zunia.vn

Tuyển sinh 2024 dành cho Gen-Z

zunia.vn

» Khoa Học Tự Nhiên

Ôn tập lý thuyết thực hành môn công nghệ Protein – Enzyme

Chia sẻ: Hoàng Văn Nam | Ngày: | Loại File: PDF | Số trang:1

Báo xấu

165
lượt xem 7
download

Download Vui lòng tải xuống để xem tài liệu đầy đủ

Tài liệu Ôn tập lý thuyết thực hành môn công nghệ Protein – Enzyme gồm có các nội dung: Các yếu tố ảnh hướng tới hoạt tính của Enzyme, thí nghiệm chứng minh sự ảnh hưởng của nhiệt độ, Thí nghiệm thể hiện tính chất của enzyme đối với tính bột và Saccharose, thí nghiệm Enzyme protease thủy phân cơ chất protein thành các peptid, Thí nghiệm Enzyme Bromelin (Dứa) thủy phân cơ chất Casein thành tyrosin, thí nghiệm xác định hoạt tính của Polyphenoloxydase.

Chủ đề:

Bình luận(0) Đăng nhập để gửi bình luận!

Lưu

Nội dung Text: Ôn tập lý thuyết thực hành môn công nghệ Protein – Enzyme

ÔN TẬP LÝ THUYẾT THỰC HÀNH MÔN CÔNG NGHỆ PROTEIN – ENZYME 1. Các yếu tố ảnh hướng tới hoạt tính của enzyme - Nhiệt độ: + nhiệt độ quá cao hoặc quá thấp thì enzyme bị bất hoạt + nhiệt độ từ 40 – 60 thì hoạt tình enzyme càng tối ưu - Độ pH : pH từ 6 – 7 là - Chất ức chế : Cu 2+, Hg2+,Pb2+, Ag2+....... làm giảm hoặt bất hoạt hoạt tính Enzyme - Chất hoạt hóa : Mg2+, Na+, Mn2+, Zn2+,... thường là các chất tan trong nước. Làm tăng hoạt tính Enzyme 2. Thí nghiệm chứng minh sự ảnh hưởng của nhiệt độ (theo quy luật Vant –Hoff tăng nhiệt độ lên 10oC thì vận tốc phản ứng tăng 2 lần) - Ống số 1 0oC: có màu xanh đậm do enzyme amylase bị bất hoạt nên ko thủy phân được tinh bột do đó iod bắt màu với tình bột - Ống 2 (37oC) có màu vàng đậm do Enzyme hoạt động bình thường nên thủy phân một phần tinh bột, chỉ còn một lượng nhỏ tinh bột bắt màu bởi iod. - Ống 3: (50oC) có màu vàng nhạt do đây là nhiệt độ tối ưu của Enzyme nên hoạt tính mạnh thủy phân hoàn toàn tính bột do đó iod ko bắt màu - Ống 4 (100oC) tương tự ống số 1 3. Thí nghiệm thể hiện tính chất của enzyme đối với tính bột và Saccharose - Ống số 1 (tính bột) do amylase thủy phân tinh bột thành glucose ( có nhóm andehid CH=O) khử CuSO4 ( thuốc thử Felling ) thành Cu2+ tác dụng vs O2  Cu2O (kết tủa đỏ gạch) - Ống số 2 (saccharose) do amylase không thủy phân được saccharose (đường đôi) thành đơn phân là glucose và fructose để khử CuSO4 thành Cu2+ - Nhiệt độ cao nhằm ức chế Enzyme hoạt động trở lại, nếu đun quá lâu thì ống số 2 saccharose củng bị thủy phân thành glucose xảy ra phản ứng tạo kết tủa đỏ gạch 4. Thí nghiệm Enzyme protease thủy phân cơ chất protein thành các peptid, chất TCA có tác dụng hòa tan peptid thành các đơn phân tyrosin. Đo OD 620nm , lượng tyrosin sinh ra chỉ thị cho hoạt tính Enzyme 5. Thí nghiệm Enzyme Bromelin (dứa) thủy phân cơ chất Casein thành tyrosin, TCA được cho vào gần cuối nhằm bất hoạt enzyme kết thúc phản ứng. Đo OD 578nm, lượng tyrosin sinh ra chỉ thị cho hoạt tính Enzyme 6. Thí nghiệm xác định hoạt tính của Polyphenoloxydase. - Enzyme phenoloxydase có cơ chất là Polyphenol - Ở ống mẩu : Polyphenoloxydase bị thủy phân Pyrocatechin tạo ra Orthoquinon, nó tác dụng vs acid ascorbic do đó sau phản ứng còn lượng acid dư thấp  lượng KIO3 chuẩn độ thấp Acid dư = Acid ban đầu – Acid phản ứng - Ở ống đối chứng : Do sau thi cho Enzyme thì cho ngay sau đó là H2SO4 làm bất hoạt enzyme do đó nó ko xảy ra phản ứng thủy phân Pyrocatechin thành Orthoquinon, do đó lượng Acid ascorbic phản ứng thấp  Acid dư nhiều  lượng KIO3 chuẩn độ lớn  Giải thích vai trò của KI trong thí nghiệm - Ta có KI bình thường ở dạng I- - Khi cho KIO3 tạo ra I2 : KIO3 + 5KI + 6H+  I2 + 6K+ + 3H2O - I- tác dụng vs I2 tạo ra I3 - I3 oxy hóa Acid ascorbic (C6H8O6) hoàn toàn do đó khi chuẩn độ 1 giọt thừa của nó sẻ bắt màu vs hồ tinh bột tạo ra màu xanh bền.

CÓ THỂ BẠN MUỐN DOWNLOAD

THÔNG TIN

TRỢ GIÚP

HỖ TRỢ KHÁCH HÀNG

Theo dõi chúng tôi

Chịu trách nhiệm nội dung:

Nguyễn Công Hà - Giám đốc Công ty TNHH TÀI LIỆU TRỰC TUYẾN VI NA

LIÊN HỆ

Địa chỉ: P402, 54A Nơ Trang Long, Phường 14, Q.Bình Thạnh, TP.HCM

Hotline: 093 303 0098

Email: support@tailieu.vn

Giấy phép Mạng Xã Hội số: 670/GP-BTTTT cấp ngày 30/11/2015 Copyright © 2022-2032 TaiLieu.VN. All rights reserved.