉ

biết canh tác cây lúa bằng kinh nghiệm giản đơn đã thực sự tiếp xúc và áp dụng

những thành tựu nghiên cứu khoa học mới, nâng cao kiến thức, kỹ năng, trình độ kỹ

====================================================================== 25

thuật, biết hạch toán kinh tế và đầu tư hợp lý cho sản xuất. Hoạt động dịch vụ nuôi

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

trồng thuỷ sản ra đời như dịch vụ giống, thức ăn, tiêu thụ sản phẩm đã tạo nhiều

việc làm cho nhân dân. Nhiều doanh nghiệp trong nước và nước ngoài đã đầu tư rất

lớn vào nuôi tôm công nghiệp ở những vùng nông thôn, đã xây dựng cơ sở hạ tầng,

đường giao thông cho địa phương, xây dựng nhà máy chế biến thức ăn, chế biến sản

phẩm xuất khẩu, đưa điện, đưa cơ giới, cơ khí hoá về nông thôn, đào tạo kỹ thuật

cho con em nông dân trở thành công nhân kỹ thuật nuôi tôm, công nhân chế biến

thuỷ sản, tăng hàm lượng tri thức, khoa học trong sản phẩm thuỷ sản. Điều đó đã

thực sự góp phần vào việc chuyển dịch cơ cấu kinh tế, thực hiện công nghiệp hoá,

hiện đại hoá nông nghiệp và nông thôn.

Chuyển đổi đất sản xuất nông nghiệp sang nuôi trồng thuỷ sản góp phần làm

tăng sản lượng thuỷ sản nuôi trồng cả nước.

Diện tích nuôi trồng thuỷ sản ước tính đến năm 2010 khoảng 1 triệu ha với

tổng sản lượng nuôi trồng 2 triệu tấn trong đó thuỷ sản nước ngọt 900.000 tấn.

Nuôi thuỷ sản nước ngọt phát triển mạnh khắp các vùng trong cả nước, hình

thức nuôi đa dạng như nuôi trong ao hồ nhỏ, nuôi trong lồng bè trên sông, hồ chứa,

nuôi luân xen canh thuỷ sản - lúa… Đối tượng nuôi phong phú, trong đó có nhiều

đối tượng nuôi tạo sản phẩm hàng hoá lớn cho thị trường tiêu dùng trong nước, một

số đối tượng nuôi tạo nguyên liệu quan trọng cho chế biến xuất khẩu. Đối tượng

nuôi chủ yếu là cá Tra, cá Basa, cá rô phi đơn tính, tôm càng xanh.

Hiện nay Cá rô phi, cá Mè được nuôi trồng xen canh với nhiều loài cá khác ở tât

cả các tỉnh trong cả nước với tốc độ tăng trưởng nhanh, kích thước trưởng thành

lớn. Theo thống kê của Bộ Nông nghiệp và phát triển nông thôn, sản lượng cá rô phi

khoảng 100 ngàn tấn/năm, sản lượng cá Mè 80 ngàn tấn/năm nhưng được bán nhỏ

lẻ trong chợ ở dạng tươi hoặc ở dạng philê lạnh đông xuất khẩu. Đối với cá rô phi

cỡ cá phải đạt từ 800g/con trở lên vì vậy cósối với cá Mè do tính chất cá có mùi

tanh, nhiều xương giăm nên chưa hợp thị hiếu người tiêu dùng nên giá thành thấp.

====================================================================== 26

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

 Tình hình nuôi trồng cá Mè tại Việt Nam

Nước ta có lợi thế về diện tích mặt nước ngọt và lợ gồm có 120.000 ha ao hồ

nhỏ, 340.000 ha hồ chứa nước, 580.000 ha ruộng trũng, nhiều hệ thống sông ngòi là

những vùng nước có thể nuôi cá Mè có khả năng mở rộng diện tích sản xuất với sản

lượng lớn. Cá mè là loài tham gia vào khai thác tối ưu nguồn năng lượng trong các

hệ sinh thái ao hồ, ruộng trũng, sông ngòi, góp phần chống ô nhiễm môi trường

nước. Cá mè trắng và mè hoa là những loài cá nuôi ghép chính trong ao, nhất là

những ao mà giàu các sinh vật thức ăn tự nhiên cho cá. Cá mè thường được nuôi lẫn

trong ao với cá trắm, cá chép. Sản lượng cá truyền thống chiếm 1/3 so với tổng

lượng cá nước ngọt. Hiện nay có 3 loài cá mè đang được nuôi phổ biến tại Việt

Nam gồm: cá Mè Trắng Việt Nam, cá Mè Trắng Trung Quốc, cá Mè Hoa.

 Cá mè trắng Việt Nam (Hypophthalmichthys Harmandi Sauv)

Phân bố nhiều ở lưu vực các sông lớn các tỉnh phía Bắc như sông Hồng,

sông Thái Bình, sông Mã, sông Lam.Chúng là đối tượng nuôi quan trọng ở các ao

hồ, đập nước, sông cụt. Trong điều kiện tự nhiên thường gặp cỡ 1 – 1.5 kg/con.

Cá sống chủ yếu ở tầng nước giữa và tầng nước mặt, thân có màu trắng, phần

lưng có màu sẫm hơn, bụng màu trắng bạc.

Ăn chủ yếu là thực vật phù du, động vật nguyên sinh, động vật không xương

sống cỡ nhỏ, cám, bã đậu.

Cá thành thục ở tuổi thứ 3 nặng 1 – 3kg, cá cái 3kg có 30 – 50 vạn trứng,

một năm có thể đẻ 2 – 3 lứa [16].

 Cá mè trắng Trung Quốc (Hypothalmichthys Molitrix)

Được nhập vào nước ta từ năm 1958 và đến năm 1964 thì cho đẻ thành công.

Cá có những đặc điểm tương tự như cá mè trắng Việt Nam, nhưng có kích

====================================================================== 27

thước nhỏ hơn và nhẹ cân hơn. Tuy nhiên, chúng dễ nuôi, dễ vỗ béo, dễ dàng cho đẻ

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

nhân tạo, thành thục và đẻ sớm ở tuổi thứ 2, cá cái có thể đẻ 9 – 11 vạn trứng/kg cá

[16].

 Cá mè hoa ( Aristichthys Nobilis Rich)

Cá mè hoa được đưa từ Trung Quốc vào thuần hóa tại Việt Nam năm 1958.

Năm 1967, trạm nghiên cứu nước ngọt Đình Bảng thả hàng loạt giống cá mè hoa ra

gây nuôi ở sông Hồng. Cá thích sống ở các tầng nước giữa và tầng trên nhưng

không gần mặt nước như cá mè trắng, phần lưng và thân màu xanh thẫm, có nhiều

đốm xanh đen rải rác khắp thân.

Loài cá này thường có kích thước lớn hơn cá mè trắng, tăng trưởng nhanh từ

năm thứ nhất đến năm thứ ba và giảm vào năm thứ tư. Cá 1 tuổi nặng khoảng 1 –

1.5 kg, 2 – 3 tuổi nặng 4 – 6 kg. Cá thành thục khi hơn 2 tuổi, cá cái nặng 4 – 6 kg

====================================================================== 28

có thể đẻ 40 – 50 vạn trứng [16].

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

PHẦN II: NGUYÊN VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN

CỨU

2.1. Nguyên vật liệu nghiên cứu

2.1.1. Nguyên liệu

+ Cá mè trắng Việt Nam (hay còn gọi là mè ta) có tên khoa học là

Hypophthalmichthys Harmandi Sauv là loài cá ưa nhiệt, dễ nuôi, tốc độ sinh trưởng

và phát triển nhanh, sức sinh sản lớn, sản lượng cao.

Cá sử dụng trong nghiên cứu có khối lượng 1.5 – 2.5 kg, chiều dài 40 – 55 cm.

Hình 3: Cá mè trắng Việt Nam

2.1.2. Hóa chất

- NaHCO3, NaCl

- Dung dịch A (gồm Na2CO3 2% pha trong NaOH 0.1%)

- Dung dịch B (gồm CuSO4.5H2O 0.5% pha trong Natri Citrate 1%)

- Dung dịch Tyrozine 1mM/ml

- Dung dịch Trichloroacetid acid (TCA) lạnh 4oC nồng độ 5%

- Thuốc thử folin

====================================================================== 29

- Ete và một số hóa chất khác

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

2.2. Phương pháp nghiên cứu

2.2.1. Phương pháp thực nghiệm

+ Để nghiên cứu các yếu tố công nghệ ảnh hưởng đến khả năng tạo gel và phân hủy

protein trong sản xuất surimi, chúng tôi tiến hành lựa chọn quy trình sản xuất gồm

các bước công nghệ chung:

Nguyên liệu → Cắt đầu, bỏ ruột → Tách thịt → Xay nhỏ → Rửa → Tách nước

→ Ép tách nước → Phối trộn → Bao gói, định hình → Bảo quản.

- Để nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa đến chất lượng surimi chúng tôi tiến

hành rửa thịt cá bằng dung dịch rửa (NaCl 0.15% + NaHCO3 0.2%) có nhiệt độ từ 1- 40C với các tỷ lệ 1/1; 1/2; 1/3; 1/4; 1/5; 1/6 trong thời gian 25 phút. Đánh giá chất

lượng của thịt cá sau khi rửa bằng độ trắng, hàm lượng protein, độ ẩm và mùi.

- Để nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian giữ nhiệt đến độ bền chắc của

gel và sự phân hủy protein, tiến hành thí nghiệm như sau: Thịt cá sau khi xay được

phối trộn, định hình, bao gói bằng vỏ PVC (khối lượng 40g, kích thước dài 30cm, đường kính 2cm) và ủ ở nhiệt độ 100C, 150C, 200C, 250C trong thời gian 30 phút, 1h, 1,5h, 2h, 2,5h và 3h; nhiệt độ 300C, 350C, 400C, 450C trong thời gian 30 phút, 1h, 1,5h và 2h; và ở nhiệt độ 250C, 400C, 550C, 650C trong thời gian 30 phút, 1h, 2h, 3h, 4h, 6h. Sau khi ủ tiến hành gia nhiệt ở 90oC trong 30 phút và làm nhanh

bằng nước đá trong 15 phút. Đánh giá độ bền chắc của gel theo phương pháp cảm

quan, xác định lực phá vỡ gel bằng máy đo cấu trúc và đánh giá mức độ phân hủy

protein bằng hàm lượng oligopeptide theo phương pháp Lowry.

- Để nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự thuỷ phân protein thịt cá, tiến hành bảo quản nguyên liệu thịt cá phi lê ở nhiệt độ -4 0C→ -80C với 2 mẫu:

Mẫu đã tách bỏ thịt đỏ phần sống lưng miếng phi lê và mẫu không tách bỏ thịt đỏ,

trong thời gian 30 ngày. Mức độ thuỷ phân được đánh giá bằng hàm lượng

====================================================================== 30

oligopeptide.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

+ Để tiến hành nghiên cứu quy trình sản xuất Surimi dạng sợi chúng tôi tiến hành

theo quy trình:

Surimi → Băm nhuyễn, phối trộn → Ép đùn → Gia nhiệt → Làm lạnh → Bao

gói → Bảo quản

2.2.2. Phương pháp hóa học và hóa sinh

2.2.2.1. Xác định độ ẩm

Xác định độ ẩm bằng phương pháp sấy đến khối lượng không đổi ở nhiệt độ

1050C (AOAC, 1984) [26]

2.2.2.2. Xác định độ tro

Xác định độ tro bằng cách nung đến nhiệt độ 5500C – 6000C đến trọng lượng

không đổi (AOAC, 1984)[26]

2.2.2.3. Xác định hàm lượng protein

Xác định hàm lượng protein bằng phương pháp Kjeldan ( AOAC,1984) [26]

Hàm lượng protein = % Nito tổng số × 6,25

2.2.2.4. Xác định hàm lượng oligopeptide

Xác định hàm lượng oligopeptide bằng phương pháp Lowry [26]

Nguyên tắc:

Phương pháp dựa trên cơ sở phản ứng tạo màu giữa protein với thuốc thử

folin. Cường độ màu của hỗn hợp phản ứng tỷ lệ thuận với nồng độ protein trong

phạm vi nhất định. Biết được mật độ quang điện của dung dịch protein nghiên cứu

với thuốc thử folin, dựa vào đường chuẩn của protein tinh khiết với thuốc thử này

có thể tính được hàm lượng protein trong mẫu nghiên cứu.

Thuốc thử:

Dung dịch A: gồm Na2CO3 2% pha trong NaOH 0.1% ====================================================================== 31

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Dung dịch B: gồm CuSO4.5H2O 0.5% pha trong Natri Citrate 1%

Dung dịch C: là hỗn hợp của hai dung dịch A và B theo tỷ lệ 50:1

Thuốc thử folin 0.1N.

Chuẩn bị mẫu:

Đồng hóa 3g mẫu với 27 ml Trichloroacetid acid (TCA) lạnh 4oC nồng độ 5% ở tốc độ 3 – 4 vòng/phút trong 1phút, sau đó ủ ở nhiệt độ 4oC trong thời gian 30 phút. Lấy 1ml dịch trong li tâm ở tốc độ 9000 vòng/phút, ở nhiệt độ 4oC trong 15

phút. để xác định hàm lượng oligopeptide theo phương pháp Lowry và được biểu

thị bằng mM/ml Tyrozine (An và cộng sự 1994)

Tiến hành

Lấy 100 µl dung dịch mẫu đã được chuẩn bị ở trên cho vào ống nghiệm,

thêm vào1ml dung dịch C, lắc đều để yên trong 10 phút ở nhiệt độ thường. Sau đó

thêm vào 0,1ml thuốc thử folin, lắc đều để yên 30 phút. Khi màu vàng của hỗn hợp

chuyển sang màu xanh thẫm thì đo cường độ màu của hỗn hợp trên máy đo màu

quang điện ở bước sóng λ= 750nm. Nồng độ oligopeptide tính theo đường chuẩn

của protein tinh khiết. Để xây dựng đồ thị đường chuẩn của Tyrosine tinh khiết: Pha

dung dịch Tyrosine 1mM/ml với các nồng độ 0; 0.1; 0.2; 0.3; 0.5; 0.7; 1 mM/ml.

Lấy chính xác 0.5 ml dung dịch ở mỗi nồng độ vào các ống nghiệm, thêm vào 2ml

dung dịch C, lắc đều để yên 10 phút ở nhiệt độ thường. Sau đó thêm vào 0.25 ml

thuốc thử folin lắc đều. Qua 30 phút màu vàng chuyển sang xanh thẫm, đo cường

độ màu của hỗn hợp. Tiến hành đo theo miêu tả trên. Dựa vào số liệu đo được và

hàm lượng Tyrosine mà dựng đồ thị đường chuẩn : Trục tung là mật độ quang, trục

hoành là hàm lượng Tyrosine.

2.2.2.5. Xác định hàm lượng lipit

====================================================================== 32

Xác định hàm lượng lipit bằng phương pháp Soxlet (AOAC, 1984)[26].

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

2.2.2.6. Xác định pH

Đồng hóa 10g thịt cá xay bởi 90 ml nước cất lắc đều, xác định pH bằng

pHmeter [26].

2.2.3. Phương pháp vật lý, hóa lý

2.2.3.1. Phương pháp đo độ bền chắc của gel (gel strength)

Độ bền chắc của gel phản ánh tính đàn hồi và độ dẻo của sản phẩm.

Đo độ bền chắc của gel bằng máy đo cấu trúc Tensilon RT-125 theo phương pháp

Bourne.

Máy đo cấu trúc bao gồm một pittong nối với một quả cầu đường kính 5mm ở một

đầu thanh dài 10cm.Tiến hành đo độ bền chắc của gel bằng cách ép pittong có lực

5kg vào bề mặt cần đo của mẫu cần đo cho tới khi nó xuyên thủng bề mặt.Tốc độ

chuyển động của pittong 1mm/s. Độ bền chắc của gel thể hiện bằng lực phã vỡ đo

bằng (g.cm) đó là tỷ lệ của lực cần thiết để xuyên thủng mẫu và độ lún sâu trên bề

mặt trước khi bị xuyên thủng. Mỗi phép đo lặp lại 5 - 6 lần rồi lấy giá trị trung bình.

====================================================================== 33

Hình 4: Máy đo cấu trúc Tensilon RT- 125

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

2.2.3.2. Phương pháp đo độ trắng

Đây là tiêu chuẩn chất lượng quan trọng của surimi. Dùng máy đo độ trắng

Minolta Kett C-100 với 3 thông số: L*; a*; b*. Trong đó L*: Gía trị trung bình của

L ( lightness); a*: giá trị trung bình của a ( red – green ) và b*: giá trị trung bình của

b ( yellow – blue ). Độ trắng của mẫu được tính theo công thức:

Độ trắng = L* - 3b* và được biểu diễn bằng % khi so sánh với độ trắng chuẩn BaO

100%.

2.2.4. Phương pháp cảm quan

2.2.4.1. Phương pháp thử uốn gập (folding test)

Lấy 5 miếng surimi có độ dày 3 – 5 mm, gập đôi mẫu, tiếp đó gập tư. Tiến

hành quan sát và phân hạng như sau

Tình trạng mẫu thử khi gập Hạng Ghi chú

Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy AA Rất tổt

1 trong 5 mẫu có vết nứt nhẹ khi gập A Tốt

Cả 5 mẫu khi gập đôi đều nứt nhẹ B Đạt

C Kém Gẫy (nhưng 2 miếng vẫn dính vào nhau) khi gập đôi

D Rất kém Gẫy hoàn toàn thành 2 miếng khi gập đôi

2.2.4.2. Phương pháp đánh giá thị hiếu (preference test)

Phép thử thị hiếu là phép thử đánh giá mức độ ưa thích và khả năng chấp

nhận sản phẩm của người tiêu dùng trên mỗi sản phẩm. Phương pháp này sử dụng

người tiêu dùng để đánh giá thị hiếu của họ trên nhóm sản phẩm nghiên cứu là sản

phấm surimi dạng sợi. Câu hỏi đưa ra cho người thử sẽ là: Bạn thích sản phẩm nào

====================================================================== 34

hơn trong số hai sản phẩm được giới thiệu?

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

PHẦN III: KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN

3.1. Kết quả nghiên cứu khảo sát nguyên liệu

Thành phần hóa học và tính chất thịt cá nước ngọt được thể hiện trong bảng 3.1

Bảng 3.1:Kết quả nghiên cứu thành phần hóa học và tính chất của thịt cá nước ngọt

Tỷ lệ (%)

TT

Chỉ tiêu

Cá rô phi

Cá Chim Trắng Cá Trê Phi

Cá Mè

Cá Trôi

Thịt cá phi lê

40

29.72

44

28

38.2

1

tách 

Độ ẩm

78.23

75.02

79.7

78.41

78.85

2

Protein

19.49

18.72

17.5

16.5

19.48

3

Tro tổng

1.4

1.8

1.5

1.6

1.6

4

Lipit

0.7

2.8

2.27

0.71

3.2

5

pH

6.4

6.6

6.5

6.5

5.5

6

Sẫm màu,

Màu sắc

Trắng sáng

Trắng vàng

Trắng sáng

Trắng hồng

7

đỏ

Khả năng tạo

8

AA

A

AA

AA

A

gel

Độ trắng

35.89

22.14

16.27

33.97

23.25

9

====================================================================== 35

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.1 cho thấy có cá Trê phi, cá Mè và cá

rô phi cho chất lượng gel tốt nhưng hiện nay cá rô phi giá thành đắt, cá Trê phi có

trữ lượng khai thác thấp do đó chúng tôi tiến hành nghiên cứu trên đối tượng cá Mè.

Cá Mè sử dụng nghiên cứu có tỷ lệ thịt không cao. Tuy nhiên thịt cá có màu trắng

với độ trắng là 33,97%, hàm lượng protein cao (16.50%), hàm lượng lipit thấp

(2.27%), độ ẩm 78.41% nằm trong khoảng 78 – 81% là độ ẩm thích hợp cho quá

trình chế biến surimi, pH =6.5 nằm trong vùng pH = 6 – 8 là pH thuận lợi cho quá

trình tạo gel của surimi [1].

Kết luận: Vậy cá Mè là loài cá phù hợp để làm nguyên liệu cho sản xuất

surimi.

3.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của các yếu tố công nghệ đến khả

năng tạo gel của surimi

3.2.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa ảnh hưởng đến hiệu suất

và chất lượng của surimi

Rửa là khâu quan trọng trong sản xuất surimi. Rửa thịt cá được tiến hành bằng nước lạnh có nhiệt độ 1-40C nhằm loại bỏ những thành phần làm giảm khả

năng tạo gel như protein chất cơ, hợp chất Nitơ phi protein, máu, chất béo, enzim

proteaza thủy phân protein tơ cơ, và xương nhỏ, gân, màng đen từ thịt cá xay ra

ngoài. Ngoài ra nó còn rửa trôi những chất gây mùi đặc trưng của cá. Như vậy rửa

có tác dụng tạo ra sản phẩm trắng sáng, không mùi, và có độ đàn hồi của gel cao.

Kết quả nghiên cứu quá trình rửa ảnh hưởng đến hiệu suất chất lượng surimi được

thể hiện ở bảng 3.2.1 và đồ thị 1

Bảng 3.2.1: Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa ảnh hưởng đến

hiệu suất và chất lượng của surimi

====================================================================== 36

Tỷ lệ thu Độ ẩm Protein Lipit Cấu trúc Độ Tỷ lệ nước/cá pH Mùi hồi sản (%) (%) (%) (hạng) trắng(%) phẩm(%)

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

D 0/1 6.5 78.41 16.50 2.27 33.97 Mùi cá 28

D 1/1 6.6 79.44 15.51 1.80 46.75 Mùi cá 26

D 2/1 6.8 28.5 79.63 14.89 1.72 59.64 Mùi cá

Thoảng D 3/1 6.9 32 79.77 14.62 1.54 66.36 mùi cá

Thoảng 4/1 7.0 32 79.87 14.42 1.45 C 71.34 mùi cá

Thoảng 5/1 7.1 32 79.96 14.13 1.42 C 72.5 mùi cá

Thoảng 6/1 7.1 33 80.00 13.80 1.40 C 72.5 mùi cá

80.2

80

79.8

79.6

Tỷ lệ nước/cá và các chỉ số chất lượng được biểu diễn bằng các đồ thị sau:

)

79.4

%

(

79.2

79

m ẩ ộ Đ

78.8

78.6

78.4

78.2

0

1

2

3

4

5

6

7

Tỷ lệ nước/cá

====================================================================== 37

Đồ thị 1: Biến đổi độ ẩm ở các tỷ lệ nước/cá khác nhau

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.1 và đồ thị 1 thấy rằng, khi tăng lượng

nước thì độ ẩm tăng. Độ ẩm của thịt cá tăng nhanh khi tỷ lệ nước tăng lên đến 4/1

sau đó hầu như không tăng. Điều đó có thể do thịt cá không có khả năng hút ẩm

nữa khi tăng lượng nước rửa. Chính độ ẩm của thịt cá tăng dẫn đến hiệu suất thu hồi

sau khi rửa tăng.

Khi tăng tỷ lệ nước /cá thì hàm lượng protein giảm đi ( theo kết quả đồ thị 2).

Hàm lượng protein giảm là do một số chất đạm (Protein của chất cơ, axit amin...)

hoà tan ra dung dịch rửa. Vấn đề này cần được nghiên cứu để thu hồi protein từ

dung dịch rửa. Hàm lượng protein giảm mạnh khi tỷ lệ nước tăng đến 4/1 sau đó

giảm từ từ khi tiếp tục tăng tỷ lệ nước. Điều này có thể là do nồng độ chất hoà tan

17

16.5

đạt gần đến trạng thái cân bằng ở tỷ lệ nước/cá là 4/1.

)

16

15.5

15

% ( n i e t o r p g n ợ ư

l

m à H

14.5

14

13.5

0

1

2

3

4

5

6

7

Tỷ lệ nước/cá

Đồ thị 2: Biến đổi hàm lượng protein ở các tỷ lệ nước/cá khác nhau

Màu sắc của surimi là một chỉ tiêu quan trọng để đánh giá chất lượng của sản

====================================================================== 38

phẩm. Màu sắc của surimi được đánh giá bằng độ trắng được tính bằng % so với độ

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

trắn tuyệt đối 100% của BaO và được đo trên máy đo màu Minolta Kett C-100. Kết

quả ảnh hưởng của tỷ lệ nước/cá ảnh hưởng đến độ trắng của surimi được biểu diễn

trên đồ thị 3.

Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.1 và đồ thị 3 cho thấy thịt cá không qua

quá trình rửa có độ trắng thấp (33.97%). Khi tăng tỷ lệ nước, độ trắng tăng. Đó là

do máu và tạp chất hoà tan trong nước và được loại bỏ trong quá trình ép tách nước.

Độ trắng của surimi tăng nhanh khi tỷ lệ nước tăng đến 4/1 sau đó tăng chậm khi tỷ

lệ nước tăng từ 5/1 đến 6/1. Điều này cũng tương ứng với biến đổi hàm lượng

protein theo tỷ lên nước rửa. Ở tỷ lệ nước/cá là 4/1 thì nồng độ chất hoà tan đạt gần

đến trạng thái cân bằng do vậy độ trắng của surimi hầu như không tăng khi tăng tỷ

80

70

60

lệ nước.

)

50

40

30

% ( g n ắ r t ộ Đ

20

10

0

0

1

2

5

6

7

3 4 Tỷ lệ nước/cá

Đồ thị 3: Biến đổi độ trắng ở các tỷ lệ nước rửa khác nhau

Để đảm bảo chất lượng cho sản phẩm (độ trắng cao, hàm lượng protein giảm

ít cũng như lượng nước sử dụng và lượng nước thải ít nhất) chúng tôi chọn tỷ lệ

nước/cá là 4/1. Theo Lin và Park [34], ở tỷ lệ nước/cá = 4/1 đến 1/1 sự mất mát

====================================================================== 39

protein tơ cơ gần như không xảy ra.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

3.2.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi

Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi được thể

hiện trên bảng 3.2.2

Bảng 3.2.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của

surimi

Hàm lượng

Quá trình rửa với oligopeptide Độ trắng (%) Hạng tỷ lệ nước rửa/cá = ( mM/g)

4/1

Không rửa 33,97 B 687,5

Rửa 1 lần 46,52 A 612,6

Rửa 2 lần 65,52 AA 585

Rửả 3 lần 70,46 AA 546

Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.2 cho thấy, độ trắng của surimi được cải

thiện dần theo số lần rửa. Khi không rửa 33,97%, rửa 1, 2 lần là 46,52%; 65,52%

và rửa lần 3 độ trắng 70,46% cao hơn so với tiêu chuẩn của surimi đông lạnh là

50%. Điều này được giải thích rằng khi rửa thịt cá mè bằng dung dịch muối kiềm

(Dung dịch NaHCO3 0.2% + NaCl 0.15%: ở lần 1) có hiệu quả cho việc loại bỏ

protein chất cơ do sự có mặt của NaCl làm tăng khả năng hòa tan của Myosin, cải

thiện cấu trúc đàn hồi của hệ gel khi tiến hành gia nhiệt, làm tăng chất lượng của

surimi lên rất nhiều. Vì vậy chúng tôi chọn phương án rửa 3 lần để làm các thí

nghiệm tiếp theo.

Sự ảnh hưởng của quá trình rửa đến sự thủy phân protein được thể hiện rõ

====================================================================== 40

hơn dưới đồ thị 4:

800

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

/

700

) g M m

600

500

400

( e d i t p e p o g

i l

300

200

O g n ợ ư

l

100

m à H

0

Không rửa

Rửa 1 lần

Rửa 2 lần

Rửa 3 lần

Số lần rửa

Đồ thị 4: Biến đổi hàm lượng oligopeptide qua các lần rửa

Từ đồ thị cho thấy: Hàm lượng oligopeptide lại giảm qua các lần rửa :

Không rửa 687,5mM/g và lần rửa thứ 3 là 546mM/g. Điều này được giải thích rằng,

đã có sự loại bỏ một lượng nhỏ protein chất cơ và oligopeptide do sự thủy phân

protein thịt cá trong quá trình chế biến ở những lần rửa tiếp theo. Theo Lin và

Park[34] cho rằng hầu hết protein của chất cơ ( Sarcoplasmic protein ) hòa tan hoàn

toàn và được loại bỏ trong lần rửa đầu tiên, lần rửa tiếp theo loại bỏ một ít protein

chất cơ và một lượng nhỏ protein tơ cơ (myofibrillar protein).

Kết luận: Quá trình rửa cho surimi cá Mè

Lần 1 dung dịch NaHCO3 0.2%, NaCl 0.15%

Làn 2, 3 bằng nước thường

Tỷ lệ cái/ nước: 1/4, nhiệt độ rửa: 1-40C

3.2.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng

tạo gel của surimi

Sự tạo gel của protein là một trong những bước quan trọng cho cấu trúc sản

phẩm. Nó được sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi. Khi các phân tử protein bị biến ====================================================================== 41

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

tính tự tập hợp lại thành một mạng lưới không gian có trật tự gọi là sự tạo gel. Hỗn

hợp bột nhuyễn thịt cá sẽ mất tính dính và chuyển sang dạng gel có tính đàn hồi

thậm chí ngay ở nhiệt độ thường. Nhiệt độ và thời gian ủ ảnh hưởng đến độ bền

chắc của gel ( Harper và cộng sự 1978, Hamada, và Inamasu 1983, Camou và cộng

sự ). Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ tới khă năng tạo gel

surimi được thể hiện dưới bảng 3.2.3.a

Bảng 3.2.3.a. Kết quả ảnh hưởng của thời gian và nhiệt độ ủ đến

khả năng tạo gel surimi

Thời gian

KC

0.5

1

1.5

2

2.5

3

3.5

( h)

Hạng

LPG

Hạn

LPG

Hạng

LPG

Hạng

LPG

Hạ

LPG

Hạ

LPG

LP

Hạ

LPG

Hạn

Nhiệt độ ( 0C)

ng

(g.cm

g

(g.cm

ng

(g.cm)

(g.cm

(g.cm

(g.c

G

ng

(g.cm)

g

)

)

)

)

m)

(g.c

m)

267 20 A 157 C 151 A 247 AA AA 274 B 224 C 100C .7 3

21 A 165 B 156 B 254 AA 276 AA 283 A 231 B 150C 1 1 2 B

21 A 189 B A 0 169 A 264 AA 237 A 200C 286 AA 284 3 A

18 A 256 266 239 191 B 139 B 235 AA AA A A 250C 9.5 .6 .7 .4

====================================================================== 42

LPG: Lực phá vỡ gel (g.cm)

350

300

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

)

250

200

Ủ ở 10 độ C Ủ ở 15 độ C

150

Ủ ở 20 độ C Ủ ở 25 độ C

100

m c . g ( l e g ỡ v á h p c ự L

50

0

KC

0.5

1

1.5

2

2.5

3

3.5

Thời gian ủ

Đồ thị 5: Ảnh hưởng của thời gian ủ tới lực phá vỡ gel Surimi ở nhiệt độ khác

nhau

Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.2.3 và đồ thị 5 cho thấy: Gel tạo thành khi ủ trong khoảng nhiệt độ 100C - 250C có chất lượng tốt hơn so với mẫu không qua ủ mà được gia nhiệt trực tiếp ở 900C trong 15phút, thể hiện là mẫu sau khi ủ 90 phút ở nhiệt độ 100C có lực phá vỡ gel (247g.cm) gấp 2 lần mẫu kiểm chứng (120g.cm ).

Tại thời điểm này gel cho chất lượng tốt(AA). Khi tăng thời gian ủ lực phá vỡ gel

giảm (157g.cm), gel có hiện tượng rạn khi tiến hành gập tư mẫu sản phẩm. Điều này

có thể do khi kéo dai thời gian ủ xẩy ra sự phân hủy protein do đó độ bền chắc của

gel giảm.

Theo TC Lanier và cộng sự (1990)[30] khẳng định rằng: Quá trình chuyển

từ dạng sol sang gel nhờ tác dụng của nhiệt độ, gel trở lên cứng chắc hơn trong khoảng nhiệt độ từ 200C - 250C là do liên kết hidro. Liên kết hidro là liên kết giữa

nhóm - OH của axit amin tirozine, serin, treonin với các nhóm -COOH của axit glutamic hoặc aspartic được hình thành khi nhiệt độ > 100C và ở đối tượng nghiên

cứu như cá Pollack, cá cơm, cá thu thì số lượng liên kết hidro được hình thành lớn nhất trong khoảng nhiệt độ 200C - 250C. Kết quả này giống với kết quả của Kamath ====================================================================== 43

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

và cộng sự [39], nhiệt độ thích hợp cho hình thành liên kết hidro ở cá Alaska Pollock và các loài cá có thịt trắng khác là 250C.

Tuy nhiên khi thời gian ủ tăng lực phá vỡ gel tăng và đạt giá trị cao nhất sau 2 giờ ủ. Ví dụ ở nhiệt độ 200C, lực phá vỡ gel là 237 g.cm sau 3 giờ ủ và là 284

g.cm sau 2,5 giờ ủ. Điều này có thể được giải thích là khi kéo dài thời gian ủ, dưới

tác dụng của proteaza axit (cathepsin) protein tơ cơ bị thủy phân do đó độ bền chắc

của gel giảm. Theo An và cộng sự [32] ở vùng nhiệt độ thấp cathepsin L vô hoạt

nhưng hoạt lực của cathepsin B, H vẫn còn 50% so với hoạt lực mạnh nhất. Vậy

cathepsin B, H có thể gây ra sự thủy phân protein thịt cá khi bảo quản nguyên liệu

ở nhiệt độ thấp, trong thời gian ủ quá dài. Cũng theo Yongsawatdigul và Park

(1996)[43]: Myosin và actin ở surimi của cá Pacific whiting bị thủy phân khi nâng nhiệt độ từ ( 100C - 900C ) với tốc độ 10C/ phút. Khi tiến hành ủ trong khoảng nhiệt độ 200C - 250C, khối gel tạo thành có chất lượng tốt nhất: Lực phá vỡ gel là: 286

g.cm; hạng AA (Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy).

Kết luận: Điều kiện tối thích cho việc hình thành liên kết hidro ở cá Mè:

Nhiệt độ ủ là 200C - 250C

Thời gian ủ là 2h

Bảng 3.2.3.b. Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ tới khả năng tạo gel

surimi

Thời

KC

0.5

1

1.5

2

gian

( h)

LPG

Hạng LPG

Hạng

LPG

Hạng LPG

Hạng

LPG

Hạng

Nhiệt

(g.cm)

(g.cm)

(g.cm)

(g.cm)

(g.cm)

độ ( 0C)

====================================================================== 44

300C 250 AA 215 D 180 D 97 D

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

278 A 221.5 B 187 B 119 D 350C 186 B

259 A 192 A 121 A 325 AA 400C

247 B 218 A 184 A 113 B 450C

LPG: Lực phá vỡ gel (g.cm)

Đồ thị 6: Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng tạo gel surimi

Tiến hành nghiên cứu trong khoảng nhiệt độ 300C - 450C, Từ kết quả ở bảng

3.2.3 và đồ thị 6 cho thấy: Mẫu khi ủ gel có chất lượng tốt hơn so với mẫu không qua ủ mà được gia nhiệt trực tiếp ở 900C trong 15 phút. Qua đồ thị 6, nhiệt độ ủ là 400C, thời gian ủ là 30 phút, khối gel tạo thành có chất lượng tốt nhất: lực phá vỡ

gel là: 325 g.cm; hạng AA (Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy). Điều này được

giải thích rằng, trong khoảng thời gian để nhiệt độ của tâm khối gel đem ủ đạt được nhiệt độ ủ 400C thì liên kết hidro dần được hình thành và nó đạt mức độ tối đa tại nhiệt độ là 200C (theo bảng 3.2.3), tiếp đó là khoảng nhiệt độ mà liên kết đisunfua

====================================================================== 45

được hình thành. Theo J. Jaczynski and J.W.Park (2004) [40] trên đối tượng nghiên cứu là cá Alaska Pollock ông đã khẳng định rằng: Khi gia nhiệt ở nhiệt độ cao ( t0 > 400C ) liên kết cầu disunfua được hình thành do sự oxi hóa 2 gốc cystein, làm cho

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

gel tạo thành rất chắc và bền. Trong khoảng nhiệt độ này các nhóm –SH ở bên

trong nay được phơi bày. Sự hình thành và trao đổi các cầu disunfua làm tăng

cường hệ thống mạng giữa các phân tử và gel tạo ra bền với nhiệt bởi sự có mặt của

nhiều nhóm –SH và -S-S-. Kết quả này cũng giống với kết quả nghiên cứu của

Samejia và cộng sự (1982) [29]: Khi nhiệt độ tăng, thì tổng số nhóm – SH tự do trong phần đầu myosin tăng và ở nhiệt độ 400C kiên kết disunfua giữa các phần đầu

myosin S1 là phổ biến. Trong trường hợp này gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền. Cũng theo Niwa và cộng sự (1980) [27] cho rằng, ở nhiệt độ 400C,

actomyosin và myosin nặng không bền nhiệt đầu tiên được tách ra khỏi

actin,troponin, tropomyosin và nhanh chóng đông tụ để tạo gel. Theo Gill và Conway ( 1989) [55], cũng nhận thấy ở protein tơ cơ, khi tạo gel ở 400C thì actin

cũng tham gia quá trình trùng hợp thông qua liên kết ưa béo ( kị nước)

Tuy nhiên do sự thủy phân protein khi nhiệt độ ủ tăng nên khả năng tạo gel

giảm. Sự thủy phân được đánh giá bằng hàm lượng oligopeptide và được thể hiện ở

đồ thị 7

Đồ thị 7: Ảnh hưởng của nhiệt độ ủ đến sư thủy phân protein

Nhìn vào đồ thị 7 cho thấy: Sự thủy phân protein tăng khi nhiệt độ ủ tăng lên . Trong khoảng nhiệt độ 300C - 400C hàm lượng oligopeptide thay đổi chậm, lực

====================================================================== 46

phá vỡ gel lớn (đồ thị 6) điều này cho thấy trong khoảng nhiệt độ này, sự thủy phân

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

protein vẫn xảy ra nhưng quá trình này xảy ra chậm và yếu hơn so với quá trình

hình thành liên kết nên gel tạo thành cho chất lượng tốt ( hạng AA: Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy). Nhưng khi nhiệt độ ủ tăng lên 450C là nhiệt độ hoạt động

của các enzim proteaza trung tính bền với nhiệt, các enzim này phân cắt protein tơ cơ mạnh nhất ở nhiệt độ 50-700C do đó khi nhiệt độ ủ tăng thì quá trình thủy phân

xảy ra mạnh hơn quá trình hình thành gel do vậy lực phá vỡ gel giảm (đồ thị 6).

Kết luận: Điều kiện tối thích cho việc hình thành liên kết đisulfua ở cá Mè:

Thời gian ủ: 30 phút

Nhiệt độ ủ: 400C.

Kết quả này gần giống với kết quả của Kim và cộng sự [69] nhận thấy rằng

nhiệt độ thích hợp đối với cá Atlantic croacker là 400C trong 30 phút.

3.2.4. Nghiên cứu ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng hình

thành gel

Để thấy được ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng tạo gel surimi,

chúng tôi tiến hành theo quy trình ở 2.2.2 và đồng thời thay đổi hàm lượng muối bổ

sung vào quá trình xay. Kết quả được thể hiện ở bảng và đồ thị dưới đây:

Bảng 3.2.4. Ảnh hưởng của hàm lượng muối đến chất lượng của gel surimi

Hàm lượng muối Lực phá vỡ gel Hạng ( % ) ( LPG: g.cm )

86 0 D

218 0,5 A

317 1 AA

235 1,5 A

====================================================================== 47

194 2 B

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

182 2,5 B

180 3 B

300

250

180 3,5 B

/

) g M m

200

( l

150

e g ỡ v

100

á h p c ự L

50

0

0

0.5

1

1.5

2

2.5

3

3.5

4

Hàm lượng muối (%)

Đồ thị 8: Ảnh hưởng của hàm lượng muối tới khả năng hình thành gel

Qua bảng 3.2.4 và đồ thị 8 cho thấy: Gel chỉ được hình thành khi có bổ sung

muối, ví dụ khi không bổ sung muối, lực phá vỡ gel là 86 g.cm, gel gẫy hoàn toàn

thành 2 miếng khi gập đôi (hạng D). Lực phá vỡ gel tăng lên khi nồng độ muối tăng

và nó đạt cực đại khi nồng độ muối là 1% sau đó giảm dần và gần như không đổi.

Điều này có thể được giải thích rằng khi bổ sung muối vào hỗn hợp thịt xay tạo

điều kiện cho myosin dễ dàng liên kết với actin để tạo thành các phân tử lớn

actomyosin. Actomyosin và myosin đóng vai trò chủ đạo trong việc hình thành hệ

gel của surimi và ở 1% muối thì lượng myosin là lớn nhất, chất lượng gel là tốt nhất

(hạng AA, LPG= 317g.cm). Khi nồng độ muối tăng, áp suất thẩm thấu do muối tạo

====================================================================== 48

ra, có xu hướng kéo nước tự do từ trong khối thịt xay ra ngoài, làm quá trình tạo

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

phức actomyosin bị hạn chế, gel tạo thành chất lượng kém: Hạng B (Cả 5 mẫu khi

gập đôi đều nứt nhẹ), LPG = 180g.cm khi hàm lượng muối là 3,5%.

Kết luận: Nồng độ muối 1% cho gel có cấu trúc tốt nhất.

3.2.5. Nghiên cứu ảnh hưởng của chất chống oxi hóa (Axit Ascorbic) đến

khả năng tạo gel của surimi

Để kéo dài thời gian sử dụng sản phẩm thì trong sản xuất, thường bổ sung

chất bảo quản như Axit Ascorbic…Để thấy được ảnh hưởng của chất chống oxi hóa

đến độ bền chắc của gel chúng tôi tiến hành theo quy trình 2.2.2, trong quá trình xay

có bổ sung axit ascorbic với hàm lượng 0,3% và kết quả được thể hiện ở bảng sau:

Bảng 3.2.5. Ảnh hưởng của chất chống oxi hóa (Axit Ascorbic) đến khả năng

tạo gel của surimi

Mẫu Lực phá vỡ gel ( g.cm ) Hạng

Có chất chống oxi hóa 189 B

Không chất chống oxi hóa 325 AA

Qua bảng 3.2.5 cho thấy khi cho thêm chất chống oxi hóa trước khi gia nhiệt

thì chất lượng gel kém: Hạng B (Cả 5 mẫu khi gập đôi đều nứt nhẹ); lực phá vỡ gel

LPG = 189 g.cm bằng ½ mẫu không bổ sung chất bảo quản LPG = 325g.cm. Điểu

này có thể giải thích rằng khi bổ sung chất chống oxi hóa thì quá trình oxy hóa 2

gốc cystein hình thành liên kết cầu disunfua (-S-S-) giữa các phân tử không xảy ra,

làm giảm khả năng tạo gel của protein, kết quả là độ dẻo của surimi giảm.

Kết luận: Không nên bổ sung chất chống oxi hóa đối với các sản phẩm mô

====================================================================== 49

phỏng từ surimi.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

3.3. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của của các yếu tố công nghệ đến sự

phân hủy protein

3.3.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy

protein thịt cá

Để nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến chất lượng của surimi

chúng tôi tiến hành với 2 mẫu: Mẫu cá đã tách bỏ thịt đỏ và Mẫu cá không tách bỏ

thịt đỏ. Tiến hành theo mục 2.2.1. Trong thời gian bảo quản đã xảy ra quá trình thủy

phân protein thịt cá, sự thủy phân được đánh giá bằng hàm lượng Oligopeptide. Kết

quả được thể hiện ở bảng và đồ thị sau:

Bảng 3.3.1.a. Ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy protein thịt cá

của mẫu cá đã tách bỏ thịt đỏ

Thời gian bảo quản Hàm lượng Oligopeptide pH (Ngày) (mM/g)

0 (mẫu cá tươi) 497 6.5

5 547 6.52

10 556 6.53

15 565 6.55

20 573.7 6.56

====================================================================== 50

25 581 6.58

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Đồ thị 9: Biến đổi hàm lượng oligopeptid của mẫu cá đã tách thịt đỏ ở thời gian

bảo quản khác nhau

Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.1.a và đồ thị 9 cho thấy hàm lượng

oligopeptide tăng theo thời gian bảo quản. Ở ngày bảo quản 25, hàm lượng

oligopeptide (581mM/g) gấp 1,17 lần so với mẫu cá tươi (497mM/g). Hàm lượng

oligopeptide càng cao thì có nghĩa là sự thủy phân xảy ra càng mạnh. Điều này có

thể được giải thích rằng, mặc dù thịt cá được phi lê, loại bỏ nội tạng, …loại đi

enzim tripsin, pepsin nhưng trong thịt cá vẫn còn lại hệ enzim proteaza axit (

Cathepsin A, B, L, H…) hoạt động ở nhiệt độ thấp do đó đã thủy phân protein chất

cơ, protein tơ cơ… , kết quả hàm lượng oligopeptide tăng. Điều này cũng đúng với

====================================================================== 51

nhận định của Park và Lin [34]: “ Sự thủy phân myosin (protein tơ cơ) tăng nhanh trong suốt thời gian bảo quản, sự thủy phân xảy ra thậm chí ở nhiệt độ dưới 0oC ”.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Bảng 3.3.1.b Ảnh hưởng của thời gian bảo quản nguyên liệu đến sự phân hủy

protein thịt cá của mẫu cá không tách bỏ thịt đỏ

Thời gian bảo quản Hàm lượng oligopeptide pH ( Ngày) (mM/g)

0 (mẫu cá tươi) 6.51 545

6.52 5 593

6.54 10 605

6.55 15 611.5

6.57 20 629.5

643 6.61 25

Đồ thị 10: Biến đổi hàm lượng oligopeptid của mẫu cá không tách thịt đỏ ở thời

gian bảo quản khác nhau

Nhìn vào bảng 3.3.1.b và đồ thị 10 cho thấy, cũng như mẫu cá đã tách thịt

đỏ, hàm lượng oligopeptide của mẫu cá không tách thịt đỏ tăng theo thời gian bảo

====================================================================== 52

quản. Nguyên nhân là do sự có mặt của protein chất cơ: Lượng glycogen, chất béo

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

và lechithin, carotene , cystin ,sắt, lưu huỳnh … trong phần thịt cá đỏ đặc biệt là

sắt, sẽ thúc đẩy quá trình oxi hóa chất béo, từ đó góp phần cho sự thủy phân

protein tơ cơ [2].

Đồ thị 11: Hàm lượng Oligopeptide của hai mẫu cá và thời gian bảo quản

Qua đồ thị 11 cho thấy mẫu cá không tách thịt đỏ có hàm lượng oligopeptide

cao hơn mẫu cá tách thịt đỏ: Ở ngày bảo quản thứ 10, hàm lượng oligopeptide của

mẫu không tách thịt đỏ là 605 mM/g gấp 1,1 lần mẫu cá đã tách thịt đỏ 556 mM/g,

điều này có nghĩa sự có mặt của thịt đỏ thúc đẩy sự thủy phân protein nhanh hơn.

Mặt khác tỉ lệ thịt đỏ chiếm 1.12% trên tổng lượng thịt cá. Vì vậy để cho surimi cá

Mè có chất lượng tốt: Lựa chọn phương pháp philê cá, loại bỏ phần thịt đỏ ở sống

lưng cho các thí nghiệm tiếp theo.

3.3.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình bảo quản cá tới chất lượng

Surimi

Chất lượng surimi được đánh giá bởi các chỉ tiêu: Độ trắng, mùi, độ bền chắc

của gel nhưng trong đó độ bền chắc của gel được đánh giá cao nhất và nó được đo

====================================================================== 53

bằng lực phá vỡ gel. Nguyên liệu sau khi bảo quản được tiến hành sản xuất Surimi

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

theo quy trình mục 2.2.1, hàm lượng oligopeptide, chất lượng surimi được thể hiện

ở bảng 3.3.2

Bảng 3.3.2. Ảnh hưởng của sự phân hủy protein tới chất lượng surimi

Thời gian Hàm lượng LPG Độ trắng bảo quản Hạng Mùi oligopeptide (g.cm) (%) (ngày)

0 Thoảng mùi 408 302 AA 71.18 ( cá tươi) cá

Thoảng mùi 443 5 257 B 72.24 cá

Thoảng mùi 455.8 10 219 B 73.9 cá

Thoảng mùi 463 15 197 D 74.6 cá

Thoảng mùi 471.5 20 188 D 75.1 cá

Qua bảng 3.3.2 cho thấy: Độ trắng của surimi được cải thiện theo thời gian

bảo quản nguyên liệu, cá tươi: 71,18%, cá bảo quản 20 ngày: 75,10%, điều này được giải thích rằng khi bảo quản nguyên liệu phi lê thịt cá ở nhiệt độ -4 0C→ -80C

thì liên kết giữa nước và protit trong tổ chức cơ thịt cá bị phá vỡ, nước này được

chuyển thành các tinh thể đá có kích thước khác nhau. Thời gian bảo quản càng dài

thì lượng tinh thể tạo thành càng lớn. Chính những tinh thể này sẽ làm rách màng tế

bào và kết quả là khi rửa thịt cá, protein chất cơ bị loại bỏ hoàn toàn khỏi khối thịt,

độ trắng của sản phẩm surimi tăng. Để thể hiện rõ hơn ảnh hưởng của thời gian bảo

quản nguyên liệu đến hàm lượng oligopeptide của surimi, kết quả được thể hiện ở

====================================================================== 54

đồ thị 12:

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Đồ thị 12: Ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến hàm lượng Oligopeptide, lực

phá vỡ gel của surimi

Từ đồ thị cho thấy: Hàm lượng Oligopeptide và lực phá vỡ gel là 2 đại lượng

tỷ lệ nghịch với nhau: Ngày bảo quản thứ 20, lực phá vỡ gel 188 (g.cm); hàm

lượng oligopeptide là 471.5(mM/g) tương ứng với mẫu cá tươi là 302(g.cm); 408 (

mM/g). Điều này có thể được giải thích rằng trong thời gian bảo quản thịt cá phi lê,

đã có sự thủy phân protein. Nhưng sự thủy phân này là do các enzim proteaza trong

thịt cá, chưa có sự tham gia của các vi sinh vật: Sản phẩm thoảng mùi cá của mẫu cá

tươi và kết quả của sự thủy phân là cơ chất của sự tạo gel (protein) giảm, chất lượng

gel giảm và cấu trúc của gel không tốt.

Kết luận: Cá Mè tươi cho chất lượng surimi là tốt nhất

3.3.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy

protein

Trong quá trình ủ xảy ra hiện tượng phân huỷ protein. Nhiệt độ càng cao,

thời gian càng dài thì thì protein phân huỷ càng mạnh. Đánh giá mức độ phân huỷ

protein bằng hàm lượng oligopeptide ( theo mục 2.2.2.4). Kết quả được thể hiện ở

bảng 3.3.3: ====================================================================== 55

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Bảng 3.3.3: Ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy protein

(mM Oligopeptide/g)

Nhiệt độ ủ Hàm lượng Oligopeptide (mM/g)

Thời gian ủ 250C 400C 550C 650C

0 395 395 395 395

0.5 395 402 453 468

1 401 407 473 550

2 406 415 638 763

3 415 473 723 1140

4 439 543 770 1320

6 596 665 856 1540

Biến đổi hàm lượng oligopeptide theo nhiệt độ và thời gian ủ khác nhau

====================================================================== 56

được biểu diễn trên các đồ thị sau:

700

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

/

600

500

400

) g M m ( e d i t p e p o g

i l

300

200

o g n ợ ư

l

100

m à H

0

0

1

2

3

4

5

6

7

Thời gian ủ (h)

Đồ thị 13: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 250C trong thời gian khác nhau

Kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.3 và đồ thị 13 cho thấy ở nhiệt độ 250C,

trong 2 giờ đầu ủ hàm lượng oligopeptide hầu như không thay đổi. Điều đó có thể là do mẫu surimi trước khi ủ có nhiệt độ thấp (6-80C) nên để mẫu đạt đến nhiệt độ 250C cần một khoảng thời gian. Trong khoảng thời gian đó, mẫu surimi có nhiệt độ

thấp nên có thể chưa xảy ra hiện tượng phân huỷ protein. Sau 4 giờ ủ hàm lượng

oligopeptide tăng chậm (tăng thêm 44 mM/g) và khi kéo dài thời gian ủ ở nhiệt độ 250C trong 6 giờ, hàm lượng oligopeptide tăng đáng kể (tăng 1.5 lần ) so với mẫu

không qua ủ. Điều này có thể do Cathepsin H có hoạt tính thiol endopeptidaza và

aminopeptidaza là các enzim thuỷ phân các polypeptit và hoạt động mạnh nhất ở nhiệt độ 20-250C. Trong quá trình rửa, enzim này được loại bỏ nhưng chưa triệt để

====================================================================== 57

do đó gây ra sự phân huỷ protein khi kéo dài thời gian ủ.

700

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

/

600

500

400

) g M m ( e d i t p e p o g

i l

300

o

200

g n ợ ư

l

100

m à H

0

0

1

2

3

4

5

6

7

Thời gian ủ (h)

Đồ thị 14: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 400C trong thời gian khác nhau

Từ kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.3 và đồ thị 14 cho thấy, cũng giống như ở nhiệt độ 250C khi ủ mẫu surimi trong 2 giờ đầu, hàm lượng oligopeptide hầu như không tăng trong 30 phút đầu khi ủ mẫu ở 400C. Khi kéo dài thời gian ủ hàm

lượng oligopeptide tăng chậm (tăng lên 78mM/g sau 3 giờ ủ ). Điều này chứng tỏ sự phân huỷ protein của surimi gần như không xảy ra khi nhiệt độ nhỏ hơn 400C

====================================================================== 58

mà chỉ gây ra sự biến tính, tạo điều kiện thuận lợi cho quá trình tạo gel của protein.

900

800

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

/

700

600

500

) g M m ( e d i t p e p o g

i l

400

o

300

g n ợ ư

l

200

m à H

100

0

0

1

2

3

4

5

6

7

Thời gian ủ (h)

Đồ thị 15: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 550C trong thời gian khác nhau

Kết quả nghiên cứu ở bảng 3.3.3 và đồ thị 15 cũng cho thấy thời gian ủ càng

dài thì hàm lượng oligopeptide càng cao. Hàm lượng oligopeptide tăng nhanh sau 1

giờ ủ và đạt giá trị 723 mM/g sau 3 giờ (tăng lên 1.83 lần). Theo Yamashita và Konagaya [36] nhận thấy Cathepsin L có nhiệt độ tối ưu là 550C. Nó phân huỷ

Myosin, Troponin-T và Troponin- I. Các enzim proteaza kiềm không hoạt động ở nhiệt độ dưới 500C nhưng ở nhiệt độ 550C chúng vẫn hoạt động. Sự phân huỷ

====================================================================== 59

protein của surimi ở nhiệt độ này dẫn đến cấu trúc gel kém.

1800

1600

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

/

1400

1200

1000

) g M m ( e d i t p e p o g

i l

800

o

600

g n ợ ư

l

400

m à H

200

0

0

1

2

3

4

5

6

7

Thời gian ủ (h)

Đồ thị 16: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở 650C trong thời gian khác nhau

Theo kết quả nghiên cứu ở bảng 3.3.3 và đồ thị 16 cho thấy khi ủ ở nhiệt độ 650C, hàm lượng oligopeptide tăng nhanh khi kéo dài thời gian ủ. Sau 3 giờ ủ, hàm

lượng oligopeptide tăng mạnh gấp 2,9 lần so với mẫu không qua ủ. Hàm lượng

oligopeptide càng cao có nghĩa sự phân huỷ protein xảy ra càng mạnh. Theo

Makinodan và cộng sự [78] nhận thấy các enzim kiềm hoạt lực mạnh nhất ở nhiệt độ 60-650C. Các enzim proteaza kiềm phân huỷ hầu hết các protein trong tế bào như

protein tơ cơ, protein chất cơ, lysosomal, microsomal… cho các phân tử có khối

lượng nhỏ hơn. Đây chính là nguyên nhân tại sao gel khi ủ ở nhiệt độ rất thấp và sau

3 giờ ủ gel vỡ vụn hoà toàn.

Để dễ so sánh ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ khác nhau đến sự phân

hủy protein, hàm lượng oligopeptide ở các nhiệt độ và thời gian khác nhau được

====================================================================== 60

biểu diễn trên đồ thị 17

1800

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

/

1600

1400

25 độ C

1200

40 độ C

1000

) g M m ( e d i t p e p o g

55 độ C

i l

800

65 độ C

600

O g n ợ ư

400

l

200

m à H

0

0

1

2

3

4

5

6

7

Thời gian ủ (h)

Đồ thị 17: Biến đổi hàm lượng oligopeptide ở nhiệt độ và thời gian ủ khác nhau

Từ kết quả nghiên cứu trong bảng 3.3.3 và đồ thị 17 cho thấy ở nhiệt độ 25 và 400C hầu như không có sự phân huỷ protein. Khi tăng nhiệt độ và thời gian ủ sự

phân huỷ protein xảy ra càng mạnh. Sự phân hủy protein xẩy ra mạnh nhất ở nhiệt độ 650C thể hiện ở hàm lượng oligopeptide cao nhất. Theo nghiên cứu của K. Osatomi và cộng sự [83]:’’ Myosin hoàn toàn biến mất sau 3 giờ ủ ở 65oC, do hoạt

động của Serine protenase’’. Đây là nguyên nhân chính gây nên sự phá hủy cấu trúc

gel.

3.4. Xây dựng quy trình sản xuất surimi cá Mè

3.4.1. Sơ đồ quy trình sản xuất

====================================================================== 61

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Từ các kết quả nghiên cứu ở trên, xây dựng được quy trình sản xuất

surimi từ cá Mè như sau:

Cá mè tươi

Rửa : Ngâm rửa trong nước đá lạnh với tỉ lệ cái/nước = ¼ và rửa 3 lần: Cắt đầu, moi ruột

Lần 1: Hỗn hợp gồm NaHCO3 2% + NaCl 0,15%

Phi lê, tách da Lần 2,3: Nước thường

Loại bỏ thịt đỏ

Làm nhỏ

Rửa

Phối trộn

====================================================================== 62

Sơ đồ 1: Quy trình sản xuất surimi từ cá Mè

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

3.4.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất

 Nguyên liệu: Nguyên liệu dùng để chế biến surimi là cá mè trắng Việt

Nam

- Yêu cầu: Cá đưa vào sản xuất phải chưa qua giai đoạn chết cứng, pH= 5,8 –

6,5. Bên ngoài, cá tươi còn giữ nguyên màu sắc tươi sáng của nó, vẩy nguyên

vẹn không bị bong tróc. Miệng khép chặt, mang cũng khép chặt và đỏ tươi

 Cắt đầu moi ruột

- Mục đích : Bỏ đi những phần không cần thiết, tách riêng phần ăn được và

phần không ăn được: bỏ vây và đuôi cá…

- Yêu cầu : Thao tác cẩn thận để cơ thịt không bi dập, tránh lây nhiễm vi sinh

vật và enzim có trong nội tạng làm cho cơ thịt cá nhanh bị ươn, chất lượng

surimi bị giảm

- Tiến hành: Trước tiên cá được rửa nhằm loại bỏ nhớt và chất bẩn bám trên da

cá, sau đó được đưa đến thiết bị cắt đầu moi ruột.

 Phi lê, tách da, loại bỏ thịt đỏ:

- Mục đích: Nhằm loại bỏ da, xương và phần thịt đỏ ở sống lưng miếng phi lê.

- Yêu cầu luôn đảm bảo thịt cá ở nhiệt độ thấp(<10oC) và loại bỏ hoàn toàn

xương, thịt đỏ.

 Rửa:

- Mục đích:

Loại bỏ enzim proteaza phân giải protein tơ cơ, chất béo, xương nhỏ, gân,

màng đen từ thịt cá xay

Loại bỏ protein chất cơ ở mức độ tối đa có thể, nâng cao nồng độ

myosin,tăng khả năng đàn hồi của gel khi gia nhiệt. kết quả tạo ra sản phẩm trắng

====================================================================== 63

sáng, không mùi và có độ đàn hồi cao

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

- Nguyên tắc rửa nói chung:

Chọn tỷ lệ dung dịch rửa / cá là 4/1, nhiệt độ nước rửa là 1 - 40C và mỗi

lần rửa với dung dịch rửa khác nhau.

Rửa lần 1: Mục đích làm tăng pH của thịt cá lên pH tối ưu cho sự tạo gel và

rửa trôi các hạt chất béo

 Dung dịch rửa là NaHCO30,2% + NaCl 0,15%

 Thời gian T = 25 – 30 phút

 Nhiệt độ nước rửa 1-40C

Rửa lần 2,3: Dung dịch rửa là nước thường có nhiệt độ 1-40C ,T = 3-4

phút,với mục đích là rửa trôi phần dung dịch rửa của lần 1, giúp cho việc tách nước

dễ dàng.

 Phối trộn:

- Mục đích: Nhằm ổn định cấu trúc của protein cá trong quá trình trữ đông, với

tỷ lệ phối trộn

 Sorbitol : 4 %

 Natripolyphotphat : 0,3%

 Tinh bột: 6 – 7%

So với khối lượng thịt cá sau khi ép tách nước

Cách tiến hành: Cá sau khi ép tách nước được cân lên, sau đó tính lượng tinh

bột, muối photphat, sorbitol rồi cho vào hỗn hợp thịt cá và tiến hành phối trộn. Quá

trình kết thúc khi hỗn hợp thịt có màu trắng, mịn. Sau đó tiến hành bao gói, định hình và cấp đông trực tiếp, nhiệt độ cấp đông -40oC đến -35oC đến khi tâm sản phẩm đạt -15oC trong vài giờ thì đưa đi bảo quản trong kho lạnh -22oC đến -18oC.

Yêu cầu: Sản phẩm sau khi phối trộn phụ gia phải đồng đều, và có độ dẻo

====================================================================== 64

dai, và trong suốt quá trình sản xuất nhiệt độ khối thịt < 100C.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

3.5. Đánh giá chất lượng surimi cá Mè

Dựa vào kết quả ở trên, đã lựa chọn được dung dịch rửa cho surimi cá Mè là

NaHCO3 0.2% và NaCl 0.15% cho lần rửa đầu tiên, 2 lần rửa tiếp theo là nước

thường. Kết quả đánh giá chất lượng surimi cá Mè như sau:

Bảng 3.5: Thành phần hóa học và chỉ tiêu chất lượng Surimi cá Mè

TCVN 8682: 2011

Chỉ tiêu Surimi cá Hạng Hạng Hạng

Mè đặc biệt 1 2

1. Hàm lượng Protein 14.40 ---- --- --- (%)

2. Hàm lượng lipit 0.74 --- --- --- (%)

3.Độ pH 7.0 6.5 – 7.2

4. Hàm lượng nước,

tính bằng tỉ lệ % 79.05 76.0 78.0 78.0

khối lượng

5. Màu sắc Trắng sáng Trắng đến trắng ngà

6. Mùi Không mùi Không có mùi lạ

7. Độ dẻo AA AA A B

8.Độ đông kết (g.cm) 317 350 330 300

====================================================================== 65

9. Độ trắng (%) 70.46 68 66 64

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Nhìn vào bảng cho thấy: Surimi cá mè có độ trắng 70.46% ; chất lượng gel

tốt, đạt hạng AA (Cả 5 mẫu khi gập tư đều không gẫy); lực phá vỡ gel gần với hạng

1 của surimi theo TCVN 8682 đạt LPG* = 317g.cm

Kết luận: Surimi cá Mè hoàn toàn đáp ứng được chỉ tiêu chất lượng cho sản

phẩm surimi.

3.6. Kết quả nghiên cứu quy trình sản xuất surimi dạng sợi

3.6.1. Nghiên cứu công thức sản xuất surimi dạng sợi

Chúng tôi sử dụng surimi được sản xuất từ cá Mè ( theo quy trình 1) để tiến hành nghiên cứu tìm ra công thức sản xuất surimi dạng sợi:

3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất lượng sản phẩm

surimi dạng sợi

Tinh bột có thể coi là một thành phần quan trọng trong công nghệ sản xuất

các sản phẩm từ surimi với vai trò điền đầy khung mạng gel giúp cho gel tạo thành

có độ bền chắc hơn khi giảm hàm lượng thịt cá. Tiến hành sản xuất surimi dạng sợi

theo quy trình 2.2.1 đồng thời thay đổi hàm lượng tinh bột. Kết quả ảnh hưởng của

tinh bột đến chất lượng sản phẩm surimi dạng sợi được thể hiện dưới bảng 3.6.1.1

Bảng 3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất lượng sản phẩm

surimi dạng sợi

LPG Tỷ lệ tinh Cấu trúc Màu sắc bột (%) (g.cm)

KC AA 245.5 Vàng nhạt

2 AA 258.7 Trắng

====================================================================== 66

2.5 AA 278.8 Trắng

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

3 AA 298 Trắng

3.5 A 234 Trắng

LPG: Lực phá vỡ gel (g.cm)

Từ kết quả nghiên cứu được thể hiện ở bảng 3.6.1.1 cho thấy khi tăng hàm

lượng tinh bột đến 3% cấu trúc của sản phẩm tăng. khi có nước và nhiệt độ tăng lên,

tinh bột sẽ bị hồ hóa rồi điền đầy khung mạng làm khung mạng bền, chắc hơn từ đó

cấu trúc sản phẩm tốt hơn. Nhưng khi hàm lượng tinh bột > 3% dẫn đến khả năng

trương nở của tinh bột quá cao làm phá vỡ cấu trúc mạng không gian, từ đó ảnh

hưởng đến cấu trúc của gel. Bên cạnh đó, khi sử dụng tinh bột để phối trộn thì màu

sắc của sản phẩm trắng hơn.Vì vậy, tinh bột cho vào với tỷ lệ thích hợp sẽ cải thiện

cấu trúc, màu sắc, đồng thời giảm giá thành sản phẩm.

Kết luận: Tỷ lệ tinh bột phối trộn từ 3% là thích hợp nhất.

3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi

Ủ là một khâu rất quan trọng trong sản xuất surimi dạng sợi, nó chịu ảnh

hưởng của nhiều yếu tố trong đó chủ yếu là nhiệt độ và thời gian ủ. Tiến hành với 2 mẫu: Ủ ở 40oC và 20oC, trong thời gian khác nhau. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng

của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi được thể hiện ở bảng 3.6.1.2

Bảng 3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi

40oC 20oC

KC 10 phút 20 phút 30 phút 10 phút 20 phút 30 phút

Không Tạo sợi, Sợi đứt, Không Tạo sợi, Sợi đứt, Không

tạo sợi không ngắn tạo sợi, không vụn tạo

====================================================================== 67

rạn,đều rạn,đều sợi,nát

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Từ kết quả nghiên cứu ở bảng 3.6.1.2 cho thấy, nếu thời gian ủ càng tăng thì chất lượng surimi dạng sợi càng giảm: Ở nhiệt độ 40oC trong thời gian 10 phút hoặc Ở nhiệt độ 20oC trong thời gian 10 phút cho chất lượng surimi dạng sợi là tốt

nhất: Tạo sợi, không rạn, và đều.

Kết luận: Chọn chế độ ủ cho surimi dạng sợi : Ở nhiệt độ 40oC trong thời

gian 10 phút hoặc Ở nhiệt độ 20oC trong thời gian 10 phút.

3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu

Tiến hành phép thử đánh giá thị hiếu trên 40 người thử theo mức độ thích

hoặc không thích đối với hai mẫu surimi sợi được ủ ở cùng thời gian là 10 phút

nhưng nhiệt độ ủ khác nhau đươc cho ở bảng sau:

Bảng 3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu của người tiêu dùng

Nhiệt độ ủ(0C) 40oC 20oC Mức độ

Thích 18 34

Không thích 22 6

Ở điều kiện nhiệt độ tối ưu cho việc hình thành liên kết hidro và liên kết

disulfua là những liên kết cấu thành gel surimi thì với sản phẩm surimi dạng sợi,

nhiệt độ này vẫn đúng, vẫn tạo ra sản phẩm có độ dai khác nhau. Tuy nhiên, ở độ

dai vừa phải do liên kết hidro đem lại sẽ cho sợi surimi mà đa số người tiêu dùng

thích nhất, bởi liên kết đisulfua cho sợi surimi có độ dai cao và bền. Dựa vào đánh giá thị hiếu sở thích chúng tôi chọn nhiệt độ ủ là 20oC cho việc sản xuất surimi dạng

sợi.

3.6.2. Xây dựng quy trình sản xuất surimi dạng sợi

3.6.2.1. Sơ đồ quy trình sản xuất

====================================================================== 68

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Từ các kết quả nghiên cứu đã thiết lập được quy trình sản xuất surimi dạng sợi

từ surimi cá Mè như sau:

Surimi

Băm nhuyễn, phối trộn

Ủ ( t0= 200C, T = 10phút)

Ép đùn

Gia nhiệt (t0= 900C, T= 5phút)

Làm lạnh

Bao gói chân không

====================================================================== 69

Sơ đồ 2: Quy trình sản xuất surimi dạng sợi

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

3.6.2.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất

 Surimi: Sử dụng surimi được sản xuất từ cá Mè (theo quy trình 1), sau đó

tiến hành cưa để chia nhỏ khối block surimi, rồi tiếp tục xay nhỏ để quá trình

băm nhuyễn được dễ dàng hơn.

 Băm nhuyễn, phối trộn: Tiến hành bổ sung gia vị, phụ gia

 Tinh bột biến tính: 3%

 Muối: 1%

 Dầu ăn: 2.5%

Tiến hành băm nhuyễn, phối trộn các nguyên liệu trên thiết bị phối trộn

(Mixing). Nhiệt độ khối thịt cá không vượt quá 10oC.

 Ủ:

- Mục đích: Tạo cấu trúc cho sản phẩm.

- Cách tiến hành: Khối surimi sau khi được phối trộn tiến hành định hình rồi đem ủ ở nhiệt độ 20oC trong thời gian 10 phút.

 Ép đùn: Sử dụng thiết bị ép đùn với kích thước lỗ 0.25mm – 0.5mm.

 Gia nhiệt: Các mẫu ủ sau khi qua thiết bị ép đùn hình thành sợi được gia

nhiệt ở nhiệt độ 900C trong thời gian 5 phút.

 Làm lạnh:

- Mục đích: Làm cho sợi có cấu trúc dai và bền. - Cách tiến hành: Làm lạnh sản phẩm ngay trong nước đá có nhiệt độ 0- 4oC

trong thời gian là 15 phút.

 Bao gói chân không: Sử dụng thiết bị bao gói chân không để đóng gói

====================================================================== 70

surimi dạng sợi thành các gói có khối lượng 0.5kg. Sau đó đem đi bảo quản lạnh ở nhiệt độ 0 – 4oC.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

KẾT LUẬN

Từ kết quả nghiên cứu, có thể rút ra được các kết luận sau:

1. Đã khảo sát được nguyên liệu cá nước ngọt sử dụng để sản xuất surimi, lựa

chọn được cá Mè làm nguyên liệu sản xuất surimi với các thông số cơ bản sau:

Hàm lượng protein (16.50%), hàm lượng lipit (2.27%), pH: 6.5, Độ trắng:

33.97%, Độ tro: 1.5%, Độ ẩm: 78.41%.

2. Đã xác định được các yếu tố công nghệ ảnh hưởng tới khả năng tạo gel của

surimi gồm:

 Điều kiện thích hợp cho quá trình rửa

Tiến hành rửa thịt cá ở nhiệt độ 1 – 40C với tỉ lệ nước/cá là 4/1

Tiến hành rửa 3 lần

Lần 1: Hỗn hợp NaCl 0.15% + NaHCO3 0.2%

Lần 2, 3: Nước thường.

 Điều kiện tối ưu cho tạo liên kết hidro của surimi cá mè

 Thời gian ủ: 2h

 Nhiệt độ ủ: 200C - 250C

 Điều kiện tối ưu cho tạo liên kết cầu đisunfua của surimi cá mè

 Thời gian ủ: 30 phút

 Nhiệt độ ủ: 400C

 Hàm lượng muối 1% cho chất lượng gel tốt nhất

 Không nên bổ sung chất chống oxy hóa vào các sản phẩm mô phỏng từ

surimi

3. Đã xác đinh được các yếu tố công nghệ ảnh hưởng tới sự phân hủy protein

====================================================================== 71

gồm:

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

 Lựa chọn phương pháp philê cá, loại bỏ phần thịt đỏ ở phần sống lưng.

 Sử dụng cá tươi cho sản xuất surimi hoặc cá sau khi đánh bắt được bảo

quản trong đá và sử dụng ngay trong vòng 24 giờ.

 Xác định được điều kiện để không xẩy ra sự phân hủy protein và cho chất lượng gel tạo thành tốt nhất là ủ ở nhiệt độ 40oC trong thời gian là 30 phút.

 Nhiệt độ xẩy ra sự phân hủy protein là: 55 - 65oC.

4. Đã xây dựng được quy trình sản xuất surimi từ cá Mè

Cá mè tươi

Cắt đầu, moi ruột

Phi lê, tách da

Loại bỏ thịt đỏ

Làm nhỏ

Rửa

Ngâm rửa trong nước đá lạnh với tỉ lệ cái/nước = ¼ và rửa 3 lần:

Phối trộn

Lần 1: Hỗn hợp gồm NaHCO3 0.2% + NaCl 0.15%

====================================================================== 72

Lần 2,3: Nước thường

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

5. Đã xây dựng được quy trình sản xuất surimi dạng sợi

Surimi

Băm nhuyễn, phối trộn

Ủ ( t0= 200C, T = 10phút)

Ép đùn

Gia nhiệt (t0= 900C, T= 5phút)

Làm lạnh

====================================================================== 73

Bao gói chân không

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

6. Đã xác định được chỉ tiêu chất lượng Surimi từ cá Mè

- Hàm lượng Protein: 14.40 %

- Hàm lượng lipit: 0.74%

- Độ pH: 7.0

- Hàm lượng nước, tính bằng tỉ lệ % khối lượng: 79.05%

- Màu sắc: Trắng sáng

- Mùi: Hầu như không có mùi

- Độ dẻo: AA

- Độ đông kết: 317g.cm

====================================================================== 74

- Độ trắng: 70.46%

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

TÀI LIỆU THAM KHẢO

Phần tiếng việt

1. Nguyễn Hồng Ánh, Đỗ Kim Cương, Nguyễn Thị Thanh Vân. Chế biến

surimi và các sản phẩm thuỷ sản gốc surimi. Dự án cải thiện chất lượng và xuất

khẩu thuỷ sản, Hiệp hội chế biến và xuất khẩu thủy sản Việt nam (SEAQIP).

NXB nông nghiệp1999.

2. Nguyễn Lân Dũng. Một số phương pháp nghiên cứu vi sinh vật học (3 tập ).

NXB Khoa học và kỹ thuật,1972.

3. Nguyễn Lân Dũng, Nguyễn Đình Quyến. Vi sinh vật học. NXB Giáo dục,

1997.

4. Đào Trọng Hiếu và cộng sự, 2009-2010. Nghiên cứu sản xuất sản phẩm giá trị

gia tăng từ nguyên liệu thuỷ sản nước ngọt. Báo cáo khoa học, Viện Nghiên cứu

Hải sản.

5. Lê Văn Hoàng - Cá thịt và chế biến công nghiệp - NXB Khoa học kĩ thuật

2004.

6. Trần Thị Luyến, 1993. Báo cáo nghiên cứu hoàn thiện qui trình sản xuất

7. Trần Thị Luyến. Chế biến tổng hợp thủy sản – Trường Đại học Thủy Sản Nha

surimi và các sản phẩm mô phỏng từ surimi.

Trang, 1995.

8. Nguyễn Đức Lượng. Công nghệ vi sinh vật ( 3 tập ). Trường ĐHBK Thành

phố Hồ Chí Minh, 1997.

9. Phạm Công Thành và cộng sự, 2002-2003. Nghiên cứu công nghệ sản xuất

surimi và các sản phẩm mô phỏng từ surimi cá rô phi và tận dụng phụ phẩm làm

10. Lê Ngọc Tú (chủ biên). Hóa sinh công nghiệp.Nhà xuất bản khoa học kỹ thuật

thức ăn chăn nuôi. Báo cáo khoa học, Trường Đại học Bách Khoa Hà nội

====================================================================== 75

Hà Nội, 1982.

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

11. Lê Ngọc Tú (chủ biên). Hoá học Thực phẩm, NXB Khoa học và Kỹ thuật,

12. Nguyễn Xuân Thâm. Kỹ thuật chế biến và bảo quản cá. NXB Khoa học kỹ

1994

13. Nguyễn Trọng Cẩn, Đỗ Minh Phụng - Công nghệ chế biến thực phẩm hải sản

thuật, 1979

14. Đặng Thị Thu, Nguyễn Thị Xuân Sâm, Tô Kim Anh - Thí nghiệm hóa sinh

( tập 1) - NXB Nông Nghiệp 1996.

15. Đỗ Thị Yến- Luận văn tốt nghiệp cao học- Thư viện trường ĐH Bách Khoa Hà

công nghiệp - Trường ĐH Bách Khoa Hà Nội, 1997.

16. Trại nghiên cứu cá nước ngọt Đình Bảng - Đặc điểm sinh học và các biện

Nội, 2002.

17. Mai Đình Yên, 2001. Các loài cá kinh tế nước ngọt miền Bắc Việt nam. Nhà

pháp gây nuôi cá nước ngọt - NXB Nông Nghiệp, 1997.

18. Chu Xuân Giao, Bách khoa gia đình, NXB văn hóa, 1996.

19. Hoàng Đình Hòa, Tối ưu hóa trong công nghệ thực phẩm, NXB khoa hoc và

xuất bản khoa học, Hà nội. Trang 24-27.

20. Hà Duyên Tư và các tác giả, Quản lý và kiểm tra chất lượng thực phẩm, Đại

kỹ thuật ,1999

học Bách Khoa Hà Nội,1996.

21. Phạm Anh Tuấn và ctv, 2000. Báo caó tổng kết dự án “ Xây dựng mô hình

nuôi cá rô phi thương phẩm hướng tới xuất khẩu”. Báo cáo Khoa học, Viện

nghiên cứu nuôi trồng thuỷ sản.

22. Hồ Sưởng. Vi sinh vật trong bảo quản và chế biến thực phẩm. Nhà xuất bản

23. TCVN 8682, Tiêu chuẩn chất lượng Surimi đông lạnh, Bộ thủy sản, 2011.

====================================================================== 76

Nông nghiệp, 1982

24. Sản xuất hàng thuỷ sản bao bột và tẩm bột từ cá xay và surimi. Dự án cải thiện

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

chất lượng và xuất khẩu thuỷ sản(SEAQIP). NXB nông nghiệp1999.

25. Dự án cải thiện chất lượng và xuất khẩu thủy sản – Hiệp hội chế biến và

xuất khẩu Thủy sản Việt Nam-VASEP – Nhà xuất bản Nông Nghiệp 1999.

Phần tiếng anh 26. AOAC.1984. Official methods of analysis.14th ed.Association of official

anatical chemistry. Washing ton.DC

27. E.Niwa, K. Koshiba, I.Hamada, T. Nakayama, Role of hydrophobic bonding

in gelation of fish flesh paste, Nippon Suisan Gakkaishi.,41:907-910 (1980).

28. Lee, C.M (1994). Surimi processing technology.Food Techp

29. K.Samejima, T.Yasui, M.Ishioroshi., Heat induced gelling properties of

actomyosin : Efeect of tropomyosin and troponin, Agric. Biol. Chem.,46:535-

540(1982)

30. Park JW,Korhonen RW, Lanier TC.1990. Effect of rigor mortis on gel –

forming properies of surimi and unwashed mince prepared from Tilapia.J. Food

Sci. 55:353 – 355

31. CG.Kamath,TC Lanier, EA Foegeding . Non – disulfide covalent cross-

linking of myosin heavy chain in setting of Alaska pollock and Atlantic

croarker surimi.J. Food. Biochem.16:151-172,192

32. H.An, V Weerasinghe, TA Seymour,MT Morrissey. Cathepsin degradation

of Pacific whiting surimi protein. J Foos Sci 1013-1017, 1033’1994

33. J.Yongsawatdigul, J.W.Park, P. Virulhakul, and S.Viratchakul. Proteolytic

degradation of tropical Tilapia surimi.J Food Sci.

34. TM Lin, JW Park. Study of myofbrillar protein solubility during surimi

processing: Effect of washing cycle and ionic strength.Present at th PFT annual

meeting,Mazatlan, Mexico,1995.

35. Lowry OH,Rosebrough NJ,Farr AL, Randall RJ.1951.Protein measurement

====================================================================== 77

with Folin phenol reagent,J.Biol.Chem. 193:256-275

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

36. M Yamashita, S Konagaya.High activities of cathepsin B,D,H and L in the

white muscle of chum salmon in spawning migration.Com Biochemphysiol

95B: 149-152,1990

37. MC Erickson, DT Gordon,AF Anglemier. Proteolytic activity in the

asrcoplasmic fluids of parasitized Pacific whiting ( Merluccius product)

38. Y. Makinodan, H Toyohara, S Ikeda.Combined action of carp muscle

cathepsin B, Bull Jap Soc Sci Fish 49:1153; 1983.

39. G. Kamath. Investigation of physico – chemical basis for the unique “

setting” phenomenon of Alaska Pollock and Atlantic croaker surimi. NC 1990

40. J.Jaczynski and J.W. Park. Physicochemical changes in Alaska Pollock

surimi and surimi gel as affected by electron beam.

41. Deng JC. 1981. Effect of temperature on fish alkaline protease, protein

interation and texture quality. J.Food Sci . 46 : 62-65.

42. Herbert O. Hultin, Stephen D.Kelleher. Surimi procesing from Dark Muscle

Fish. University of Massachusetts Amherts, Amherts, Masssachusetts.

43. J. Yongsawatdigul , J.W.Park, P. Virulhakul, and S.Viratchakul. Proteolytic

degradation of tropical Tilapia surimi. J Food Sci.

44. Jae W. Park (2000). Surimi and Surimi Seafood. Oregon State University

Astoria, Oregon.

45. Tyre C.Lanier (1992). Surimi Technology. North Carolina State University

Raleigh, Norrth Carolina.

46. Abdul, Salam Babji and Gna Soong Kee,1994. Changes in Sarcoplasmic and

Myofibrillar protein of Spent Hen and Broiler Meat during the processing of

Surimi-like Material( Ayami). Pertanika J.Trop. Agric.Sci.17(2): 117 - 123.

47. A.P. Stone and D.W.Stanley. Mechanisms of fish muscle gelation

48. An,H; Seymour, T.A; Wu,J.W; Morrissey,M.T. 1994. Assay systems and

characterization of Paciffic whiting ( Merluccius productus) protease. J.Food.Sci,

====================================================================== 78

59, 1322-1326

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

49. Aoki, T., Ueno, R (1997). Involvement of Cathepsin B and L in the post-morten

autolysis of mackerel muscle. Food Research International, 30, 585-591

50. A. P. Stone and D.W.Stanley*,1992. Mechanisms of fish muscle gelation.Food

research international 25:381 - 388.

51. BY Kim . 1987. Rheological investigation of gel structure formation by fish

protein during setting and heat processing. PhD dissertation; Nort Carolina state

University , Raleigh, NC.

52. Camou JP, Sebranek JG, Olson DG, 1989. Effect of heating rate and protein

concentration on the gel strength and water loss of muscle protein gel. J.Food Sci.

54: 850 - 854

53. CG. Kamath, TC Lanier, EA Foegeding. 1992. Non –disunfide covalent cross-

linking of myosin heavy chain in setting of Alaska pollock and Atlantic croarker

surimi. J.Food.Biochem.16:151-172,

54. Deng JC. 1981. Effect of temperature on fish alkaline protease, protein interation

and texture quality. J.Food Sci . 46 : 62-65.

55. A.Gill, Conway, Ellman G.L, 1989. Tisssue sulffhydryl groups. Arch Biochem.

Biophys, 82:70-79

56. Green, D.H; Babbit,J. 1990. control of muscle softening and protease-parasite

interation in arrowth flounder. J.Food.Sci, 55, 579-580

57. Haejung an, Thomas A.Seymour, Juwen WU, and Michael,

T.Morrissey,1994. Assay Systems and Characterization of Prafic Whiting(

Merluccius productus) Protease.Journal of food science 59(2): 227 - 281

58. Herbert O.Hultin and Stephen D. Kelleher, 2000. Surimi processing from Dark

Muscle fish.In J.W. Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.59-78), New York:

====================================================================== 79

Marcel Dekker, Inc

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

59. Heu, M.S; kim, H.R; Cho, D.M; Godber, J.S; & Pyeun, J.H (1997).

Purification and characterization of Cathepsin L-like enzyme from the muscle of

anchovy, Engraulis japonica. Comparactive Biochemistry and Physiology, 118B,

523-529

60. Ignacio sanchez - Gonzalez, Pedro carmona, Pilar Moreno, Javier borderias,

Isabel sanchez - alonso, Arantxa rodriguez - casado, Mercedes careche,2008.

Protein and water structural changes in fish surimi during gelation as revealed by

isotopic H/D exchange and raman spectroscopy. Food chemistry 106: 56 - 64.

61. Ik-Soon Kang and Tyre C Lanier , 2000. Heat-Induced softerning of surimi Gel

by Proteinase .In J.W. Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.445-477), New

York: Marcel Dekker, Inc

62. J. Jaczynski and J.W.Park, 2004. Physicochemical changes in Alaska Pollock

surimi and surimi gel as affected by electron beam. Journal of food science 69(1):

FCT 53 - FTC57.

63. J. Youngsawatdigul, J.W. park, P. Virulhakul, and S. Viratchakul. Proteolytic

Degradation of tropical tilapia surimi. J Food Sci. 65 (1), 129-133

64. J. Yongsawatdigul, P.Piyadhammaviboon,2004. Inhibition of autolytic activity

of lizardfish surimi by proteinase inhibitors. Food chemistry 87: 447 - 455.

65. J. Yongsawatdigul and Penprapha Piyadhammaviboon,2005. Effect of

microbial transglutaminase on autolysis and gelation of lizardfish surimi. J Sci

Food Agric 0022 - 5142: 1 - 8.

66. J.D. Hay, R.W.Currien and F.H.Wolfe,2006. Effect of postmortem aging on

chicken muscle fibrils.Journal of food sciences 38(6): 981 - 986

67. Jiang,S.T., lee,J.J., Chen, H.C (1996). Proteolysis of actomyosin by Cathepsin

B,L, L-like and X from mackerel ( Scomber australasicus) . J.Agric. Food Chem.

====================================================================== 80

44, 769-773

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

68. J.A.Ramirez, F.L.Garcia - carreno, O.G.Morales and A.Sanchez, 2002.

Inhibition of modori - Associated proteinases by legume seed extracts in surimi

producton, Journal of Food science 67(2): 578 - 581.

69. J.M.Kim, C.H.Liu, J.B.Eun, J.W.Park, R. Oshimi, K.Hayashi, B. Ott, T.

Aramaki, M.Sekine, Y. Horikita, K. Fujimoto, T. Alkawa, L. Welch, and R.

Long,1996. Surimi from fillet frames of channel catfish. Journal of food science

61 (2): 428 -432.

70. J.W.Park, Morrisey M.T, 2000.Manufacturing of surimi from light muscle fish.

In J.W. Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.23-58), New York: Marcel

Dekker, Inc

71. J.W.Park.2000 Surimi seafood: Products, Market, and Manufaturing. In J.W.

Park (ed), Surimi and Surimi Seafood (pp.201-236), New York: Marcel Dekker,

Inc

72. J.W.Park , Korhonen RW, Lanier TC. 1990. Effect of rigor mortis on gel-

forming properies of surimi and unwashed mince prepared from Tilapia. J. Food

Sci . 55:353-355

73. Kang-Ho Lee, Herman S.Groninger, and John Spinelli, 1981. Acylation of fish

protein: Effect of reaction conditions on products.Marine Fisheries Review 43(3):

14 - 19

74. Krysten L. Holmes, 2000. The Alaska Pollock Resource and other species used

for surimi. In Tyre C.Lanier (ed), Surimi Technolog (pp. 41-74), New York:

Marcel Dekker, Inc

75. L.Kurth,1983. Crosslinking of myosin and casein by the enzyme

transglutaminase. Food technology in australia 35(9): 420 - 423

76. Laemmli,U.K (1970). Clevage of structure protein during the assembly of the

====================================================================== 81

head of bacteriophage T4. Nature, 227,680-685

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

77. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. 1951. Protein measurement

with Folin phenol reagent. J.Biol.Chem. 193: 256-275.

78. Makinodan, M., Toyohara, H., Niwa.E (1985). Impliction of muscle alkaline

proteinase in the texture degradation of fish meat gel. J.Food Sci. 50, 1351-1355

79. Marcos Crupkin, Carlos A. Barassi, Jose M.Arguello and Raul

E.Trucco,1982. Effect of post-rigor Fish Storage on Ice on Physicochemical

properties of Actomyosin. J. Sci.Food Agri 33: 1129 - 1134.

80. Masato Kinoshita, Haruhiko Toyohara, and Yutaka Shimizu,1990. Diverse

Distribution of four distinct types of Modori(Gel degradation)- inducing

preoteinases among fish species.Nippon susan gakkaishi 56(9): 1485 - 1492.

81. M.G.Hussain, A.H.M. Kohinoor, M.S.Islam, S.C.Mahata, M.Z.Ali, M.B.

Tanu, M.A. Hossain and M.A.Mazid,2000.Genetic evaluation of gift and

existing strains of Nile Tilapia, Oreochromis niloticus L., Under on - station and

on - farm conditions in banglades.Asian fisheries science 13: 117 - 126

82. M.G.Hussain, A.H.M. Kohinoor, M.S.Islam, M.A. Hossain M.M. Dey and

M.A.Mazid,2000. Growth and production performances of gift strain of Nile

Tilapia, oreochromis niloticus L. , in ponds and cages under different farming

conditions in bangladesh. J. Aqua. Trop. 15(3) 273 - 280

83. M. J.Cao, K.Hara, K. Osatomi, K. Tachibana, T. Izumi and T.Ishihara,1999.

Myofibril - bound serine protenase ( MBP) and its degradation of myofibrilla

proteins. Journal of food science 64(4): 644 -647.

84. Morrissey,M.T & Tan,S.M (2000). World resourse for surimi. In J.W. Park (ed),

Surimi and Surimi Seafood (pp.1-22), New York: Marcel Dekker, Inc

85. Morrissey,M.T , Wu .J.W, Lin.D & An .H (1993). Protease inhibitor effects

torision measurement and autolysis of Paciffic whiting surrimi. Journal of Food

====================================================================== 82

Science, 58(5), 1054-1059

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

86. M.U. Ahmad, Y.Tashiro, S.Matsukawa,and H.Ogawa,2004. Comparison of

gelation mechanism of surimi between heat and pressure treatment by using

Rheological and NMR relaxation measurements. Journal of food science 69 (9):

E497 - E501.

87. Niwa.E (1992). Chemistry of surimi gelation. In T.C.Lanier & C.M.Lee (Eds),

Surimi Technology ( pp. 389-428), New York Marcel Dekker, Inc

88. Patcharin Siringan a, Nongnuch Raksakulthai b, Jirawat Yongsawatdigul

a,*2006. Autolytic activity and biochemical characteristics of endogenous

proteinases in Indian anchovy (Stolephorus indicus).Food chemistry 98: 678 - 684.

89. Seymour, T.A., Morrissey,M.T., Peters, M.Y & An,H (1994). Purification and

characterization of Pacific whiting proteas. J.Agri.Food Chem, 42, 2421-2427

90. Soottawar benjakul*, Wonnop visessanguan, Kittima leelapongwattana, 2002.

Purification and characterization of heat - stable alkakine proteinase from bigeye

snapper ( Priacanthus macracanthus) muscle.Comparative biochemistry and

physiology part B 134: 579 - 591.

91. S.T.Jiang, J.F. Hsieh, M.L.Ho and Y.C. Chung,2000. Combination effects of

microbial Transglutaminase, reducing agent, and protease inhibitor on the quality

of Hairtail surimi.Journal of food science 65 (2): 241- 245

92. Supawan thawornchinsombut and Jae W.Park, 2007.Effect on NaCl on

gelation characteristics of acid and alkali-treated pacafic whiting fish protein

isolates.Journal of food biochemistry 31: 427 - 455

93. SV Sherekar, MS Gore, V Ninjoor.1988. Purification and characterization of

cathepsin B from the skeletal muscle of fresh water fish, Tilapia mossambica. J

Food Sci 53:1018-1023,

94. Toyohara,H., Kinoshita,M., Kimura, I ., 1993. Cathepsin L-like protease in

====================================================================== 83

Paciffic hake muscle infeced by myxosporidian parasites. Nippon Suisia

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

Gakkaishi., 59, 1101-1107

95. T.Tshuchiya and J. T. Matsumoto., Isolation, purification and structure of carp

myosin, HMM and LMM, Nippon Suisan Gakkaishi., 46:1319-1326(1975).

96. Veronique Verrez - Bagnis, christine Ladrat, Joelle Noelle, Joel Fleurence,

2002. In vitro proteolysis of myofibrillar and sarcoplasmic proteins of European

sea bass ( Dicentrarchus Labrax L) by an endogenous m - calpain. Journal of

science of food and Agriculture 82(11): 1256 - 1262.

97. Y.K. Luo, R. Kuwahara, M.Kaneniwa, Y. Murata and M. Yokoyama,2001.

Comparison of gel properties of surimi from Alaska pollock and three freshwater

fish species: Effects of thermal processing and protein concentrstion.Journal of

====================================================================== 84

food science 66 (4): 548 – 554

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

PHỤ LỤC

 Phụ lục 1: Đường chuẩn Tyrozine

Nồng độ Tyrosine Mật độ quang Mật độ quang

( mM) trung bình Lần 1 Lần 2

0 0.002 0.003 0.002

0.1 0.14 0.15 0.145

0.3 0.36 0.34 0.35

0.5 0.56 0.58 0.57

0.7 0.82 0.83 0.825

1 1.15 1.15 1.15

Đường chuẩn Tyzosine

y = 1.1408x + 0.0126 R2 = 0.9991

1.4

1.2

1

0.8

0.6

0.4

g n a u q ộ đ t ậ M

0.2

0

0

0.2

0.4

0.6

0.8

1

1.2

Nồng độ Tyzosine (mM)

====================================================================== 85

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

 Phụ lục 2: Bảng giá trị độ trắng của gel surimi ở các tỷ lệ nước/cá khác

nhau ( Độ trắng = L* – 3b*)

Tỷ lệ nước/cá L* a* b* Độ trắng

68.89 - 1.54 11.63 33.97 0

72.46 -0.64 8.57 46.75 1

75.24 -0.71 5.2 59.64 2

79.14 -0.81 4.26 66.36 3

81.05 -0.05 3.24 71.34 4

82.01 -0.94 3.17 72.5 5

====================================================================== 86

83.03 -1.06 3.51 72.5 6

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

MỤC LỤC

LỜI CẢM ƠN ……………………………………………………………………...1

LỜI CAM ĐOAN ………………………………………………………………….2

DANH MỤC CÁC KÝ HIỆU, CÁC CHỮ VIẾT TẮT ………………………….3

DANH MỤC CÁC BẢNG ………………………………………………………...4

DANH MỤC CÁC HÌNH VẼ, ĐỒ THỊ, SƠ ĐỒ ……………………….………..5

MỞ ĐẦU ……………………………………………………………….…………..7

PHẦN I: TỔNG QUAN …………………………………………………..……….9

1.1. Tình hình sản xuất surimi.……………………………………………………9

1.1.1. Trên thế giới ………………………………………………………………..9

1.1.2. Tại Việt Nam.……………………………………………………………..10

1.2. Tình hình sử dụng surimi …………………………………………………...12

1.2.1. Trên thế giới ............................................................................................12

1.2.1. Tại Việt Nam ...........................................................................................13

1.3. Nguyên liệu sản xuất surimi ở trong và ngoài nước ………………………13

1.4. Tổng quan về sự tạo gel và các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel …..……15

1.4.1. Khả năng tạo gel của protein ……………………………………………..15

1.4.1.1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein …………………………15

1.4.1.2. Điều kiện tạo gel ………………………………………………………..16

1.4.1.3. Cơ chế tạo gel …………………………………………………………..16

1.4.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến sự tạo gel ……………………………………..17

1.5. Tổng quan về quá trình phân hủy protein trong sản xuất surimi ………..22

1.6. Tình hình nuôi trồng cá nước ngọt ở Việt Nam …………………………...24

====================================================================== 87

PHẦN II: NGUYÊN VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU ……..29

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

2.1. Nguyên vật liệu nghiên cứu …………………………………………………29

2.1.1. Nguyên liệu ……………………………………………………………….29

2.1.2. Hóa chất …………………………………………………………………..29

2.2. Phương pháp nghiên cứu ……………………………………………………30

2.2.1. Phương pháp thực nghiệm ……………………………………………...30

2.2.2. Phương pháp hóa học và hóa sinh ……………………………………...31

2.2.2.1. Xác định độ ẩm .....................................................................................31

2.2.2.2. Xác định độ tro .....................................................................................31

2.2.2.3. Xác định hàm lượng protein .................................................................31

2.2.2.4. Xác định hàm lượng oligopeptide ........................................................31

2.2.2.5. Xác định hàm lượng lipit ......................................................................32

2.2.2.6. Xác định pH ..........................................................................................33

2.2.3. Phương pháp vật lý, hóa lý ……………………………………………..33

2.2.3.1. Phương pháp đo độ bền chắc của gel (gel strength) .............................33

2.2.3.2. Phương pháp đo độ trắng ....................................................................34

2.2.4. Phương pháp cảm quan ………………………………………………...34

2.2.4.1. Phương pháp thử uốn gập (folding test) ...............................................34

2.2.4.2. Phương pháp đánh giá thị hiếu (preference test) ..................................34

PHẦN III: KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN ………………………………………35

3.1. Kết quả nghiên cứu khảo sát nguyên liệu ………………………………….35

3.2. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của các yếu tố công nghệ đến khả năng tạo gel của surimi ……………………………………………………………………..36

3.2.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình rửa ảnh hưởng đến hiệu suất và chất lượng của surimi ………………………………………………………………...36

====================================================================== 88

3.2.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của số lần rửa đến chất lượng của surimi ………..40

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

3.2.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến khả năng tạo gel của surimi ……………………………………………………………………………41

3.2.4. Nghiên cứu ảnh hưởng của hàm lượng muối đến khả năng hình thành gel..........................................................................................................................47

3.2.5. Nghiên cứu ảnh hưởng của chất chống oxi hóa (Axit Ascorbic) đến khả năng tạo gel của surimi ………………………………………………………….49

3.3. Kết quả nghiên cứu ảnh hưởng của của các yếu tố công nghệ đến sự phân hủy protein ………………………………………………………………………..50

3.3.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của thời gian bảo quản đến sự phân hủy protein thịt cá ………………………………………………………………………………...50

3.3.2. Nghiên cứu ảnh hưởng của quá trình bảo quản cá tới chất lượng Surimi...53

3.3.3. Nghiên cứu ảnh hưởng của nhiệt độ và thời gian ủ đến sự phân hủy protein …………………………………………………………………………………...55

3.4.1. Sơ đồ quy trình sản xuất..............................................................................61

3.4. Xây dựng quy trình sản xuất surimi cá Mè...................................................61

3.4.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất ....................................................................63

3.5. Đánh giá chất lượng surimi cá Mè ………………………………………….65

3.6. Kết quả nghiên cứu quy trình sản xuất surimi dạng sợi.………………….66

3.6.1. Kết quả nghiên cứu công thức sản suất surimi dạng sợi...........................66

3.6.1.1. Ảnh hưởng của hàm lượng tinh bột đến chất lượng sản phẩm surimi dạng sợi ………………………………………………………………………………..66

3.6.1.2. Ảnh hưởng của chế độ ủ tới khả năng tạo sợi …………………………..67

3.6.1.3. Đánh giá thị hiếu ……………………………………………………......68

3.6.2. Xây dựng quy trình sản xuất surimi dạng sợi............................................68

3.6.2.1. Sơ đồ quy trình sản xuất............................................................................68

3.6.2.2. Thuyết minh kĩ thuật sản xuất...................................................................70

KẾT LUẬN ……………………………………………………………………….71 ====================================================================== 89

Luận văn thạc sĩ khoa học Trần Văn Hùng ================================================================================

TÀI LIỆU THAM KHẢO ………………………………………………………75

Phần tiếng việt ……………………………………………………………………75

Phần tiếng anh ……………………………………………………………………77

====================================================================== 90

PHỤ LỤC …………………………………………………………………………85