Đề cương ôn thi hết học phần: Hóa sinh đại cương
lượt xem 6
download
Đề cương ôn thi hết học phần: Hóa sinh đại cương tổng hợp những nội dung ôn tập quan trọng của học phần Hóa sinh đại cương, giúp người học có thể củng cố lại những phần kiến thức đã học. Đây là tài liệu hữu ích giúp các bạn sinh viên chuẩn bị thật tốt kiến thức cho bài thi học kì sắp tới. Đồng thời, cũng là tài liệu cho các thầy cô khi hướng dẫn ôn tập môn Hóa sinh đại cương cho các bạn sinh viên. Mời các bạn cùng tham khảo để biết thêm các nội dung chi tiết.
Bình luận(0) Đăng nhập để gửi bình luận!
Nội dung Text: Đề cương ôn thi hết học phần: Hóa sinh đại cương
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 ĐỀ CƢƠNG ÔN THI HẾT HỌC PHẦN MÔN: Hóa sinh đại cƣơng Học kỳ II năm học 2012-2013 Chƣơng I. PROTEIN 1. Định nghĩa protein Định nghĩa: Về mặt hoá học: protein là những polymer sinh học cao phân tử được cấu tạo bởi monomer là các α-amino acid liên kết với nhau bằng liên kết peptide và không tan trong trichloracetic acid (TCA) 10% Về mặt sinh hoc: protein là chất hữu cơ Chức năng sinh học: Xúc tác Cấu trúc Vận chuyển Bảo vệ Dinh dưỡng và dự trữ Điều hòa Vận động Cung cấp năng lượng 2. Cấu tạo của protein: Thành phần nguyên tố (% VCK) H: 6.5-7.3% O: 21-24% C: 50-55% N: 15-18%(TB 16%) P, Fe, Cu,Zn… S: 0.3-2.5% 3. Thế nào là 1 acid amin? Phân loại acid amin? Acid amin: Đơn vị cấu tạo cơ bản của protein. Dẫn xuất của 1 acid hữu cơ, trong đó 1 H ở Cđược thay thế bằng nhóm amin (NH2) gọi là aminoacid Phân loại acid amin - Theo độ phân cực của gốc R - Theo cấu tạo hóa học của gốc R - Theo quan điểm dinh dưỡng Theo độ phân cực của gốc R Không phân cực (kỵ nước) : Glycine, Phân cực(ưa nước) : Glutamine, Alanine, Leucine, Trytophane, Isoleucine, Acid glutamic, Arginine, Cysteine, Methionine, Proline, Phenylalanine, Valine Acid aspartic, Asparagine, Threonine, Tyrosine, Serine, Lysine, Histidine Theo quan điểm dinh dưỡng
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 AA thiết yếu (không thay thế): AA không thiết yếu (thay thế) Động vật, VSV không thể tự tổng hợp được Động vật, VSV có thể tổng hợp được 4. Peptide và thuyết polypeptide Peptide Peptide là chuỗi aa l/kết với nhau bằng l/kết peptide L/kết peptide là l/k đồng hoá trị, hình thành nhờ sự loại nước (ngưng tụ) giữa nhóm α-COOH của AA đứng trước với nhóm α-NH2 của AA sau. Hai aa nối với nhau → 1 l/k peptide → dipeptide. Ba aa nối với nhau → 2 l/k peptide → tripeptide. Một số aa l/kết với nhau → oligopeptide. Chuỗi polypeptide có 2 aa ở 2 đầu: Đầu chứa NH+3 tự do gọi là aa đầu N và mang số 1, các aa tiếp theo là số 2, 3, 4, …. AA cuối chứa nhóm COO- tự do là aa đầu C Phản ứng đặc trưng của liên kết peptide là pứ biure Thuyết polypeptide về cấu tạo phân tử protein Danhilepsky (1988): Liên kết –CO – NH – đóng vai trò quan trọng trong cấu tạo protein. Fisher (1990): khẳng định sự tồn tại của liên kết –CO – NH – (gọi là lk peptide), đề ra thuyết polypeptide về c/tạo ph/tử protein: “Ph/tử protein là 1 hoặc nhiều chuỗi polypeptide khổng lồ, được tạo nên từ hàng chục hoặc hàng trăm gốc aa nối với nhau bằng lk peptide”. Các thí nghiệm chứng minh thuyết peptide Protein ở trạng thái nguyên vẹn có rất ít nhóm NH2 và COOH tự do. Khi protein bị thủy phân, các nhóm NH2 và COOH được tạo ra với tỷ lệ 1/1. Protein tham gia phản ứng Biure trong protein có các lk peptide. Bản chất polypeptide của protein được khẳng định khi tổng hợp được protein (insulin từ 51 aa, ribonuclease từ 124 aa). Phương pháp nhiễu xạ tia X: trong chuỗi polypeptide, các aa được sắp xếp liên tục đặc trưng cho từng phân tử protein 5. Cấu trúc bậc 1, bậc 2, bậc 3, bậc 4 của protein? Cấu trúc bậc 1. Khái niệm: Trình tự và số lượng các aa trong chuỗi polypeptide của protein, giúp ph/biệt protein này với protein kia. Trình tự và số lượng các aa quyết định: Tính đặc hiệu, chức năng sinh học của protein: protein là enzyme, hormon, protein cấu trúc E. coli có ~ 3000, người 50.000 - 100.000 protein có cấu trúc khác nhau và thực hiện các chức năng sinh học khác nhau. Cấu trúc không gian ba chiều của protein chức năng của protein Trình tự aa trong do mã di truyền quyết định
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 sự di tryền ở sv là sự tryền lại cho đời sau cb1 của prtein Qui ước nhóm amin ở bên trái và đánh số thứ tự aa từ trái sang phải chuỗi polypeptide. Liên kết quyết định cấu trúc bậc 1 là liên kết peptide Ở ph/tử có nhiều chuỗi, ngoài lk peptide còn có các lk disulfide, lk hydro và lk ion, .. để gắn các chuỗi lại với nhau. Ý nghĩa của cấu trúc bậc 1 ở protein: ấu trúc cơ bản, quan trọng nhất quyết định: ất của protein ấn đề về nòi giống, phẩm chất, khả năng khángbệnh… ố lượng và trình tự các aa trong chuỗi đặc tính sinh học của protein: ỗi loài, mỗi mô bào của một cơ thể, mỗi thành phần của TB đều có những protein có cấu trúc và chức năng đặc hiệu tương ứng. Sự thay đổi về cấu trúc → thay đổi hoạt tính và chức năng. ố lượng aa trong chuỗi polypeptide q/định TLPT của nó. ự sắp xếp của các aa là l{ do tạo cho thế giới SV có số lượng và các kiểu protein khổng lồ mà chỉ xuất phát từ 20 loại - aa ự thay đổi về trình tự sắp xếp aa có thể dẫn đến những trường hợp bệnh l{. VD điển hình: bệnh hồng cầu hình lưỡi liềm. Hb cấu tạo từ 2 chuỗi và 2 chuỗi . Ở người bệnh, aa thứ 6 trên chuỗi là Glu được thay bằng Val Ở các loài khác nhau, những protein thực hiện cùng một chức năng sinh học có cấu trúc hơi khác nhau – hormone gồm 2 chuỗi: chuỗi A (21 aa) và chuỗi B (30 aa). Ở các loài khác nhau, aa tại các vị trí 8; 9 và 10 trên chuỗi A không giống nhau. Cấu trúc bậc 2 Khái niệm: Là sự tương tác không gian của các gốc aa gần nhau hay cạnh nhau trong từng đoạn của chuỗi, mô tả cấu trúc không gian bên trong của từng phần trong phân tử. Gồm 2 dạng: xoắn α và gấp nếp β. Xoắn α Chuỗi polypeptide cuộn lại theo hình lò xo -> bước xoắn. Mạch lk peptide của chuỗi polypeptide được sắp xếp thẳng đứng x/quanh trục ph/tử, R của các aa đẩy ra vòng ngoài trục xoắn của chuỗi. Một vòng xoắn có 3,6 gốc aa; kh/cách giữa hai gốc aa cạch nhau là 1,5 A°; chiều cao một bước xoắn 5,4 A°. Sự tồn tại bước xoắn là nhờ l/kết hydro; hình thành giữa – CO- của aa này với –NH của aa đứng trước nó 4 gốc aa.
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 Đặc trưng cho những proteindạng cầu: protein của cơ, máu; trứng, sữa. Gấp nếp β - Gấp nếp có cấu trúc hình dạng tấm, chuỗi polypeptide duỗn thẳng. - Khoảng cách giữa các aa cạnh nhau theo đường trục là 3,5A° (1,5A° trong xoắn α). - Gấp nếp được ổn định nhờ lk hydro giữa nhóm –NH- và –CO- trong các chuỗi - polypeptide khác nhau (hoặc giữa những đoạn khác nhau trong một chuỗi). - Thường gặp ở protein dạng sợi như protein trong tơ tằm, hoặc xương sống. - Trong cấu hình gấp nếp , các chuỗi polypeptie nằm song song hoặc đối song song. - Các protein dạng sợi chỉ có một dạng ctb2, các protein hình cầu (enzyme, protein v/c, một số hormone và immunoglobulin) lại có thể kết hợp nhiều dạng ctb2 trong cùng một ph/tử Cấu trúc bậc 3 Khái niệm: Là sự tương tác không gian của từng đoạn của chuỗi đã có ctb2 hoàn chỉnh phân tử có hình dáng ổn định và đặc trưng. Có sự tương tác xa của các gốc aa trong ctb1. Các aa có thể xa nhau trên chuỗi polypeptide (ctb1), nhưng lại gần nhau về kh/gian trong ctb3. Là sự sắp xếp vừa xoắn vừa gấp khúc một cách dày đặc của chuỗi polypeptie. Đặc thù cho từng loại protein và th/hợp cho việc th/hiện các ch/năng của ph/tử protein. Các lực (tương tác, liên kết) ổn định cấu trúc bậc 3 Có hai loại: (cộng hoá trị) kết hydro liên kết yếu: tác kỵ nước kết ion (tĩnh điện, muối) ực Van der Waal Ý nghĩa của cấu trúc bậc 3 ở protein: Nhờ ctb3, chuỗi được bố cục gọn hơn trong không gian và ổn định hơn trong mt TB Tiền đề tạo nên TTHĐ ở các protein ch/năng (enzyme, KT…) ở enzyme, TTHĐ: nơi gắn c/chất và xảy ra pứ hh; tạo thành từ 1 số nhóm chức của các gốc aa bình thường cách xa nhau trên chuỗi, nhưng gầnnhau trong kh/gian nhờ sự cuộn lại, gấp nếp lại của chuỗi (ctb3) để cùng ph/hợp thực hiện c/n x/tác. Cấu trúc bậc 4 Khái niệm: là sự tụ hợp lại của các chuỗi đã có ctb3 hoàn chỉnh tạo thành tổ hợp phức tạp nhằm thực hiện những chức năng sinh học. ử protein oligomer hay multimer thường có nhiều chuỗi cùng loại hay khác loại l/k với nhau. ợng các lk disulfide rất ít. Các monomer (chuỗi) gắn kết với nhau chủ yếu nhờ các lk yếu ở những vùng gọi là giao diện bổ sung.
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 VD: Kháng thể, Hb Ý nghĩa của cấu trúc bậc 4 ở protein: Giúp cho c/thể SV kh/năng điều tiết rất linh hoạt. Những qt h/hoá hay ức chế (khoá enzyme, khoá hormone…) đều thực hiện thông qua việc t/động lên ctb4. VD: Glycogen phosphorylase (ph/giải glycogen) Chƣơng III. ENZYME 1. Khái niệm enzym, ƣu và nhƣợc điểm enzym? Khái niệm: Enzyme: là chất xúc tác sinh học (biocatalyst), làm tăng tốc độ các phản ứng hoá sinh. Bản chất: protein (trừ ribozyme - ARN có khả năng xúc tác) Ưu điểm : Làm tăng tốc độ phản ứng, không tham gia vào sản phẩm cuối cùng - Hiệu quả xúc tác lớn: Ví dụ, 2H2O2 2H2O + O2 - Không xúc tác, hằng số t.độ ph.ứng là 0,23/s, NLHH: 18kcal/mol - Pt xúc tác: 1,3 x 103/s; NLHH: 11,7kcal/mol - catalase xúc tác: 3,7.107/s; NLHH: 2kcal/mol - Có tính đặc hiệu theo kiểu phản ứng và cơ chất - Xúc tác trong những điều kiện môi trường tương đối ổn định (to khoảng 20- 40o C, áp suất khoảng 1 at, pH = 7). - Tác dụng của enzyme có thể được điều khiển Nhược điểm: - Rất mẫn cảm với hàng loạt yếu tố - Thường xuyên được sử dụng rất nhiều, nhưng luôn bị phân giải và tổng hợp trở lại theo nhu cầu. 2. Các cofactor, nhóm ghép, coenzym? Phân loại enzyme theo kiểu phản ứng Lớp 1:Oxidoreductase - Bản chất: protein ph.tạp - Vận chuyển: hydro, e-, gắn oxy vào cơ chất - Phân thành cácphân lớp theo nhóm chức năng nhừờng hydro hay e- - Lớp lớn nhất - Xúc tác cho các phản ứng oxy hoá khử Lớp 2: Transferase - Bản chất: protein ph.tạp - Phân thành các phân lớp theo nhóm được vận chuyển - Vận chuyển nhóm (CH3, NH2, vv…) Lớp 3: Hydrolase - bản chất: protein đơn giản - Thuỷ phân các liên kết vốn hình thành nhờ sự ngƣng tụ nhƣ peptide, glycoside, ester … - Xúc tác chocác phản ứng thuỷ phân
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 Lớp 4: Liase (synthase) - Bản chất: protein phức tạp - Phân thành các phân lớp theo kiểu l/kết h/học đƣợc ph/giải hay tạo thành. - Xúc tác cho các phản ứng: phân giải (không thuỷ phân) hình thành (không đòi hỏi NL) VD các liên kết C- C, C- O, C- N, vv… Lớp 5: Isomerase - Bản chất: protein đơn giản - Vận chuyển:các ng/tử hay nhóm ng/tử trong nội bộ một ph/tử - Lớp nhỏ nhất - Xúc tác cho các phản ứng đồng phân hoá Lớp 6: Ligase (Synthetase) - Bản chất: protein phức tạp hình thành nên các l.kết nhờ tiêu tốn n.lựợng (VD: ATP) - Xúc tác cho các q.trình sinh tổng hợp 3. Tên gọi 1 số cofactor thuộc lớp oxidoreductase, transferase? a. Oxidoreductase NAD+ (Nicotinamid–Adenine-Dinucleotid) – Vit PP NADP+ (Nicotinamid-Adenine-Dinucleotid-Phosphate) – Vit PP FMN (Flavin - Mononucleotid) – Vit B2 FAD (Flavin – Adenine – Dinucleotid) – Vit B2 Lipoate (6,8 dithioctanate) Coenzyme Q Hem b. Transferase. ATP (Adenosine Triphosphate) TPP (thiamine pyrophosphate) – Vit B1 PLP (pyridoxal phosphate) – Vit B6 Coenzyme A, CoASH (coenzyme acyl hoá) 4. Trung tâm hoạt động là gì? Trung tâm hoạt động làm nhiệm vụ gì? a. Khái niệm Vùng không gian giới hạn nhỏ, chứa các nhómchức năng đƣợc phân bố, định hướng mộ t cách chính xác. Các nhóm chức năng này là thành phần của các gốc aa đôi khi xa nhau trên chuỗi polypeptide, song lại gần nhau trong không gian nhờ sự cuộn lại, gấp nếp lại của chuỗi (nhờ ctb 3). – Ở các enzyme phức tạp có coenzyme, TTHĐ có vùng liên kết với coenzyme.
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 • Là nơi gắn cơ chất, chứa các nhóm chức góp phần trực tiếp vào việc cắt đứt hay hình thành các liên kết để tạo ra sản phẩm. b. Nhiệm vụ của trung tâm hoạt động. - Nhiệm vụ của các nhóm chức năng · Một số nhóm xúc tác tích cực (tạo vùng xúc tác) · Một số nhóm gắn cơ chất (tạo vùng liên kết · Một số nhóm tạo môi trƣờng và cấu trúckhông gian thích hợp cho TTHĐ. c. Đặc điểm của TTHĐ · E có thể có 1; 2 hay nhiều TTHĐ. CácTTHĐ của 1 p.tử E có thể giống nhau,song có t hể khác nhau về c/tạo và c/n, do đó 1 p.tử E có thể xt nhiều p.ứ. h.học khác nhau. · Chỉ S đ/hiệu, có c/trúc p.tử thích hợp với TTHĐ của E mới tạo ra đƣợc ph/hợp E-S và q/trình xt chỉ xảy ra khi S đƣợc gắn vào TTHĐ của E. 5. Các nhóm chức năng thuộc trung tâm hoạt động? Các nhóm chức năng: – :OH của Ser – :SH của Cys – COOH của Glu và Asp – Vòng imidazol của His – NH2 của Lys 6. Thế nào là tổ hợp đa enzym? Ý nghĩa tổ hợp đa enzym? a. Tổ hợp đa enzym · Nhiều p.tử E chỉ là một chuỗi polypeptide (đơn nguyên). · Nhiều E có ctb4, do nhiều chuỗi tổ hợp lại. Đây là những E đa nguyên (oligomer). Các E này thay đổi h.tính xt khi các chuỗi tách rời nhau. · Phần lớn các E hđ theo 1 dây chuyền p.ứ trong tổ hợp đa E. (SP của 1 p.ứ. E là S cho p.ứ của E tiếp theo) – VD: Tổ hợp pyruvate dehydrogenase – Tổ hợp đa enzyme t/hợp acid béo b. Ý nghĩa tổ hợp đa enzym · C/trúc bậc cao của E tạo ra các t/chất mới mà các c/trúc bậc thấp không có. · P.tử có nhiều tiểu phần tạo ra k/n đ.khiển hoạt tính x/t một cách l/hoạt và h/quả. · Tạo đ.k. để S được b/đổi ở nhiều mức (trình tự như 1 dây chuyền sx) – SPTG chuyển từ 1 TTHĐ sang TTHĐ tiếp theo, không bị g/ph ra khỏi kh/vực p.ứ. – SPTG không dồn đống lại, q.t. xt xảy ra rất nhanh. 7. Thế nào là trung tâm dị lập thể?
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 · Ngoài TTHĐ, có TTĐK (TT dị lập thể) để đ/chỉnh h/tính của E. Tuy có t.dụng t/hỗ, song 2 TT này có c.trúc khác biệt nhau và định vị ở những kh/vực khác nhau trên ptử E. · TTĐK = nơi gắn chất có k/n làm b.đổi c/n xt của E. · H/tính đƣợc đ.kh bởi các chất gây h/ứng dị lập thể (allosteric effectors) là chất có k/n b/đổi cấu hình E và ả/h tới h/tính xt của E. 8. Các yếu tố quyết định đặc điểm enzym? • Tính đặc hiệu S do phần protein E quyết định • Tính đặc hiệu phản ứng ở E ph.tạp do cả apoenzyme và cofactor q/định. Một cofactor có thể th.gia các p.ứ khác nhau, tuỳ được gắn vào protein nào. – VD: PLP trong transaminase th.gia p.ứ. chuyển amin, trong decarboxylase th.gia khử carboxyl. • Ý nghĩa: các pứ h.sinh xảy ra theo một trật tự nhất định; tuỳ từng lúc, từng đk mà diễn ra qt ph.giải, hoặc là t/hợp. 9. Thế nào là năng lƣợng hoạt hóa? 10. Cơ chế xúc tác của enzym? · E + S -> ES – Tạo NLHH – Một phần E tham gia xuc tác, phần còn lại tạo cấu trúc 3 chiề ổn định lk giữa E và S • Pứ tạo phức hợp ES diễn ra rất nhanh, ES không bền vững. • Chỉ có S có cấu trúc đặc hiệu mới gây cảm ứng và kết hợp với TTHĐ của E. · Khi S tƣơng tác với E: – S bị biến đổi theo hướng hoạt động hơn – Cấu tạo điện tử bị biến đổi: · Lk căng ra · Lk bị xoắn vặn · Lk giảm độ bền vững · S tăng tính hoạt động hóa học -> pứ xảy ra nhanh chóng 11. Phƣơng trình Michaelis – Menten? Vmax [S] V = _______ Km + [S] Km = hằng số Michaelis-Menten [S] = constant
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 [E] = constant Chƣơng IV. NUCLEIC ACID 1. Khái niệm acid nucleic, thành phần hóa học, gốc bazo nito? a. Định nghĩa. – Sinh học: acid v/chất mang thông tin di truyền và là những tác nhân tham gia thực hiện các thông tin di truyền này (biểu hiện gen). – Hoá học: acid polymer hợp thành từ những đ/vị c/tạo là các nucleotide. Mỗi pt AN có thể coi là một polynucleotide với số lượng đ/vị c/tạo khác nhau. b. Thành phần hóa học Pentose Base nito Phosphate c. Gốc bazo nito. Purine : Guanine , Adenine Pyrimidine : Uracil, Cytosine, Thymine
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 2. Nucleoside là gì? Thành phần hóa học? a. Định nghĩa Hợp thành từ một base và một đường pentose qua liên kết glycoside: – Giữa N9 trong purine và C1' của pentose – Giữa N1 trong pyrimidine C1' của pentose. b. Thành phần hóa học 3. Nucleotide là gì? Thành phần hóa học? a. Định nghĩa · Nucleotide là este phosphoric của nucleoside b. Thành phần hóa học Đơn vị cấu tạo cơ bản của acid nucleic – Chứa 3 thành phần: · Base nito · Đường pentose (5C) · Phosphate
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 4. Tên gọi nucleotide và nucleoside tƣơng tứng?
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 5. Cấu trúc bậc 1 của acid nucleic? Bổ sung gốc kiềm? a. Khái niệm – Là cấu trúc của chuỗi polynucleotide, trong đó các nucleotide liên kết với nhau bằng lk phosphodiester. b. Đặc điểm của cấu trúc bậc I – Các nucleotide nối với nhau bằng liên kết 3',5„ phosphodiester: · Lk được hình thành giữa thông qua gốc phosphate nối giữa C3' của nucleotide trước với C5' của nucleotide tiếp theo. Chuỗi được tạo ra bởi sự nối lần lượt phosphate - đường - phosphate - đường -, …. - Các gốc base gắn với đường nhưng nằm ra bên cạnh. - Nucleotide ở đầu chuỗi mang nhóm 5'-phosphate tự do, nucleotide cuối có nhóm 3'- OH tự do. - Theo qui ước, chuỗi polynucleotide có đầu 5' - P và có đuôi 3'-OH. · Các nucleotide liên kết với nhau theo một số lượng và trình tự nhất định – Số lượng: từ vài chục – hàng triệu nucleotide – Trình tự sắp xếp các base trong chuỗi: là nền tảng cho vai trò thông tin di truyền của DNA và RNA (nền tảng của mã di truyền). 6. Cấu trúc bậc 2 của acid nucleic? Bổ sung gốc kiềm? a. Khái niệm · Cấu trúc bậc II của DNA là sự xoắn lại với nhau của 2 mạch polynucleotide. · Cấu trúc bậc II của RNA là sự xoắn lại với nhau của một số đoạn dọc theo chuỗi polynucleotide (nếu như có các base bổ sung cho nhau tạo được liên kết hydro) b. Các qui luật Chargaff · Trong DNA: – A=T, G = C – purin = pyrimidin: A+ G = C+ T · Tỷ lệ (A+T)/(G+C) thay đổi theo giống loài · Trong một giống loài, thành phần các base của DNA ổn định: – không bị ảnh hưởng từ nguồn lấy mẫu – không thay đổi do tuổi, môi trường sống… . Các cơ thể có quan hệ huyết thống có các base giống nhau Hai chuỗi đi ngược chiều và song song qua một trục chính: – R của phân tử bằng 10A° – Một ch/kỳ xoắn dài 34A°, với 10 cặp base, xếp vuông góc với trục chính. · Vành xoắn tạo bởi các ptử deoxyribose và phosphate xếp xen kẽ liên tiếp nhau. Các base A -T,G- C ph/bố thành cặp trong lòng trụ xoắn kép, gắn bởi lk hydrogen. · Hai chuỗi quấn vào nhau và tạo ở mặt ngoài pt DNA hai rãnh: – rãnh lớn (rãnh sâu) – rãnh nhỏ (rãnh nông)
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 Hệ quả của mô hình Watson-Crick – Trong xoắn kép DNA chỉ có 2 cặp base thỏa mãn đầy đủ các điều kiện: · Adenine - Thymine (A=T) · Guanine - Cytosine (G C). – Hai base purin (A, G) không thể kết đôi vì quá to, ngược lại 2 base pyrimidin (C, T) lại quá bé, lk hydro khó hình thành. Cặp A với T (hoặc U ở RNA) và cặp G với C là những base “bổ sung” nhau (complementary base pair). 7. Phân biệt ADN, ARN? 8. Thành phần % của ARN? 9. Tổng hợp ADN , nguyên liệu đi vào quá trình tổng hợp AND? a. Tổng hợp ADN, nguyên liệu. Điều kiện cần thiết để tổng hợp DNA
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 – Có đủ 4 loại dNTP: dATP, dGTP, dCTP và dTTP – Có các loại DNA-polymerase: · E. coli: DNA-polymerase I - loại các RNA mồi (RNA primer) » DNA-polymerase II - sửa chữa các sai sót trong quá trình tái bản » DNA-polymerase III - gắn các mononucleotide vào đầu 3‟ – OH – Phải có DNA làm khuôn 10. Tổng hợp ARN , nguyên liệu đi vào quá trình tổng hợp ARN? a. Tổng hợp ARN, nguyên liệu Điều kiện cần thiết để tổng hợp RNA – Có đủ 4 loại NTP: ATP, GTP, CTP và UTP – Có các loại RNA-polymerase : – Phải có DNA làm khuôn
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 Chƣơng V. CHUYỂN HÓA PROTEIN 1. Các phản ứng chuyển hóa acid amin? Phản ứng chuyển amine • Enzyme: transaminase có nhóm ghép pyridoxalphotphate (dẫn xuất của vit. B6). • Đây là pứ chính trong trao đổi AA; nhóm amin được chuyển từ AA sang một cetoacid. • Ý nghĩa: – Cơ chế sinh tổng hợp AA mới – Thu thập các nhóm amin của các AA trong q/trình ph/giải, không cho ra amoniac tự do để có thể gây độc. *** Phản ứng chuyển amin 2. Vòng omithine ? Ý nghĩa vòng omithine?
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 - Sự tổng hợp và bài tiết ure (vòng Ornithine) - Nguyên liệu để tổng hợp ure? - Nguồn gốc phân tử ure? - Xảy ra ở động vật nào? a. Nguyên liệu (tổng hợp 1 phân tử ure) 1 NH3 1 CO2 1 nhóm amine do aspatate cung cấp 3 ATP 1 ornithine enzym xúc tác các phản ứng b. Diễn ra ở hai vị trí trong tế bào gan của động vật bài tiết ure: Ty thể: tổng hợp carbamoyl phosphate và citrulline Tế bào chất: • Tổng hợp argininosuccinate • Phân giải argininosuccinate thành arginin và furmarate • Thủy phân arginine giải phóng ure và ornithine c. Nguồn gốc các phân tử - Một N của urea được lấy từ Asp (màu xanh da trời). - Một N được lấy từ NH4+ (màu xanh lá cây). - Một O được lấy từ CO2 (màu hồng). - Ornithine hoạt động như chất mang các phân tử trong quá trình tổng hợp d. Ý nghĩa NH4+ là sản phẩm của quá trình phân giải amino acids. NH4+ là nguyên liệu cần thiết cho tế bào tổng hợp các hợp chất chứa N. Khi thừa NH4+ dẫn đến tình trạng ngộ độc. Lượng NH4+ dư sẽ được chuyển hóa thành ure thông qua vòng ure và được đào thải ra ngoài cơ thể. Khoảng 80% lượng N bị thải ra ngoài cơ thể qua vòng urea. 3. Sinh tổng hợp protein mấy giai đoạn? - Sao chép mã di truyền (tổng hợp mARN) - Phiên dịch mã di truyền ở E. coli Hoạt hoá acid amin Tạo phức hợp mở đầu Kéo dài chuỗi peptide a. Hoạt hoá acid amin Xảy ra ở bào tương Do aminoaxyl-tRNA-synthetase xúc tác Bước 1: tạo phức aminoacyladenylate b. Giai đoạn kéo dài chuỗi polypeptide
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 Định vị AA2-tRNA ở khu A Tạo liên kết peptide Chuyển vị 4. Yếu tố tham gia quá trình tổng hợp protein? Bản chất của yếu tố, vai trò của yếu tố? Chƣơng VI. CARBONHYDRAT 1. Vai trò của carbonhydrat? - Cung cấp và dự trữ năng lượng • Cung cấp 60-70% nhu cầu năng lượng của cơ thể • Đối với loài nhai lại: carbohydrate là nguồn cung cấp năng lượng chính - Cấu trúc • Ở thành tế bào vi khuẩn, thành tế bào thực vật và tế bào mô liên kết ở động vật, carbohydrate không tan đóng vai trò là yếu tố cấu trúc. ất quan trọng trong cấu trúc màng, tạo ra yếu tố chỉ định tính kháng nguyên của màng. - Bảo vệ Glucose glucoronic acid chất khử độc số một của cơ thể. Heparin (glycosaminoglycan) chống đông máu Hyaluronic acid có trong hoạt dịch của khớp và thuỷ tinh dịch ở mắ ảm ma sát cơ học.
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 2. Thế nào là monosaccharide? Kể tên 1 số monosaccharide quan trọng? a. Định nghĩa monosaccharide: – Monosaccharide hay còn gọi là đường đơn là những carbohydrate đơn giản nhất với hai hay nhiều nhóm hydroxyl. – Tuỳ theo số lượng carbon mà monosaccharide có thể được chia thành: • Triose(3C) • Tetrose(4C) • Pentose(5C) • Hexose(6C)… b. Một số monosaccharide quan trọng • Triose: D-glyceraldehyde và dihydroxyacetone là những SPTG của chuyển hóa carbohydrate. • Pentose: Ribose và deoxyribose là 2 pentose quan trọng th/gia c/tạo nucleic acid. • Hexose: – D-glucose – D-fructose – D-galactose • D-glucose: phổ biến nhất trong tự nhiên, là th/phần c/tạo nhiều loại oligosaccharide và polysaccharide. – Có mặt khắp các dịch và mô bào trong cơ thể đ/vật, là cơ chất ch/hóa chủ yếu của carbohydrate ở người và đ/vật. • D-fructose: – Có nhiều trong quả chín. – Cùng với glucose, fructose là SPTG của nhiều con đường TĐC q/trọng (đường phân, chu trình pentose, … ) – Trong cơ thể thường tồn tại dưới dạng β-D-fructofuranose. • D-galactose: là th/phần c/tạo của lactose (đường sữa) 3. Kể 1 số oligosaccharide ? • Một số disaccharide phổ biến : Maltose, Lactose, Saccharose (sucrose) 4. Sự giống và khác nhau của tinh bột, glycogen, xenlulozo? a. Tinh bột • Có nhiều trong hat, củ, quả • Cấu tạo: – Đơn phân là các phân tử -D-glucose liên kết - 1,4 glucoside gồm mạch thẳng và mạch nhánh: – Amylose (20%) và amylopectin (80%) liên kết - 1,6 glucoside. • Không có tính khử.
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 b. Glycogen – Là polysaccharide dự trữ của các tế bào động vật – Cấu tạo: tương tự như tinh bột nhưng số lượng nhánh nhiều hơn. – ¼ lượng glycogen trong cơ thể người được dự trữ ở cơ, trong tế bào cơ glycogen chiếm khoảng 1%. c. Xenlulozo – Là thành phần chính của thành tế bào thực vật – Cấu tao: đơn phân là các phân tử -D- ế -1,4 glucoside. – Loài ăn cỏ như động vật nhai lại (nhờ quá trình lên men) và mối có thể tiêu hoá được cellulose do chúng có hệ vsv có khả năng phân giải cellulose. 5. Tổng hợp glycogen, phân giải glycogen? a. Tổng hợp Glycogen • Diễn ra ở hầu hết các mô bào của động vật đặc biệt là ở gan và cơ vân. • Ở gan: glycogen đóng vai trò dự trữ glucose, đảm bảo mức hằng định glucose trong máu. • Ở ờng đường phân) ATP cho cơ hoạt động. b. Phân giải glycogen • Ở cơ: khi tế bào hoạt động mạ • Ở gan: glycogen glucose cung cấp cho hoạt động của mọi tế bào và điều hoà hàm lượng đường huyết đặc biệt ở thời điểm xa bữa ăn. 6. Phƣơng trình tổng quát quá trình đƣờng phân? Quá trình đường phân – Các giai đoạn của quá trình này đều diễn ra ở bào tương. – Có thể hoạt động trong tế bào có hay không có oxy Glycolysis Glucose + 2ATP + 2NAD+ 4ADP + 2 Pi 2 pyruvate + 2ADP + 2NADH + 2H+ + 4ATP +2H2O NAD+ phải được tái tổng hợp thì quá trình đường phân mới được tiếp tục 7. Phƣơng trình sử dụng ATP?
- Thạch Văn Mạnh TYD-K55 8. Phƣơng trình tổng hợp ATP? 9. Phƣơng trình tạo hydro cao năng ở dạng NADH + H+ 10. Các đƣờng hƣớng chuyển hóa pyruvat? a. Chuyển hoá pyruvate trong điều kiện yếm khí - Lên men lactic - Lên men rượu b. Chuyển hoá pyruvate trong điều kiện hiếu khí c. Chuyển hoá pyruvate trong điều kiện yếm khí - Lên men lactic 11. Phƣơng trình lên men lactic, rƣợu? a. Lên men lactic
CÓ THỂ BẠN MUỐN DOWNLOAD
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Bệnh ngoại khoa thú y
28 p | 142 | 18
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Vi sinh vật đại cương
27 p | 143 | 14
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Bệnh nội khoa thú y 2
45 p | 94 | 14
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Ngoại khoa thú y thực hành
14 p | 106 | 13
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Bệnh lý học thú y 1
35 p | 101 | 13
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Miễn dịch học thú y
39 p | 69 | 12
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Dịch tễ học thú y
6 p | 90 | 12
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Ngoại khoa thú y thực hành
51 p | 74 | 12
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Bệnh truyền nhiễm thú y 1
32 p | 91 | 10
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Dược lý học lâm sàng thú y
10 p | 75 | 10
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Sinh lý động vật 2
49 p | 92 | 10
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Chẩn đoán bệnh thú y
41 p | 74 | 10
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Dược liệu thú y
26 p | 77 | 9
-
Đề cương ôn thi hết học phần: Bệnh nội khoa thú y 1
36 p | 103 | 9
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Dược lý học lâm sàng
15 p | 45 | 5
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Vệ sinh thú y 1
53 p | 61 | 4
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Ký sinh trùng thú y 1
56 p | 53 | 4
-
Đề cương ôn thi hết học phần - Môn: Bệnh lý học thú y II
46 p | 42 | 2
Chịu trách nhiệm nội dung:
Nguyễn Công Hà - Giám đốc Công ty TNHH TÀI LIỆU TRỰC TUYẾN VI NA
LIÊN HỆ
Địa chỉ: P402, 54A Nơ Trang Long, Phường 14, Q.Bình Thạnh, TP.HCM
Hotline: 093 303 0098
Email: support@tailieu.vn