Chương V: Thịt

MỤC LỤC

5.1 . Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm ...................................... 2 5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu ....................................................................................... 2 5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò ........................................................................................ 3 5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm ........................................................................................ 4 5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt ................................................ 4 5.2. Thành phần và cấu trúc của thịt ...................................................................................... 6 5.2.1 Thành phần của thịt ....................................................................................................... 6 5.2.2 Mô cơ ............................................................................................................................. 7 5.2.2.1. Cấu trúc của mô cơ ............................................................................................... 7 5.2.2.2. Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ) ............................................................................. 8 5.2.2.3. Cấu trúc của vi sợi cơ (myofibril) ........................................................................ 9 5.2.2.4. Cấu tạo của xơ cơ (myofilament) ....................................................................... 11 5.2.2.5. Thành phần protein cơ ........................................................................................ 13 5.2.3. Mô mỡ ........................................................................................................................ 15 5.2.4. Mô liên kết .................................................................................................................. 17 5.2.4.1 Sợi collagen ......................................................................................................... 17 5.2.4.2 Sợi elastin ............................................................................................................ 17 5.3. Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ .............................................................................. 17 5.4. Màu sắc của thịt và một số phương pháp ổn định màu sắc thịt ..................................... 22 5.4.1 Sắc tố thịt ................................................................................................................ 22 5.4.2 Sự biến đổi màu sắc của thịt tươi ........................................................................... 26 5.4.3. Những yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc của thịt ..................................................... 28 5.5. Phân loại chất lượng thịt ................................................................................................ 34 5.5.1.Thịt bình thường, thịt PSE, thịt DFD và các yếu tố ảnh hưởng ............................. 34 5.5.2. Một số phương pháp bảo vệ màu sắc của thịt tươi ................................................ 35 5.6. Cấu trúc của thịt và ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc .................................... 39 5.6.1 Các yếu tố trước khi giết mổ .................................................................................. 39 5.6.2 Các yếu tố sau khi giết mổ ..................................................................................... 40 5.6.3 Ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc của thịt ............................................... 40 5.7 Khả năng giữ nước của thịt ............................................................................................ 44 5.7.1 Nước và chất lượng thịt .......................................................................................... 44 5.7.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến khả năng giữ nước của thịt ......................................... 46 TÀI LIỆU THAM KHẢO ............................................................................................. 51

5.1 . Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm

5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu

5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò

5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm

5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt a. Kỹ thuật gây choáng

Bất cứ phương pháp nào gây choáng thú trước khi hạ thịt đều là yếu tố gây stress cho

con vật. Chính vì lý do này, cần giảm thiểu tối đa stress tạo nên bằng cách tiến hành

thao tác chính xác, nhanh và hiệu quả. Nếu không, thịt có biểu hiện PSE (Pale, Soft,

Exsudative – rỉ dịch, mềm và tái màu), các đặc tính chức năng của protein giảm, chất

lượng kỹ thuật của thịt giảm và như vậy thịt nguyên liệu không thích hợp cho chế biến.

b. Kỹ thuật lấy huyết

Việc lấy huyết được thực hiện ở động mạch cảnh và tỉnh mạch cảnh. Vết cắt phải nhỏ

để tránh sự nhiễm bẩn sau đó. Việc lấy huyết dẫn đến việc loại nguồn cung cấp oxy từ

máu, kích thích sự phân giải glycogen thành axit lactic làm giảm pH của quày thịt.

Tiến độ của quá trình phân giải này tùy thuộc vào nhiều yếu tố như kỹ thuật giết mổ,

bản chất quày thịt, nhiệt độ bảo quản quày thịt,...

Việc lấy huyết phải được tiến hành ngay, tốt nhất là trong pha co cứng và khi thú

bất tỉnh. Bất cứ một sự chậm trể nào cũng đều gây ảnh hưởng đến chất lượng thịt. Nếu

thú vùng vẫy mạnh trước khi chết sẽ sinh nhiều axit lactic tích lũy trong quày thịt làm

sụt giảm nhanh pH mô cơ sau khi hạ thịt. Nếu không lấy tiết nhanh, thịt được ghi nhận

có biểu hiện xuất huyết trên cơ nhầm lẫn với biểu hiện bệnh lý cơ. Hiện tượng xuất

huyết này nhận thấy nhiều trên thú mệt so với thú khỏe mạnh.

5.2. Thành phần và cấu trúc của thịt

5.2.1 Thành phần của thịt Thịt là loại thực phẩm được hình thành bằng cách gia công thích ứng các súc thịt

nguyên vẹn, hoặc là một bộ phận súc thịt của các loài gia súc, gia cầm (Nguyễn Ngọc

Tuân & Lê Thanh Hiền, 2004).

Về phương diện sinh lý và mô học, người ta chia thịt ra thành: mô cơ, mô liên kết và

toàn bộ biến thể của nó, mô máu, mô thần kinh và bạch huyết. Tuy nhiên trong công

nghiệp thực phẩm và thương nghiệp, người ta phân loại không chỉ dựa trên các chức

năng sinh lý mà còn dựa trên các giá trị sử dụng, cho nên thành phần của thịt được

chia thành:

- Mô cơ

- Mô mỡ

- Mô liên kết

- Mô xương-sụn

- Mô máu

Tỉ lệ của các mô nói trên trong các loại thịt khác nhau được trình bày trong bảng 5.1.

Bảng 5.1: Tỉ lệ (%) của các mô trong các loại thịt (tính theo khối lượng thịt xẻ)

Loại mô Thịt bò Thịt heo Thịt cừu

49-58 40-62 57-62 Mô cơ

4-18 15-40 3-16 Mô mỡ

7-11 6-8 9-12 Mô liên kết

18-38 8-18 17-29 Mô xương-sụn

0,8-1 0,6-0,8 0,8-1 Mô máu

(Nguồn: Nguyễn Ngọc Tuân & Lê Thanh Hiền, 2004)

Mô cơ và mô mỡ được xem là có giá trị sử dụng cao nhất trong các loại mô. Thành

phần của thịt phụ thuộc vào loài, giống, giới tính, độ tuổi, điều kiện chăm sóc và nuôi

dưỡng con vật cũng như những thay đổi sau khi giết mổ xuất hiện trong mô dưới tác

dụng của enzyme, vi sinh vật, thành phần không khí, và các yếu tố khác (Nguyễn Văn

Mười, 2006).

5.2.2 Mô cơ

5.2.2.1. Cấu trúc của mô cơ

Toàn bộ hệ cơ trong cơ thể động vật được chia thành 2 nhóm lớn: cơ vân và cơ trơn.

Trong ngành thực phẩm, cơ vân đươc quan tâm nghiên cứu vì chúng chiếm tỉ lệ lớn

nhất trên thân thịt, là nguồn cung cấp protein và acid amin thiết yếu cho nhu cầu dinh

dưỡng con người.

Hình 5.1. Cấu trúc của mô cơ

Quan sát một bắp cơ cắt ngang (hình 5.1), mỗi mô cơ hoặc bắp cơ được bao bọc bên

ngoài bởi một màng liên kết, gọi là màng ngoài bắp cơ (epimysium). Bên trong bắp cơ

được chia thành nhiều bó cơ bậc 1, bậc 2 và bậc 3. Mỗi bó cơ được phân chia riêng

biệt và bao bọc bởi một màng liên kết gọi là màng bao quanh bó sợi cơ (perimysium).

Trong các bó sợi cơ, mỗi sợi cơ được tách riêng lẻ nhau nhờ lớp mô liên kết mỏng gọi

là màng trong cơ (endomysium).

5.2.2.2. Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ)

Sợi cơ có hình trụ, hình búp măng hoặc hình thoi, thon hai đầu và có kích thước lớn.

Một sợi cơ có đường kính trung bình khoảng 50µm và dài khoảng 50mm. Cũng giống

như các loại tế bào khác, xung quanh sợi cơ được bao bọc bởi lớp màng sợi cơ còn gọi

là sarcolemma. Nhưng ngược lại với các loại tế bào khác, tế bào cơ có cấu trúc đa

nhân. Nhân của sợi cơ nằm ở bề ngoài của sợi cơ, thường là nằm ngay dưới lớp màng

sợi cơ.Chạy dọc theo chiều dài của sợi cơ là hệ thống vi quản T (T-tubules) bao vòng

quanh theo chiều ngang sợi cơ. Phần cấu tạo lớn nhất chiếm khoảng 80-90% cấu trúc

sợi cơ là các vi sợi cơ (myofibrils). Phần nhỏ còn lại là ty thể (1-5%) và hệ thống mạng

lưới cơ tương (sarcoplasmic reticulum) (hình 5.2).

Hình 5.2 Cấu trúc của hệ thống lưới cơ tương và ống vi quản T

5.2.2.3. Cấu trúc của vi sợi cơ (myofibril)

Dưới kính hiển vi điện tử các vi sợi cơ được nhìn thấy phân biệt bởi các băng tối (A

band - Anisotropic) và băng sáng (I band - Isotropic) phân bố suốt chiều dài sợi cơ

(Hình 5.3). Đơn vị cấu trúc nhỏ nhất cấu tạo nên sợi cơ được gọi là đơn vị hạt cơ

(sarcomere) hoặc đơn vị co cơ vân.

Một đơn vị hạt cơ được giới hạn bởi hai vạch Z gần nhau và chúng được cấu tạo từ hai

loại sợi mảnh có kích thước phân tử khác nhau gọi là xơ cơ (myofilament). Hai loại xơ

cơ này là xơ cơ dày myosin và xơ cơ mỏng actin. Hai loại xơ cơ này sắp xếp theo một

trình tự đặc biệt đan xen nhau theo chiều dọc của vi sợi cơ.

Quan sát hình 5.3, xơ cơ dày myosin nằm ở trung tâm của sarcomere và không gắn vào

vạch Z, được xác định là băng tối A. Trong khi đó, xơ cơ mỏng actin kéo dài từ vạch Z

và có một phần lồng vào các xơ cơ dày myosin. Băng tối I được xác định là vùng nằm

giữa vạch Z và phần cuối cùng của xơ cơ dày myosin.

Trong suốt quá trình vận động và co cơ của động vật, chiều dài của băng tối A vẫn

không thay đổi trong khi chiều dài của băng sáng I sẽ bị ngắn lại. Điều này được xem

là một quy luật cơ bản dẫn đến lý thuyết giải thích sự co cơ.

Trong băng tối A, khoảng cách giữa hai đầu mút của 2 xơ actin liên tiếp nhau được gọi

là băng H. Băng H là một phần của sarcomere mà chỉ có sợi xơ cơ dày myosin và

không có phần gắn vào xơ actin. Nằm giữa băng H và cũng là trung tâm của sarcomere

là đường M được hình thành từ các cấu trúc sợi cực mảnh và có vai trò nối các xơ

myosin với nhau theo chiều ngang của vi sợi cơ.

Hình 5.3 Cấu trúc của vi sợi cơ (myofbril)

(Nguồn: http://www.apsu.edu/thompsonj/Anatomy)

5.2.2.4. Cấu tạo của xơ cơ (myofilament)

 Xơ mỏng:

Actin là thành phần chính của xơ cơ mỏng. Xơ mỏng được cấu tạo từ 300 phân tử

actin hình cầu (G-actin), gồm hai chuỗi polypeptid xoắn theo kiểu alpha (Hình 5.4).

Trên chuỗi xoắn kép này 2 phân tử Troponin và Tropomyosin đính theo một trình tự

nhất định để tạo thành phức hợp Troponin và Tropomyosin. Xơ mỏng có đường kính

5-7nm và dài khoảng 1µm.

Hình 5.4. Cấu trúc của xơ actin

(Nguồn: http://www.apsu.edu/thompsonj/Anatomy)

 Xơ dày

Myosin là thành phần protein chủ yếu cấu tạo nên xơ dày. Myosin là protein hình sợi

có khối lượng phân tử lớn khoảng 520 Kda và có chiều dài phân tử khoảng 170nm.

Một phân tử myosin bao gồm 2 chuỗi polypeptids xoắn alpha, hai đầu myosin nặng

đối xứng hình cầu và hai cặp myosin nhẹ như được biểu diễn trong hình 5.5. Phần đuôi

dài là một cuộn xoắn alpha.

Hình 5.5 Cấu trúc của một phân tử myosin

Để hợp thành xơ cơ dày các phân tử myosin sắp xếp thành bó với nhau. Các đầu phình

hướng về đầu tự do của xơ dày, còn đầu thon hướng về điểm giữa của xơ cơ, đồng thời

chúng sắp xếp thành từng đôi một dọc theo chiều dài của xơ dày sao cho khoảng cách

của hai đôi kế tiếp là 14,3nm và lệch vào trong không gian 120° (Hình 5.6) (Nguyễn

Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền, 2004).

Hình 5. 6. Một phần xơ cơ dày myosin

(Nguồn: http://www.apsu.edu/thompsonj/Anatomy)

Trong một đơn vị hạt cơ, đầu phình của phân tử myosin hầu như gần sát với xơ actin.

Khi co cơ, phân tử myosin kết hợp với actin tạo thành phức hợp actomyosin (hình 5.7).

mỗi xơ cơ myosin có khoảng 300-310 đầu phình nhưng chỉ có khoảng 10-20% đầu

phình này liên kết với actin khi co cơ (Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền,

2004)

Hình 5.7: Sự kết hợp của actin và myosin trong quá trình co cơ

5.2.2.5. Thành phần protein cơ

Như được đề cập ở phần trước cấu trúc của mô cơ rất phức tạp. Ngoài actin và myosin

là 2 protein cơ bản cấu tạo nên mô cơ mà còn có một số lượng lớn các thành phần

protein khác như titin, tropomyosin, troponin, M-protein, C-protein, …Các protein này

đóng vai trò quan trọng trong cấu trúc của mô cơ cũng như kiểm soát hoạt động co cơ.

Bảng 5.2 dưới đây cho biết hàm lượng và vị trí của một số protein cấu tạo nên mô cơ

Bảng 5.2: Thành phần protein và vị trí của chúng trong mô cơ

(Nguồn: Pearson & Young, 1989)

Protein Hàm Vị trí Khối lượng

lượng (%) phân tử

(kDa)

520 Xơ dày 45 Myosin

42 Xơ mỏng 20 Actin

28 Từ đường M đến vạch Z 8 Titin

66 Xơ mỏng 5 Tropomyosin

69 Xơ mỏng 5 Troponin

800 Song song với cơ mỏng đến vạch Z 3 Nebulin

204 Giữa 2 vạch Z 2 α-actinin

165 Đường M 2 M-protein

130 Xơ dày 2 C-protein

185 Đường M 1 Myomesin

66 Giữa 2 vạch Z <1 ß-actinin

74 Xơ dày <1 H-protein

2-3 Các protein khác

5.2.2.6. Thành phần hoá học của mô cơ

Bảng 5.3: Thành phần hoá học của mô cơ (% trên căn bản ướt).

(Nguồn: Forrest et al., 1975)

Thành phần Hàm lượng (%) Thành phần Hàm lượng (%)

1,5 75 Hợp chất không chứa Nitơ Nước

0,5 Creatine và Creatine 18,5 Protein

phosphate 9,5 Vi sợi cơ

0,3 Nuleotides (ATP, ADP,..) 6,0 Tương cơ

0,3 Amino acid tự do 3,0 Hệ thống đệm

Peptides (anserine, 3,0 Lipids

0,3 carnosine,..) 1,0 Neutral lipids

0,1 Hợp chất phi protein khác 1,0 Phospholipids

(NAF, NADP, creatinine…) 0,5 Cerebrosides

1,0 0,5 Cholesterol Chất khoáng

0,3 Kali 1,0 Carnohydrates

0,2 Photpho 0,8 Glycogen

0,2 Lưu huỳnh 0,1 Glucose

0,1 Natri

0,1 Một số khoáng khác

(magie, canxi, sắt, kẽm,…)

Thành phần hoá học của mô cơ gồm có nước, protein, lipid, glucid, các chất hoà tan

chứa nitơ và không chứa nitơ, chất khoáng, vitamin, … (Bảng 5.3). Như được biết, thịt

đặc biệt là nguồn dinh dưỡng cung cấp một lượng lớn sắt ở dạng dễ dàng hấp thu vào

cơ thể. Trong dinh dưỡng con người, tất cả thành phần hoá học của thịt được sử dụng

trong cơ thể nhằm mục đích sinh tổng hợp các chất cần thiết cho cơ thể cũng như cung

cấp năng lượng cho hoạt động của cơ thể (Nguyễn Văn Mười, 2006).

5.2.3. Mô mỡ

Trong quá trình phát triển của động vật, một số tế bào mô giữa khác biệt nằm trong mô

liên kết bắt đầu tích luỹ lipids và chúng được xác định là các nang mỡ. Sau đó các

nang mỡ này tiếp tục tích luỹ dần các giọt lipids và cuối cùng chúng kết hợp với nhau

tạo thành các tế bào tạo mỡ. Các tế bào mỡ này có đường kính khoảng 130-150µm. Sự

tích tụ các tế bào tạo mỡ xảy ra xung quanh mạch máu trên nhiều vị trí khác nhau của

cơ thể. Và từ đó các mô mỡ được hình thành nơi mà các tế bào mỡ chiếm ưu thế và

được kết nối với nhau bới mô liên kết không chặt chẽ

Mô mỡ là nguồn dự trữ năng lượng trong cơ thể động vật. khi con vật bị đói, các mô

mỡ này sẵn sàng giải phóng chất béo vào trong máu cho các hoạt độngc huyển hoá

khác của cơ thể. Tuy nhiên, đối với vật nuôi với mức dinh dưỡng cao thì sự tích luỹ

mô mỡ có khuynh hướng tăng theo mức độ trưởng thành của con vật.

Nhìn chung có thể phân biệt hai loại mô mỡ trong cơ thể động vật là mô mỡ trắng và

nâu. Mô mỡ màu nâu là do chứa hàm lượng lớn chất nhiễm sắc (chromatin) và loại mô

mỡ này có khả năng biến đổi nguồn mỡ dự trữ thành năng lượng giữ ấm cho cơ thể

động vật trong khi mô mỡ trắng có vai trò phóng thích chất béo vào máu khi cơ thể

cần năng lượng cho các hoạt động khác. Tuy nhiên trong hầu hết động vật nuôi thì loại

mô mỡ nâu này dần biến mất rất sớm sau khi sinh.

Những mô mỡ nằm trong cơ được gọi là mỡ trong cơ và tạo thành vết lốm đốm trong

khối thịt nạc. Trong thời gian gần đây, một lượng lớn người tiêu dùng có khuynh

hướng ưa chuộng thịt ít mỡ. Tuy nhiên một lượng mỡ vừa phải vẫn được chấp nhận.

Thành phần chính của mô mỡ là các acid béo hầu hết ở dạng triglycerid và thành phần

này sẽ biến đổi tuỳ theo loại, giống động vật. Heo và gia cầm có thành phần acid béo

mà thường có trong thức ăn của chúng. Vì vậy hàm lượng acid béo no trong mô mỡ

có thể làm giảm bằng cách bổ sung nguồn thức ăn giàu acid béo không no cho chúng.

Động vật nhai lại như bò, cừu thì lại có nhiều acid béo no hơn heo và gia cầm. Hàm

lượng acid béo không no có thể xem như chuẩn mực để đánh giá giá trị sinh học của

mô mỡ. Cơ thể con người không thể tổng hợp được acid linoleic C17H31COOH và acid

linolenic C17H29COOH, nhưng có thể tổng hợp được một phần acid arachidonic

C19H31COOH từ acid linoleic.

Bảng 5.4 mô tả hàm lượng các loại acid béo thiết yếu có trong mỡ động vật.

(Nguồn: Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền, 2004)

Loại mỡ Acid linoleic (%) Acid linolenic (%) Acid arachidonic (%)

Mỡ bò 2,1-2,2 0,2-0,3 0,1-0,2

Mỡ cừu 1,5-2,7 0,7-0,9 0,1-0,8

Mỡ heo 4,2-9,4 0,3-0,5 0,4

5.2.4. Mô liên kết

Trong cơ thể động vật, mô liên kết có vai trò liên kết các bộ phận lại với nhau. Màng

bao ngoài cơ, màng bao quanh bó sợi cơ, màng trong cơ, dây gân,…đều được cấu tạo

bởi mô liên kết. Thành phần cơ bản của mô liên kết là các sợi collagen và sợi elastin.

Thành phần hoá học của mô liên kết bao gồm:

2 Nước: 62-74%

3 Lipid: 1,0-3,3%

4 Protein: 21-35%

5 Chất khoáng: 0,5-0,7%

5.2.4.1 Sợi collagen

Đơn vị cấu tạo cơ bản của sợi collagen là tropocollagen . Để hình thành sợi collagen,

những đại phân tử tropocollagen sắp xếp liên tục nhau và nằm song song với nhau tạo

thành một ống sợi hay tấm sợi nhưng không đan chéo vào nhau. Sợi collagen có

khuynh hướng trương lên đáng kể và có độ bền cơ học lớn (Nguyễn Văn Mười, 2006).

Collagen không tan trong nước nhưng có khả năng trương nở. Nó bền dưới tác dụng

của pepsin và tripsin và bị thuỷ phân khi có mặt của collagenase. Nghiền nhỏ và được

đun nóng sợi collagen 60-80°C thì sự tiêu hoá bới pepsin tăng lên.

Khi nâng nhiệt đến 90°C trong thời gian kéo dài dẫn đến hiện tượng nhiệt phân

tropocollagen do các liên kết hydro giữa các phân tử peptid bị phá vỡ. Sản phẩm của

quá trình này là glutin. Glutin trương nở mạnh trong nước và ở 40°C chuyển thành

dung dịch, khi hạ nhiệt độ của dung dịch này sẽ tạo thành thịt đông.

5.2.4.2 Sợi elastin

Đơn vị cấu tạo cơ bản của sợi elastin là các protein hình cầu α-elastin. Các protein

hình cầu α-elastin này có đường kính 3nm, khối lượng phân tử khoảng 74.000. Elastin

có độ hoà tan thấp và có đặc tính là rất bền với acid và baze. Khác với collagen, sợi

elastin bền với nhiệt và không bị thay đổi khi nấu. Trong các dung môi có tác dụng cắt

đứt cầu nối hydro thì elastin bị tan chảy trên 100°C. Elastin không bị tiêu hoá bởi

tripsin và himotripsin nhưng bị thuỷ phân chậm bởi pepsin ở pH = 2,0. Chúng bị thuỷ

phân bởi physin, papai, bromelin và elastase.

5.3. Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ Sau giết mổ các tính chất cơ bản của thịt đều thay đổi, do sự huỷ các hệ sinh học

khi còn sống. Nguyên nhân của sự phân hủy này là do sự trao đổi chất trong các mô

chết ngừng lại, các quá trình hóa sinh thuận nghịch bởi enzyme chuyển thành quá trình

không thuận nghịch. Các quá trình tổng hợp bị đình chỉ và hoạt động phá hủy của các

enzyme nổi lên hàng đầu, chính là sự tự phân hủy (còn gọi là sự tự phân). Nó là tập

hợp của các giai đoạn nối tiếp nhau: Đình chỉ trao đổi chất; Phân hủy các mối liên kết

cấu tạo thành các mô; Phân hủy các chất chính thành các chất đơn giản hơn. Trên thực

tế, người ta chia các quá trình trên thành 2 nhóm cơ bản:

+ Sự chuyển hóa trong hệ protein dẫn tới sự biến đổi độ chắc (độ mềm mại) của mô

cơ.

+ Sự biến đổi trong hệ các chất trích ly tạo cho thịt có mùi và vị nhất định.

Quá trình biến đổi tự phân của thịt sau giết mổ có 3 giai đoạn: tê cứng, chín tới

(chín hóa học), tự phân sâu sắc (quá trình thối rửa).

5.3.1 Giai đoạn tê cóng sau khi chết

Ngay sau khi giết, mô cơ thịt tươi nóng bị suy yếu, có độ ẩm nhỏ, phản ứng môi

trường pH ≈ 6.8, mùi thơm và vị thể hiện không rõ ràng. Sau khi động vật đình chỉ sự

sống trong mô cơ sự tê cứng sẽ bắt đầu.

Sự phát triển tê cứng hoàn toàn xãy ra với thời gian khác nhau, phụ thuộc vào đặc

điểm động vật và các điều kiện xung quanh. Thịt bò ở nhiệt độ 15 – 18oC sự tê cứng

hoàn toàn bắt đầu xảy ra đến 10 – 12 giờ, ở nhiệt độ gần 00C sau 18 – 24 giờ. Thịt

trong giai đoạn này có độ rắn tăng hoảng 25%, độ cản cắt tăng lên hai lần và có độ rắn

lớn kể cả sau khi nấu. Giai đoạn này bất lợi cho quá trình chế biến, thịt có tính giữ

nước kém, khả năng kết nối của protein ở giai đoạn này là kém nhất.

Thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, tiêu hóa bởi enzyme pepsin kém và hầu như bị

tước mất mùi thơm và vị sẵn có ở trạng thái luộc. Tê cứng sau chết của bắp cơ là kết

quả của sự phát triển các quá trình hóa sinh phức tạp do enzyme. Chủ yếu là các quá

trình phân giải:

+ Phân hủy glycogen để tạo thành acid lactic (glyco phân) và chuyển pH từ điểm

trung hòa về phía acid. (xảy ra trong môi trường yếm khí)

+ Phân hủy glycogen để tạo thành các gluxit có tính khử (amilo phân).

+ Phân hủy axit creatinphotphat.

+ Phân hủy acid adenozintriphotphoric (ATP).

+ Kết hợp actin với myozin để thành phức chất actomyozin.

+ Giải phóng amoniac ở dạng muối.

Một số trong những quá trình này là nguyên nhân trực tiếp dẫn đến sự tê cứng sau khi

giết, một số khác ảnh hưởng gián tiếp, còn một số thức ba nên xem như đồng thời.

5.3.2 Giai đoạn chín tới của thịt

Giai đoạn chín tới gồm những biến đổi về tính chất của thịt, gây nên bởi sự tự phân

sâu sắc, kết quả là thịt có được những biểu hiện tốt về hương thơm và vị, trở nên mềm

mại tươi ngon so với thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, thịt có độ ẩm lớn hơn và dễ

bị tác dụng của enzyme tiêu hóa hơn.

Mặc dù đã có nhiều nghiên cứu về lý hóa, hóa sinh và mô học, nguyên nhân chủ yếu

của sự cải thiện độ chắc, vị và mùi thơm của thịt trong thời kỳ theo sau của sự phát

triển tê cóng sau khi giết vẫn còn chưa được xác định đủ rõ rệt. Có thể giả thiết sự biến

đổi tự phân là do tác dụng của các enzyme phân giải protein thuộc nhóm catepsin chứa

tương đối ít trong mô cơ.

Cetepsin được tìm thấy trong các cơ quan và mô khác nhau. Tính hoạt động của nó

trong các loại bắp cơ khác nhau không đồng nhất. Chẳng hạn các bắp cơ đỏ hoạt động

ở chân gà giò tự phân mạnh mẽ hơn các bắp cơ ngực không hoạt động. Các bắp cơ đỏ

ở đại gia súc có sừng, thỏ và chó có hoạt độ protein phân lớn hơn các bắp cơ trắng của

gia cầm.

Sau sự tê cứng cực đại sau khi chết, tương ứng với sự chuyển phần lớn actomiozin từ

trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu. Như vậy, vấn đề làm mềm mô trong thời kỳ

đầuchín tới liên quan với quá trình ngược lại của quá trình gây nên tê cứng sau khi

chết ở hệ cơ. Bởi vậy sự suy yếu của bắp cơ trong thời kỳ này có thể được đặc trưng

như là sự phân giải của quá trình tê cứng sau khi giết.

Sự phân ly và suy yếu của actomiozin dẫn đến làm tăng số lượng trung tâm ưa

nước của các protein co rút, kết quả là khả năng liên kết với nước của mô cơ tăng lên,

đạt được 85 – 87% theo khả năng liên kết với nước của thịt tươi. Khả năng liên kết với

nước của mô cơ về sau thực tế giữ nguyên mức độ này. Sự làm mềm mô cơ tiếp theo

có liên quan tới việc phân giải các thành phần cấu trúc của sợi cơ dưới ảnh hưởng của

enzyme phân giải protein.

Trong thời kỳ đầu chín tới, vận tốc và mức độ sâu của sự protein phân không đáng kể

và các sản phẩm của sự phân giải này rất ít. Tuy nhiên trong thời gian này số lượng

protein miozin tăng lên, như vậy có sự phá vỡ mạch peptit của miozin.

Cường độ biến đổi các tính chất của thịt và thời gian chín tới phụ thuộc vào nhiệt

độ của môi trường. Đối với thịt gia súc lớn có sừng (động vật ở trạng thái bình thường

trước khi giết) thời gian chín tới hoàn toàn như sau:

Nhiệt độ (0C) 1 - 2 10 - 15 18 - 20

Thời gian chín tới (ngày) 10 - 14 4 - 5 3

Tốc độ phát triển quá trình tự phân trong thịt không những phụ thuộc vào nhiệt độ,

mà còn phụ thuộc vào loài, tuổi, bộ phận trên súc thịt và trạng thái động vật trước khi

giết.

Thịt động vật già chín tới chậm hơn thịt động vật non, thịt bò đực chậm hơn thịt bò

cái. Sự biến đổi tự phân ở thịt những động vật ốm yếu và mệt nhọc kém sâu xa hơn và

biểu hiện kém hơn so với thịt động vật khỏe mạnh và được nghỉ ngơi.

Các chất trích ly của thịt chịu sự biến đổi quan trọng trong quá trình tự phân.

Hương thơm, vị và một số tính chất khác của thịt phụ thuộc vào sự biến đổi này. Trong

điều kiện nhiệt độ dương thấp, sau khi giết 24 giờ, quá trình glyco phân sẽ giảm đi và

quá trình phân giải amilo phân của glycogen sẽ phát triển trội hơn. Quá trình này kéo

dài hơi chậm trong suốt thời gian chín tới của thịt. Sự tích lũy đường khử trong mô cơ

tạo khả năng tăng nhanh và ổn định sự tạo màu của thịt bằng nitrat và nitrit khi ướp

muối nó.

Trong quá trình chín tới của thịt, hàm lượng purin tự do trong mô cơ, chủ yếu là

hipoxantin, tăng lên không ngừng. Tương ứng với sự tăng hàm lượng chất khử bay hơi

và hipoxantin, cường độ hương thơm và vị của thịt và nước canh thịt cũng phát triển.

Axit glutamic tích lũy trong thịt đóng vai trò quan trọng đối với sự tạo vị của thịt.

Axit glutamic và cả dạng muối của nó là glutaminat có vị đặc trưng của nước canh thịt.

Axit glutamic tạo thành do sự khử amin hóa amit của nó là glutamic, kể cả trong quá

trình chín tới cũng như là khi luộc thịt.

Trong suốt thời gian bảo quản thịt ở nhiệt độ dương, trong mô vơ xãy ra sự tăng

nitơ amoniac do sự khử amin hóa các axit adenilic và glutamin.

5.3.3 Giai đoạn tự phân sâu xa

Nếu bảo quản thịt chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp

thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài. Thời kỳ này gọi là tự phân sâu xa.

Tự phân sâu xa được đặc trưng bằng sự phân giải các thành phần chủ yếu của mô –

đó là protein và chất béo dưới tác dụng của các enzyme có trong mô. Sự phân giải này

bắt đầu ngay trong thời kỳ chín tới, nhưng ở thời gian đó còn chưa xãy ra việc giảm

proteinmột cách đáng kể. Trong thời gian tự phân sâu xa, các enzyme của mô catepsin

và peptidaza xúc tác mạnh mẽ làm đứt các liên kết peptit của các phân tử protein đồng

thời phá hủy chính protein đó. Ngay trong thời gian này xảy ra sự phân giải thủy phân

chất béo một cách mạnh mẽ do tác dụng của lipaza.

Sự phân giải protein kèm theo phá hủy các thành phần cấu trúc hình thái học của

mô cơ. Do đó độ rắn của thịt giảm đi và sự tách dịch sẽ tăng lên. Đồng thời th ịt có

màu sắc hung nâu rõ, vị trở nên chua và khó chịu hơn. Đến giai đoạn nhất định của sự

tự phân sâu xa, thịt sẽ trở thành không còn dùng được để làm thực phẩm.

5.3.4 Các phương pháp làm tăng quá trình chín tới của thịt

Những nhà nghiên cứu đã có ý đồ nghiên cứu các điều kiện để tăng nhanh quá trình

chín tới. Khi đó trước hết phải chú ý đến độ mềm mại của thịt, như là chỉ tiêu chủ yếu.

Xuất phát từ cơ sở lý thuyết của quá trình này có thể cải thiện mạnh mẽ độ chắc của

thịt khi chín tới bằng các con đường sau đây:

- Kìm hãm sự bắt đầu hoặc sự phát triển tê cóng sau khi giết. Ở đây cần chú ý sự

adrenalin hóa động vật giết mổ, có nghĩa là dựa vào máu động vật chất adrenalin 3 giờ

trước khi giết. Việc này gây phân giải glicogen lúc động vật còn sống. Thịt những

động vật như vậy có độ pH cao (6,4 – 6,9) và mềm mại hơn.

Phương pháp khác để kìm hãm sự tê cóng thịt là demotin hóa gia súc giết thịt. Để

demotin hóa gia súc trước khi giết, người ta áp dụng chế phẩm có hoạt tính hóa sinh

phức hợp là demotin. Mục đích của demotin hóa là làm cho gia súc thôi vận động

trước khi giết và gây nên sự biến chuyển quá trình trao đổi chất. Nhờ đó đảm bảo được

hoàn toàn hoặc giãm mạnh mẽ quá trình tê cứng sau khi giết.

- Sự thúc đẩy tê cứng sau khi giết là làm suy yếu tê cóng có thể đạt được bằng cách duy trì súc thịt sau khi giết khoảng 4 – 5 giờ trong phòng có nhiệt độ 37oC. Điều đó

thúc đẩy quá trình tê cứng và quá trình suy yếu tiếp theo của sự tê cứng.

- Người ta cũng đã giới thiệu phương pháp tăng nhiệt mô cơ bằng dòng điện cao tần

tới 39 – 40oC. Ở Mỹ đã áp dụng phương pháp tăng nhanh sự chín tới của thịt bằng

cách dùng điện kích thích mô cơ không chậm hơn 1 giờ sau khi giết, (nên làm trước

khi lột da) với việc làm lạnh thịt tiếp theo trong các điều kiện thường. Việc kích thích

bằng điện gây nên sự bắt đầu tê cóng nhanh hơn, kèm theo chuyển pH về phía axit

trong vòng 3 giờ. Theo lời các tác giả, thịt gia công bằng phương pháp này qua hai

ngày bảo quản trong thiết bị lạnh ở 0,6 – 1,6oC sẽ đạt độ mềm mại đặc trưng của thịt

chín tới ba tuần lễ trong cùng điều kiện nhiệt độ như vậy.

5.4. Màu sắc của thịt và một số phương pháp ổn định màu sắc thịt

Sau khi giết mổ, chất lượng thịt và các giá trị cảm quan như màu sắc, cấu trúc, khả

năng giữ nước của thịt thường bị thay đổi bởi nhiều nhân tố. Trong các giá trị cảm

quan đó thì màu sắc là một đặc tính quan trọng ảnh hưởng trực tiếp đến quyết định

mua của người tiêu dùng. Bằng cách quan sát màu sắc của thịt, người tiêu dùng có thể

nhận biết được chất lượng thịt xấu hay tốt. Sự mất màu thịt có thể xảy ra không mong

muốn trong suốt quá trình tồn trữ, phân phối và buôn bán lẻ bởi vì bản chất tự nhiên

của thịt là dễ bị biến đổi bởi quá trình thuỷ phân sau giết mổ, hàm lượng sắc tố có

trong thịt và tình trạng ôxi hoá của sắc tố. Những biến đổi về màu sắc thịt sẽ ảnh

hưởng trực tiếp đến sự chấp nhận của người tiêu dùng và ảnh hưởng gián tiếp đến lợi

nhuận của người sản xuất.

Màu sắc của thịt tươi được quyết định bởi ba thành phần chính của sắc tố thịt là

myoglobin, cytochrome C và hemoglobin. Myoglobin là thành phần chiếm ưu thế 80-

95% sắc tố thịt trong khi hemoglobin chỉ chiếm khoảng 5-20% và cytochrome C

chiếm một phần rất nhỏ.

5.4.1 Sắc tố thịt

 Myoglobin

Phân tử myoglobin được cấu tạo từ hai phần cơ bản là globin và phần hem (hình 5.8).

Chuỗi globin được cấu tạo bởi 153 acid amin được sắp xếp thành 8 chuỗi xoắn alpha.

Các chuỗi xoắn alpha này liên kết với nhau và bao quanh phân tử hem ở giữa.

Phần hem bao gồm nguyên tử sắt (Fe) nằm ở vị trí trung tâm và có sáu liên kết phối trí

trong đó có 4 liên kết với nitơ, một liên kết nối nguyên tử sắt với phần globin ở vị trí

acid amin Histidine F8 và liên kết thứ sáu thì sẵn sàng kết hợp với ôxi hoặc các hợp

chất hoá học khác. Màu sắc của thịt sẽ được xác định bởi sự kết hợp của hem với các

hợp chất khác nhau ở vị trí liên kết linh động thứ 6. Do đó hem là phần quan trọng

nhất trong phân tử myoglobin quyết định màu sắc của thịt.

Cấu trúc của phân tử myoglobin được đảm bảo là nhờ các tương tác không cực, cầu

nối hydro và lưc Van der waals.

Hình 5.8: Cấu trúc không gian của phân tử

Hình 5.9: Cấu tạo của Hem với nguyên tử sắt ở

myoglobin

trung tâm

(Nguồn: http://departments.oxy.edu )

 Các dẫn xuất của myoglobin

Trong thịt tươi myoglobin tồn tại ở nhiều dạng khác nhau và sự hình thành các dạng

khác nhau của myoglobin tuỳ thuộc vào sự kết hợp của liên kết phối trí thứ 6 của hem

với các hợp phần hoá học khác nhau. Có 4 dẫn xuất thường gặp của myoglobin là

(Fe2+), deoxymyoglobin (Fe2+), metmyoglobin (Fe3+) và

oxymyoglobin carboxymyoglobin (Fe2+) (Hình 5.10).

- Deoxymyoglobin:

Deoxymyoglobin là thành phần chiếm ưu thế trong thịt khi môi trường xung quanh

vắng mặt ôxi hoặc ôxi hiện diện rất ít (<1,4 mmHg; Mancini & Hunt, 2005).

Deoxymyoglobin có màu đỏ tía đặc trưng thường thấy ở thịt được bao gói chân không

hoặc ở trung tâm của khối thịt lớn. Ở dạng này, không có thành phần nào kết hợp với

nguyên tử Fe của hem ở vị trí liên kế phối trí 6 và nguyên tử Fe có hoá trị 2.

Deoxymyoglobin rất kém bền, trong môi trường có ôxi nó sẽ chuyển hoá thành

oxymyoglobin hay metmyoglobin tuỳ thuôc vào áp suất riêng phần của ôxi trong môi

trường xung quanh khối thịt.

- Oxymyoglobin:

Oxymyoglobin tạo màu sắc đỏ đẹp cho thịt. Đây là dạng mà ôxi kết hợp với nguyên tử

Fe của hem ở liên kết phối trí thứ 6 và nguyên tử Fe ở trường hợp này có hoá trị 2.

Thông thường sự hình thành của oxymyoglobin xảy ra rất nhanh ở bề mặt thịt do sự có

mặt phong phú của ôxi. Tuy nhiên độ dày của lớp oxymyoglobin này trong khối thịt

phụ thuộc vào áp suất ôxy riêng phần, hoạt động của các enzyme có sử dụng oxy,

nhiệt độ và hoạt động hô hấp duy trì sự sống của cơ (Lawrie, 1998). Theo thời gian,

oxymyoglobin sẽ dễ dàng bị ôxi hoá để tạo thành metmyoglobin bởi vì ôxi không chỉ

có tác dụng kết hợp với myoglobin mà còn ôxi hoá oxymyoglobin hoặc

deoxymyoglobin thành metmyoglobin.

- Metmyoglobin:

Metmyoglobin là dạng sắc tố không mong muốn của thịt có màu nâu. Metmyoglobin được hình thành là do sự ôxi hoá các dẫn xuất của myoglobin dạng (Fe2+) thành (Fe3+). Ở dạng này, nguyên tử sắt trung tâm bị ôxi hoá thành dạng (Fe3+) và H2O sẽ kết hợp

với nguyên tử sắt trung tâm ở liên kết phối trí thứ 6. Không giống như

deoxymyoglobin và oxymyoglobin, metmyoglobin không thể kết hợp ôxi hoặc các hợp phần khác bởi vì Fe3+ không đủ điện tích để cho điện tích của nó cho các hợp phần liên

kết (Baron, 1998).

Sự hình thành metmyoglobin thường xảy ra nhanh chóng trong môi trường có ít oxy

và xảy ra chậm trong môi trường khí quyển thường với khoảng 20% ôxi (Cornforth và

Jayasingh, 2004). Do đó trong quá trình bảo quản thịt tươi, sự mất màu thịt có thể hạn

chế bằng cách tăng cường hàm lượng ôxi hoặc loại bỏ hoàn toàn ôxi ra khỏi môi

trường tồn trữ.

Thêm vào đó sự hình thành metmyoglobin còn phụ thuôc vào nhiều nhân tố khác như

pH, nhiệt độ, sự phát triển của vis sinh vật và các tác nhân ôxi hoá như muối nitrate,

muối ăn đều làm cho tốc độ hình thành metmyoglobin tăng (Cornforth và Jayasingh,

2004).

- Carboxymyoglobin:

Carboxymyoglobin là một dạng dẫn xuất của myoglobin liên quan đến những nghiên

cứu gần đây về cải biến khí quyển tồn trữ bằng phương pháp bao gói (MAP). Ở dạng

này CO liên kết với nguyên tử Fe của hem ở vị trí liên kết thứ 6 và có màu đỏ rất đẹp.

Đặc biệt là carboxymyoglobin rất bền so với dẫn xuất oxymyoglobin bởi vì CO có ái

lực cao hơn nguyên tử ôxi khi kết hợp chúng vào nguyên tử sắt của myoglobin

(Lawrie, 1998). Chính vì vậy ngày nay CO được sử dụng ở liều lượng thấp trong kỹ

thuật MAP để duy trì màu sắc sáng đẹp của thịt tươi.

 Cytochrome C

Cytochrome C là thành phần không quan trọng của sắc tố thịt bởi vì nó hiện diện trong

thịt với số lượng rất nhỏ. Cytochrome C được cấu tạo bởi 121 acid amin và có khối

lượng phân tử khoảng 13.300Da. Chức năng của Cytochrome C trong mô là vận chyển

electron.

 Hemoglobin

Giống như myoglobin, hemoglobin cũng là một protein phức tạp chủ yếu hiện diện ở

trong máu. Hemoglobin có khối lượng phân tử khoảng 64.500 Da và được tạo thành

bởi 610 acid amin. Mặc dù hemoglobin và myoglobin có cùng chức năng là kết hợp

với ôxi để cung cấp cho hoạt động chuyển hoá của cơ thể động vật, nhưng vai trò của

chúng lại khác nhau. Hemoglobin vận chuyển ôxi từ phổi đến mô và lấy CO2 ra khỏi

mô trong khi myoglobin có vai trò dự trữ ôxi trong mô. Thực ra hemoglobin không

đóng vai trò quan trọng trong màu sắc của thịt bởi vì hemoglobin chủ yếu hiện diện

trong máu và hầu hết hemoglobin sẽ bị mất theo máu khi giết mổ.

Hình 5.10: Myoglobin và các dẫn xuất của myoglobin

5.4.2 Sự biến đổi màu sắc của thịt tươi

Kết hợp ôxi (Oxygenation)

Oxymyoglobin (Fe2+) Đỏ đẹp

Myoglobin (Fe2+) (Deoxymyoglobin) Đỏ tía

Loại bỏ ôxi (Deoxygenation)

Khử (Reduction)

Ôxi hoá (Oxidation)

Metmyoglobin (Fe3+) Nâu

Hình 5.11: Sự biến đổi màu sắc của thịt tươi

Hình 5.11 trình bày sự biến đổi màu sắc của thịt tươi bao gồm 3 dẫn xuất chính của

myoglobin là deoxymyoglobin, oxymyoglobin và metmyoglobin. Thông thường, trong

phần lõi của khối thịt thì myoglobin là thành phần chiếm ưu thế vì lõi thịt chưa được

tiếp xúc với ôxi. Tuy nhiên, các dạng dẫn xuất khác sẽ được hình thành khi có sự hiện

diện của ôxi và sự hình thành của các thành phần này phụ thuôc vào áp suất ôxi riêng

phần và hoạt động của emzyme metmyoglobin reductase (MRA). Màu đỏ đẹp của sắc

tố oxymyoglobin nhanh chóng xuất hiện ở bề mặt ngoài của thịt trong môi trường giàu

ôxi (Hình 5.12). Khi đó myoglobin hoặc deoxymyoglobin sẽ kết hợp ôxi vào phần

hem tạo thành oxymyoglobin và sự kết hợp này thường đươc gọi là sự lên màu (còn

gọi là “blooming”). Taylor (1996a) cho rằng hiện tượng “blooming” xảy ra rất nhanh

chóng trong vòng khoảng 30 phút ở nhiệt độ 5°C ở thịt bò. Ngược lại, nếu tất cả ôxi bị

tách ra khỏi môi trường xung quanh thì deoxymyoglobin sẽ được hình thành trở lại từ

oxymyoglobin.

Hình 3.12: Sự hình thành các lớp màu sắc khác nhau trong khối thịt.

Tuy nhiên metmyoglobin cũng được tạo thành bởi sự ôxi hoá deoxymoglobin và

myoglobin trong điều kiện nồng độ ôxi trong môi trường thấp. Điều kiện lý tưởng cho

sự hình thành metmyoglobin là ở áp suất riêng phần của ôxi khoảng 4mmHg (Lawrie,

1998) tương đương với khoảng 1% ôxi trong khí quyển hoặc thấp hơn (Cornforth và

Jayasingh, 2004), chính vì vậy ở phía dưới bề mặt của khối thịt vài milimeter, sự hình

thành của metmyoglobin là cực đại (Hình 3.12).

Khi thịt được tồn trữ sau 1-2 ngày hoặc dài hơn khoảng 1 tuần thì sự hình thành lớp

metmyoglobin này càng dày lên dần tiến về phía bề mặt thịt và làm cho bề mặt thịt bị

biến sang màu nâu (Taylor, 1996a). Taylor (1996a) cũng cho rằng sự hình thành

metmyoglobin xảy ra chậm và nó phụ thuộc vào nhiệt độ tồn trữ và hoạt động của

enzyme metmyoglobin reductase (MRA) bởi vì sự xâm nhập của ôxi vào thịt sẽ bị

giảm ở nhiệt độ cao. Hay nói môt cách khác nhiệt độ cao cũng là một yếu tố làm cho

sự hình thành metmyoglobin xảy ra nhanh hơn. Mặt khác, metmyoglobin có thể được

chuyển hoá thành deoxymyoglobin dưới tác dụng của enzyme MRA và điều kiện thích

hợp cho enzyme MRA hoạt động là ở nhiệt độ cao và pH cao (Baron, 1998). Trong

quá trình tồn trữ lạnh thì hoạt động của enzyme này bị suy giảm là kết quả của pH thấp

và nhiệt độ thấp. Những điều này cũng góp phần lý giải sự hình thành của

metmyoglobin trong thịt tươi là không thể tránh khỏi.

5.4.3. Những yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc của thịt

Sự ổn định màu sắc của thịt là một trong những đặc tính quan trọng ảnh hưởng đến sự

đánh giá của người tiêu dùng đến mức độ tươi ngon của thịt, do đó để đáp ứng được

yêu cầu của khách hàng thì việc nắm được tất cả các yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc

của thịt là rất cần thiết. Có 2 nhân tố chính ảnh hưởng đến màu sắc của thịt:

 Các nhân tố bên trong (intrinsic factor) như là: hàm lượng sắc tố trong thịt, các

chất chống ôxi hoá nội tại, pH của thịt, tốc độ suy giảm pH của thịt sau khi giết

mổ.

 Các nhân tố bên ngoài (extrinsic factor): nhiệt độ, thành phần khí quyển tồn trữ,

ánh sáng và mức độ nhiễm vi sinh vật.

Các nhân tố bên trong

 Hàm lượng sắc tố trong thịt

Hàm lượng myoglobin có tác dụng mạnh mẽ đến màu sắc thịt. Hàm lượng myoglobin

càng cao thì màu sắc của thịt càng đỏ. Tuy nhiên hàm lượng myoglobin lại bị chi phối

bới những yếu tố khác như loại cơ, độ lớn của con vật, giới tính, giống, chế độ dinh

dưỡng gia súc và mức độ vận động của con vật được minh họa qua bảng 3.1 và 3.2

(Varnam và Suntherland, 1995). Myoglobin thường có nhiều trong cơ thịt đỏ hơn so

với cơ thịt trắng. Con vật càng già thì hàm lượng myoglobin càng cao và giữa con đực

và con cái thì con đực được cho là có nhiều myoglobin hơn so với con cái. Thêm vào

đó, con vật vận động nhiều sẽ có nhiều myoglobin hơn con vật ít vận động bởi vì vận

động sẽ làm tăng hàm lượng myoglobin (Varnam và Suntherland, 1995).

Bảng 5.5 : Hàm lượng Myoglobin trong các lọai thịt khác nhau

Loại thịt Màu sắc Hàm lượng Myoglobin

Heo Hồng 2 mg/g

Cừu Đỏ sáng 6mg/g

Bò Đỏ đậm 8 mg/g

Bảng 5.6 : Hàm lượng Myoglobin thay đổi theo độ tuổi ở bò

Độ tuổi Hàm lượng Myoglobin

Bê con 2 mg/g

Bê 4mg/g

Bò tơ 8 mg/g

Bò già 18 mg/g

 Hợp chất chống ôxi hoá vitamin E

Sự ổn định màu sắc của thịt có thể được tăng cường bởi việc cung cấp nhiều vitamin E

vào chế độ ăn uống hàng ngày của con vật. Tại sao vitamin E có thể tăng cường khả

năng ổn định màu sắc của thịt thì hiện nay vẫn chưa được lý giải một cách rõ ràng.

Tuy nhiên Mancini và Hunt (2005) báo cáo rằng giữa sự ôxi hoá lipid và sự ôxi hoá

sắc tố myoglobin có mối liên quan với nhau. Nếu như sự ổn định của các chất béo

trong thịt tươi tăng thì sự ổn định màu của thịt cũng tăng.

Thêm vào đó Monahan et al. (2005) cũng chứng minh rằng các sản phẩm sinh ra do

quá trình ôxi hoá các chất béo (như là aldehydes) có thể thúc đẩy quá trình ôxi hoá

myoglobin xảy ra nhanh hơn. Thêm vào đó, Bekhit và Faustman (2005) cũng giải

thích màu sắc của thịt tươi có thể được bảo vệ bởi các chất chống ôxi hoá bởi vì các

chất chống ôxi hoá có thể hạn chế sự tổn thất của hệ enzyme metmyoglobin reductase

khỏi quá trình ôxi hoá chất béo.

 pH và tốc độ giảm pH của thịt sau khi giết mổ

pH và tốc độ giảm pH của thịt sau khi giết mổ là một trong những nhân tố quan trọng

nhất ảnh hưởng đến màu sắc của thịt tươi. Sau khi giết mổ acid lactic được tạo thành

và tích luỹ dần trong cơ do quá trình thuỷ phân. Sự sinh ra và tích luỹ acid lactic làm

cho pH của thịt giảm thông thường từ khoảng 7,2 đến khoảng 5,5 (Warriss, 2000). Khi

pH giảm đến gần điểm đẳng điện (pI = isoelectric point, pI = 5) của cơ thì các sợi cơ

bị co lại. Khi cơ co sẽ tạo ra các khoảng trống giữa các sợi cơ với nhau và sự thay đổi

về khoảng trống này tạo ra sự khác biệt về mức độ hấp thụ và khúc xạ ánh sáng của

tương cơ và các sợi cơ. Và chính sự khác biệt này quyết định sự phân tán ánh sáng trên

bề mặt thịt. Theo Warriss (2000), sự co cơ xảy ra càng mạnh mẽ thì sự phân tán ánh

sáng trên bề mặt thịt càng nhiều và do đó thịt sẽ càng tái nhợt.

Monin (2004) cũng cho rằng thịt có pH thấp và tốc độ giảm pH nhanh sẽ dẫn đến thịt

bị tái nhợt, mềm và rỉ nước còn gọi là thịt PSE trong khi thịt có pH thấp nhưng tốc độ

suy giảm pH sau khi giết mổ xảy ra bình thường thì thịt chỉ bị rỉ nước nhưng không bị

tái nhợt. Hình 5.12 mô tả sự ảnh hưởng của pH đến màu sắc của thịt bò.

Hình 5.12: Ảnh hưởng của pH đến màu sắc của thịt bò

(Nguồn: http://animalrange.montana.edu)

pH không những ảnh hưởng đến màu sắc của thịt thông qua sự co cơ làm thay đổi thể

tích của các sợi cơ mà còn ảnh hưởng đến sự ôxi hoá myoglobin, sự khuếch tán của

ôxi vào cơ thịt và hoạt động của enzyme MRA. pH cao sẽ hạn chế khả năng khuếch

tán của ôxi vào trong thịt và làm tăng hoạt động của enzyme MRA (maximum ở pH =

7,3) (Bekhit và Faustman, 2005). Tuy nhiên pH cao lại là điều kiện tốt cho sự phát

triển của vi sinh vật.

Có thể tóm tắt sự thay đổi màu sắc của thịt trong bảng sau:

pH Mức độ màu sắc Sự ổn định của màu thịt

Rất bền Màu cực kỳ sậm Trên 6,8

Màu rất sậm 6,3-6,8

Màu sậm 6,0-6,3

Màu ít sậm 5,7-6,0

Màu đỏ đặc trưng của thịt 5,5-5,7

Nhạy cảm, kém bền Màu tái nhợt 5,2-5,5 & tốc độ giảm pH

lớn

Các nhân tố bên ngoài

 Nhiệt độ

Sau khi giết mổ thịt thường được bảo quản lạnh và bảo quản ở nhiệt độ thấp sẽ làm

tăng độ bền của màu đỏ đẹp và hạn chế sự hình thành metmyoglobin bởi vì sự ôxi hoá

các sắc tố thịt sẽ giảm ở điều kiện nhiệt độ thấp (Lawrie, 1998). Thêm vào đó sự

khuyếch tán của ôxi vào thịt cũng tăng ở nhiệt độ thấp và ức chế được sự hình thành

metmyoglobin. Một nguyên nhân khác là nhiệt độ thấp ức chế được hoạt động của vi

sinh vật trên bề mặt thịt và khi vi sinh vật bị ức chế thì hàm lượng ôxi trên bề mặt thịt

sẽ tăng. Nhiều nghiên cứu đề nghị mức nhiệt độ tồn trữ thịt bò tốt nhất là khoảng 4ºC

vì nhiệt độ này làm giảm sự mất màu của thịt bò trong quá trình tồn trữ.

 Ảnh hưởng của vi sinh vật

Thịt có thể bị nhiễm đến 104 vi khuẩn/cm2 sau khi giết mổ và pha lốc (Blakistone,

1998) và chính sự hiện diện của vi khuẩn làm cho thịt bị biến màu và hình thành nhiều

mùi vị khó chịu. Nói chung những ảnh hưởng của vi khuẩn trên thịt tươi thường diễn

ra theo hai pha dưới đây:

i) Pha 1 biến đổi thịt từ màu đỏ tươi sang màu nâu metmyoglobin

Ôxi hoá + vi khuẩn

Oxymyoglobin Metmyoglobin

ii) Pha 2 biến đổi màu thịt từ màu nâu sang màu xanh tái

Vi khuẩn

Metmyoglobin Sulphmyoglobin (-SH)

Vi khuẩn

Metmyoglobin Cholegobin (-H2O2)

Sự biến đổi thịt từ màu đỏ tươi sang màu nâu metmyoglobin trong pha 1 thường là do

hoạt động của các loại vi khuẩn hiếu khí (Varnam và Suntherland, 1995). Khi bề mặt

thịt bị nhiễm một lượng lớn các vi khuẩn hiếu khí thì hàm lượng ôxi xung quanh khối

thịt sẽ bị giảm do sự tiêu thụ ôxi của các vi khuẩn hiếu khí và sự thiếu hụt ôxi làm cho

quá trình hình thành metmyoglobin xảy ra nhanh chóng.

Tuy nhiên các ảnh hưởng của vi khuẩn không dừng lại ở đó mà chúng tiếp tục biến đổi

thịt từ màu nâu sang màu xanh. Thịt bị biến thành màu xanh là do sự hình thành sắc tố

sulphnyoglobin và choleglobin dưới tác động của vi khuẩn.

Sulphmyoglobin được tạo thành do sự kết hợp H2S được sinh ra do hoạt động của vi

sinh vật và metmyoglobin. Sự hình thành Sulphmyoglobin thường xảy ra với loại thịt

DFD bởi vì thịt DFD có môi trường pH cao là điều kiện thuận lợi cho sự phát triển của

vi sinh vật.

Trái lại sự hình thành choleglobin là do sự phá vỡ sắc tố metmyoglobin do hợp chất

H2O2 và hợp chất này được cho là được tạo thành bởi hoạt động của vi khuẩn (Varnam

và Suntherland, 1995; Lawrie, 1998). Chính vì vậy trong thịt tươi sự hình thành sắc tố

choleglobin thì ít phổ biến như là sự hình thành của sulphmyoglobin.

 Ảnh hưởng của thành phần khí quyển tồn trữ

Thành phần khí quyển xung quanh khối thịt chiếm một vai trò rất quan trọng quyết

định màu sắc của thịt. Thành phần khí quyển thông thường bao gồm 78,08% N2,

20,95%O2 và 0,035%CO2. Trong đó ôxi và CO2 là thành phần quan trọng ảnh hưởng

đến màu thịt trong khí N2 chỉ là khí trơ và không có tác động lên màu thịt.

- Khí ôxi

Hình 5.13: Mối liên hệ giữa áp suất riêng phần của ôxi và sự hình thành các sắc tố

(Nguồn: Taylor, 1996a)

Ôxi không những có những ảnh hưởng tích cực lên màu sắc của thịt mà còn có những

ảnh hưởng tiêu cực bởi vì ôxi không chỉ kết hợp với myoglobin và deoxymyoglobin

tạo màu đỏ đẹp cho thịt mà ôxi còn ôxi hoá 2 sắc tố này thành metmyoglobin làm cho

thịt bị biến màu nâu. Ở hàm lượng cao (khoảng 80%) ôxi có thể kết hợp với

myoglobin để duy trì màu sắc đỏ tươi của thịt và làm chậm lại quá trình hình thành

metmyoglobin (Mancini and Hunt, 2005). Tuy nhiên mức hàm lượng ôxi cao lại là

nhân tố đẩy nhanh tốc độ ôxi hoá chất béo và tốc độ phát triển của vi sinh vật. Ngược

lại nếu ôxi hiện diện với mức thấp (khoảng 4mmHg) thì thịt sẽ nhanh bị biến màu.

Hình 5.13 chứng tỏ ảnh hưởng quan trọng của ôxi đến sự hình thành các sắc tố của

thịt.

- Khí CO2

Khí CO2 thường được sử dụng phổ biến trong phương pháp cải biến khí quyển tồn trữ

thông qua phương pháp bao gói bởi vì CO2 có vai trò ức chế các hoạt động của vi

khuẩn hiếu khí (Taylor, 1996b). Nếu như sự phát triển của vi sinh vật bị suy giảm thì

chắc chắn màu sắc của thịt sẽ bền hơn và do đó kéo dài được thời gian bảo quản của

thịt tươi. Mức độ ức chế hoạt động của vi sinh vật sẽ càng tăng khi hàm lượng khí CO2

trong môi trường càng tăng. Tuy nhiên nếu thịt được tồn trữ trong môi trường với hàm

lượng CO2 quá cao sẽ dẫn đến nảy sinh một hiện tượng không mong muốn đó là hiện

tượng bao bì xẹp xuống và ôm chặt khối thịt còn gọi là hiện tượng “snug down”. Hiện

tượng này thường xảy ra đồi với thịt bảo quản ở nhiệt độ lạnh và được giải thích là do

sự hấp thụ mộ lượng CO2 quá mức vào trong mô thịt trong môi trường có độ ẩm cao

(Parry, 1993; Jakobsen và Bertelsen, 2006).

5.5. Phân loại chất lượng thịt

5.5.1.Thịt bình thường, thịt PSE, thịt DFD và các yếu tố ảnh hưởng

Cho đến nay người ta vẫn không biết tường tận tại sao hai tình trạng PSE và DFD

lại tìm thấy trên thịt. Vài nhà khoa học tin rằng hai hình thái này là do việc bắt giữ thú

trước khi hạ thịt, một số người khác nghĩ rằng chúng liên quan đến các tính chất di

truyền. Tuy nhiên, hai hình thái này được ghi nhận xãy ra ở khắc nơi trên thế giới.

Chúng tôi tin rằng do nhiều nguyên nhân trong việc bắt giữ thú trước khi hạ thịt đã góp

phần vào hai tình trạng này vì thú bị stress trước khi giết mổ thì thường xuất hiện thịt

loại này.

- Thịt bình thường: Thịt có trị số pH = 5,6 – 6,2 thu được trên thú nghỉ ngơi trước

khi giết mổ và không bị stress trong suốt quá trình hạ thịt. Thịt có pH bình thường

được sử dụng để chế biến các loại sản phẩm tồn trữ bền vững ở nhiệt độ phòng. Dưới

nhiệt độ tủ lạnh thịt loại này chỉ có thể hư hỏng sau 6 ngày tồn trữ. Lúc này vi khuẩn

tăng đến mức độ mà thịt không còn dùng để bán tươi hoặc chế biến.

- Thịt PSE (Pale, Soft, Exsudative): Rỉ dịch, mềm và tái màu. Thịt loại này thường

xuất hiện trong các quày thịt mà thú bị stress trước khi hạ thịt. Trị số pH giảm rất

nhanh và đạt trị số khoảng 5,2 hoặc thấp hơn. Thịt loại này khá nhạt màu và mềm

nhão. Do pH hạ thấp nhanh cho nên loại thịt này giảm khả năng liên kết với nước và vi

khuẩn phát triển thấp. Thịt PSE thích hợp cho việc sản xuất các sản phẩm tồn trữ bền

vững ở nhiệt độ phòng. Nhưng thịt loại này không thích hợp cho thị trường thịt tươi,

bởi vì nước thoát nhanh ra khỏi thịt, thịt trở nên dai. Chúng cũng không thích hợp để

sản xuất bất cứ loại thịt đùi chế biến hoặc các sản phẩm dạng nhũ tương (xay nhuyễn)

vì chúng giảm khả năng liên kết với nước.

- Thịt DFD (dark, firm, dry): Sậm màu, cứng và khô. Thịt loại này cũng xuất hiện

ở các quày thịt mà thú bị stress trước khi hạ thịt. Trị số pH cao từ 6,4 trở lên. Hình thái

thịt loại này là sậm màu, rất cứng và có khả năng liên kết tốt với nước. Nhưng do

chúng chứa nhiều nước tự do nên giúp vi khuẩn phát triển nhanh. Thịt này thích hợp

cho việc sản xuất thịt đùi chế biến và các sản phẩm dạng nhũ tương do khả năng liên

kết nước của chúng, nhưng nó không thích hợp cho những sản phẩm tồn trữ bền vững

ở nhiệt độphòng.

5.5.2. Một số phương pháp bảo vệ màu sắc của thịt tươi

Hiện nay có rất nhiều phương pháp thường được sử dụng để duy trì màu sắc của thịt

tươi như phương pháp bao gói, cung cấp nguồn chất chống ôxi hoá vào trong thức ăn

của vật nuôi, phương pháp sử dụng hoá chất (chất chống vi sinh vật, chống ôxi hoá…).

Tuy hiên mỗi phương pháp chỉ thích hợp ở từng điền kiện cụ thể như là tồn trữ, phân

phối hay là mua bán lẻ. Cho đến hiện nay phương pháp bao gói được xem là khá hiệu

quả và đơn giản vì dễ thực hiện và chi phí thấp. Trong đó phương pháp bao gói chân

không và phương pháp MAP kết hợp với bảo quản lạnh là phổ biến nhất trong các hệ

thống siêu thị hiện nay.

 Phương pháp bao gói chân không

Phương pháp bao gói chân không là phương pháp đơn giản nhất và cũng được xem là

tiền thân của phương pháp MAP. Phương pháp bao gói chân không thường được áp

dụng cho bảo quản tảng thịt lớn hay khối thịt thước khi pha lốc (Blakistone, 1998). Có

khoảng 97% khối lượng thịt bò ở Mỹ được bao gói chân không khi vận chuyển đến nơi

tiêu thụ (Humphreys, 1996). Tính chất của bao bì trong phương pháp bao gói chân

không đóng vai trò rất quan trọng. Loại bao bì plastic với mức độ thấm khí kém được

xem là loại bao bì tốt và thích hợp nhất

Màu sắc của thịt được bao gói chân không là màu đỏ tía (purplish red) đặc trưng của

sắc tố myoglobin bởi vì ôxi hiện diện trong bao bì chân không là rất ít và với phương

pháp bao gói chân không kết hợp bảo quản lạnh thịt có thể giữ được vài tuần (Lawrie,

1998).

Thông thường nếu khâu đóng gói tạo chân không được thực hiện tốt thì lượng ôxi còn

lại trong bao bì thường thấp hơn 1% (Blakistone, 1998). Thêm vào đó Taylor (1996)

cũng cho rằng áp suất riêng phần của ôxi trong bao bì rút chân không giảm xuống

khoảng 5mmHg trong vòng 2 ngày sau khi đóng gói. Chúng ta được biết là ở áp suất

riêng phần của ôxi thấp là điều kiện tốt cho sự hình thành của metmyoglobin. Tuy

nhiên hoạt động hô hấp tự nhiên của thịt sẽ tiêu thụ phần ôxi còn lại trong bao bì sau

khi đóng gói và sản sinh ra CO2 và dẫn đến hàm lượng CO2 trong bao bì sẽ tăng (tăng

từ 10-20%; Blakistone, 1998). Sự gia tăng đáng kể hàm lượng CO2 có tác dụng ức chế

hoạt động của vi khuẩn và làm cho màu của thịt càng bền hơn.

Sự thành công của phương pháp bao gói chân không phụ thuộc vào nhiều yếu tố như

khả năng thấm ôxi của bao bì, nhiệt độ bảo quản và pH của thịt. Bao bì có độ thấm ôxi kém khoảng dưới 20cm3/m2.ngày.atm được Blakistone (1998) chứng minh là có tác

dụng bảo vệ màu sắc của thịt bò tốt. Blakistone (1998) cũng cho rằng thịt có pH bình

thường có thể tồn trữ trong bao bì chân không đến 14 tuần ở nhiệt độ 0°C trong khi

thời gian tồn trữ của thịt bò có pH cao (>6,0) ngắn hơn mặc dù được bảo quản ở cùng

điều kiện. Thịt có pH > 6,0 thì được khuyên là không nên bảo quản bằng bao bì chân

không bởi vì vi khuẩn sẽ hoạt động mạnh ở pH cao và sinh ra các sản phẩm mà có thể

kết hợp với myoglobin làm mất màu thịt (Lawrie, 1998)

Tóm lại phương pháp bao gói chân không tỏ ra thích hợp và có hiệu quả cao trong điều

kiện tồn trữ nhưng thực sự không phải là phương pháp tốt cho hoạt động buôn bán lẻ

vì màu đỏ tía đặc trưng của myoglobin sẽ không được ưa thích bằng màu đỏ tươi của

oxymyoglobin.

 Phương pháp cải biến khí quyển bằng phương pháp bao gói (MAP)

MAP thường được áp dụng để kéo dài thời gian tồn trữ và duy trì chất lượng của thịt

tươi đặc biệt là ở điều kiện buôn bán lẻ. MAP có thể được tạo thành với nhiều thành

phần khí quyển khác nhau. Các loại khí thường được sử dụng trong phương pháp

MAP bao gồm ôxi, CO2 và N2 với vai trò khác nhau: ôxi để tạo màu đỏ tươi cho thịt,

CO2 hạn chế hoạt động của vi sinh vật hiếu khí và N2 được sử dụng như là khí làm đầy

môi trường (filling gas). Khi các khí này được đưa vào bao bì thì thành phần khí quyển

của không gian xung quanh miềng thịt trong bao bì sẽ bị chi phối bởi hoạt động hô hấp

của cơ thịt, hoạt động của vi sinh vật, sự hấp thụ khí vào thịt cũng như sự trao đổi khí

giữa không gian bên trong và bên ngoài bao bì.

Động lực học biến đổi khí quyển trong bao bì (Dynamic headspace changes)

Hình 3.8 mô tả sự trao đổi khí trong bao bì theo hai hướng sau:

i. Sự khuyếch tán khí giữa bên trong và bên ngoài bao bì do sự chênh lệch áp suất

riêng phần giữa các thành phần khí bên trong và bên ngoài bao bì. Sự trao đổi khí

này sẽ dừng laị khi cân bằng áp suất khí quyển được thiết lập và dĩ nhiên quá

trình này phụ thuộc rất nhiều vào mức độ thấm khí của bao gói.

ii. Sự trao đổi khí giữa không gian trong bao bì (headspace) và thịt. Sự trao đổi khí

này xảy ra là do hoạt động hô hấp của cơ cũng như của vi sinh vật và do sự hấp

thụ khí của thịt. Thông thường tốc độ hô hấp của thịt giảm dần theo thời gian và

tốc độ chuyển hoá cảu vi sinh vật lại càng tăng càng về cuối của quá trình bảo

quản.

Môi trường xung quanh

Không gian trong bao bì

Thịt

Hình 5.14: Sự trao đổi khí trong hệ thống MAP

Lúc ban đầu người ta thường sử dụng hỗn hợp khí trên 70% O2 kết hợp với ít nhất là

10% CO2 trong bảo quản thịt bằng phương pháp MAP. Kết quả cho thấy màu của thịt

được duy trì đến 9 ngày ở điều kiện bảo quản 4°C. Sau đó thời gian duy trì màu của

thịt được tăng lên 15 ngày khi sử dụng 80% O2 và 20%CO2 ở cùng nhiệt độ bảo quản

(Blakistone, 1998). Điều đó cho thấy sử dụng oxi ở mức độ cao có tác dụng hiệu quả

trong việc duy trì màu đỏ đẹp cho thịt tươi. Seyfert et al. (2004) tồn trữ thịt bò cắt lát ở

hai điều kiện MAP khác nhau là môi trường giàu ôxi (80%O2 và 20%CO2) và môi

trường không có ôxi (80%N2 và 20%CO2), kết quả cho thấy thịt bò cắt lát được tồn trữ

trong môi trường giàu ôxi duy trì được màu đỏ đẹp lâu hơn trong môi trường không có

ôxi (hình 5.14). Tuy nhiên môi trường giàu ôxi lại là điều kiện tốt thúc đẩy sự ôxi hoá

và hoạt động của vi sinh vật.

Vì vậy việc sử dụng khí CO trong kỹ thuật MAP được phát triển nhằm khắc phục

những hạn chế của môi trường không có ôxi bởi vì carboxymyoglobin là một hợp chất

có màu đỏ đẹp rất bền. Sử dụng CO với nồng độ <0,4% trong bảo quản thịt tươi bằng

phương pháp MAP đã được áp dụng phổ biến ở Nauy trong nhiều năm về trước. Lũno

et al. (1998) đã sử dụng CO trong bảo quản thịt bò cắt lát và thịt bò tảng ở hai thành

phần khí quyển khác nhau (70%O2, 20%O2 , 9%N2 và 1%CO) và (24%O2, 50%O2 ,

25%N2 và 1%CO), kết quả cho thấy màu sắc đỏ đẹp của thịt bò được duy trì suốt 29

ngày mà không có bất kỳ dấu hiệu nào của sự ôxi hoá. Tuy vậy, người ta cho rằng CO

ngoài tác dụng tích cực thì nó còn có một ảnh hưởng không mong muốn là nguy cơ

che đậy sự ô nhiễm vi sinh vật bởi vì màu của carboxymyoglobin rất bền mặc dù

những mùi vị khó chịu đã phát sinh trên bề mặt thịt.

Hình 5.15: Màu sắc của thịt khi được bảo quản trong môi trường có thành phần khí

quyển khác nhau. (Từ trái qua phải: 0,5%O2, 80%O2+20%CO2, 80%N2+20%CO2)

5.6. Cấu trúc của thịt và ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc

Trong tất cả các tính chất của thịt thì cấu trúc của thịt được hầu hết người tiêu dùng

cho là quan trọng nhất. Cấu trúc được định nghĩa là một đánh giá cảm quan mà kết

hợp nhiều tính chất khác nhau của thịt bao gồm độ mềm (tenderness), độ mọng nước

của thịt (juiciness).

Theo Lawrie (1998), cấu trúc tạo thành bó sợi cơ là một đặc điểm quan trọng ảnh

hưởng trực tiếp đến cấu trúc của thịt khi đánh giá cảm quan. Do đó độ mềm của thịt sẽ

được xác định bởi ba thành phần chính của protein cơ là:

- Protein của mô liên kết (collagen, elastin, reticulin)

- Protein của vi sợi cơ (actin, myosin, troponin)

- Protein của tương cơ

Những yếu tố khác như mức độ co rút của sợi cơ, loại mô cơ và nhiệt độ khi nấu

nướng cũng là những yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến cấu trúc cảm quan của thịt. Có

thể chia những yếu tố ảnh hưởng đến cấu trúc thịt thành hai nhóm, bao gồm các yếu tố

trước khi giết mổ và các yếu tố sau khi giết mổ.

5.6.1 Các yếu tố trước khi giết mổ

Giống, loài và độ lớn của con vật là ba yếu tố trước khi giết mổ có ảnh hưởng mạnh

mẽ đến cấu trúc của thịt.

- Thịt trâu bò nói chung cứng hơn so với thịt cừu hoặc heo (Lawrie, 1998). Mặc

dù thịt heo thường được cho là chứa ít mô liên kết hơn thịt bò nhưng thật ra

lượng hydroxyproline của thịt heo (420-2470µg/g) lại cao hơn so với thịt bò

(350-1430µg/g). Cho nên chính loại protein liên kết và hàm lượng của nó mới

là những yếu tố quyết định độ mềm của thịt.

- Độ lớn của con vật có ảnh hưởng đến cấu trúc của thịt là do hàm lượng

collagen tăng dần theo độ tuổi của con vật và sự hiện diện của các sợi collagen

liên kết hoàn thiện và chưa hoàn thiện (immature and mature collagen cross-

link). Con vật càng già hàm lượng collagen càng cao và số lượng sợi collagen

hoàn thiện nhiều hơn so với con vật còn non, chính vì vậy con vật càng lớn thì

độ mềm của thịt càng giảm.

5.6.2 Các yếu tố sau khi giết mổ

Lawrie (1998) cho rằng tốc độ giảm pH sau giết mổ có liên quan đến độ mềm của thịt.

Thịt có tốc độ giảm pH chậm sẽ cho cấu trúc mềm hơn thịt có tốc độ giảm pH nhanh

mặc dù pH cuối cùng bằng nhau, nguyên nhân là do mức độ co rút của sợi cơ. Tốc độ

giảm pH của thịt sau khi giết mổ diễn ra quá nhanh làm cho các sợi cơ co rút mạnh,

khoảng không gian giữa các sợi cơ bị thu hẹp là nguyên nhân làm cho thịt cứng hơn so

với thịt có tốc độ giảm pH bình thường.

Thêm vào đó giá trị pH cuối cùng cũng ảnh hưởng đến độ mềm của thịt. Khi pH giảm

từ 5.5 đến 6.0 thì độ mềm của thịt giảm tuy nhiên khi thịt có pH trên 6.0 thì độ mềm

của thịt lại tăng trở lại (Lawrie, 1998). Titin và nebulin được cho là bị phá huỷ ở mức

thấp nhất trong khoảng pH=5.8-6.2, do đó thịt có pH= 5.8-6.2 thường rất cứng. Ảnh

hưởng của pH lên độ mềm của thịt cũng biến động phụ thuộc vào loại cơ. Khi pH

giảm đến điểm đẳng điện của protein thịt thì sarcoplasmic protein sẽ bị biến tính và

động tụ trên bề mặt các sợi cơ và tiếp sau đó thì các sợi cơ cũng tiếp tục bị biến tính.

Do sarcoplasmic protein thịt bị đông tụ chúng trở nên ít hoà tan và cũng góp phần làm

cho cấu trúc thịt bị cứng. Thêm vào đó tỉ lệ giữa phần protein không hoà tan

(myofibrillar protein) trên tổng số protein trong cơ cũng trực tiếp liên quan đến độ

cứng của thịt (Lawrie, 1998)

5.6.3 Ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc của thịt

Khi nấu nướng cấu trúc của thịt bị biến đổi bao gồm sự biến tính protein và sự co rút

cơ một cách đáng kể. Sự co rút của các sợi cơ khi nấu nướng làm cho cấu trúc thịt

cứng hơn rất nhiều lần. Khả năng hoà tan của protein và sự biến tính protein khi thịt bị

nấu lên là hai yếu tố quan trọng nhất ảnh hưởng đến cấu trúc của thịt sau khi nấu

nướng.

 Khả năng hoà tan của protein trong thịt tươi

Ngành khoa học thịt phân chia protein thịt thành 3 dạng khác nhau dựa trên khả năng

hoà tan của chúng trên các dung môi khác nhau bao gồm protein hoà tan (soluble-

protein), protein hoà tan trong muối (salt-soluble protein) và protein không hoà tan

(insoluble-protein).

- Protein hoà tan là những protein trong thịt mà có thể hoà tan được trong nước hoặc

trong môi trường có cường độ ion thấp. Những protein này còn gọi là sarcoplasmic

protein và thường chiếm khoảng 25-30% tổng số protein trong mô. Đây là những

protein hình cầu và ở trạng thái được hoà tan trong mô của động vật còn sống.

- Protein hoà tan trong muối là những protein có khả năng co rút trong phạm vi tế bào

cơ và không thể hoà tan trong nước nhưng có thể được hoà tan trong dung dịch có

nồng độ muối NaCl trên 0,3M. Hai loại protein cơ bản của sợi cơ là actin và myosin.

Actin có hình cầu và có tính thấm nước, ngược lại myosin có dạng sợi và cũng có tính

thấm nước. Muối có tác dụng làm giảm tương tác tĩnh điện protein-protein làm cho sợi

cơ bị trương phồng lên và cuối cùng dẫn đến sự depolymerisation của myosin. Khi đó

myosin có thể bị hoà tan. Khi bổ sung vào môi trường trích ly protein diphosphate và

triphosphate thì sự trương phồng của sợi cơ diễn ra càng mạnh. Nồng độ phosphate,

pH của dung dịch NaCl và thời gian xử lý cũng ảnh hưởng đến khả năng hoà tan của

actin và myosin.

- Protein không hoà tan bao gồm các cytoskeletal protein trong tế bào cơ (như là tinin,

nebulin, desmin, vinculin) và 2 loại protein liên kết chính (collagen và elastin). Đây là

những protein không hoà tan cả trong nước và trong dung dịch muối.

 Sự biến tính protein

Phân tử protein thịt được cấu tạo bởi một chuỗi acid amin sắp xếp theo trình tự nhất

định và dưới dạng cấu trúc xoắn bậc 2 hoặc bậc 3. Lực tương tác tĩnh điện và tương

tác hoá trị giữa các phần của phân tử protein và giữa các phân tử protein với nhau làm

cho cấu trúc tự nhiên của thịt ổn định. Tuy nhiên dưới điều kiện chế biến khác nhau

như bổ sung muối, làm thay đổi môi trường ion, pH, hay nhiệt cấu trúc tự nhiên bậc 2,

bậc 3 hoặc bậc 4 của protein thịt bị biến đổi, được gọi là sự biến tính protein. Trong đó

biến tính protein do nhiệt được xem là phổ biến nhất vì hầu như tất cả quá trình chê

biến thịt và các sản phẩm thịt đều phải thông qua nấu nướng.

Ngày nay người ta dùng kỹ thuật DSC (Different scanning calorimetry) nghiên cứu sự

biến tính của protein thịt ở tốc độ gia nhiệt nhanh (chẳng hạn là 10°C/phút) cho thấy

rằng có 3 đỉnh hấp thu nhiệt mà liên quan đến sự biến tính của các thành phần protein

khác nhau của cơ ở những nhiệt độ khác nhau giao động từ 40-90°C. Hình 3.10 thể

hiện sơ đồ biến đổi nhiệt với 3 đỉnh hấp thụ nhiệt của protein thịt. Đỉnh I được cho là

giai đoạn biến tính ban đầu của myosin. Đỉnh II biểu diễn sự biến tính của

sarcoplasmic protein và cũng là giai đoạn biến tính cuối cùng của myosin. Còn đỉnh III

là điểm biến tính của actin.

Hình 5.16: Khảo sát bằng kỹ thuật DSC trên sự biến tính protein của cơ thịt thỏ, tốc độ

gia nhiệt là 10°C/phút (Nguồn: Wright, 1984)

Nhiệt độ xảy ra sự biến tính protein và xảy ra sự biến tính cực đại biến động theo pH,

môi trường ion và tốc độ gia nhiệt. Tuy nhiên, giai đoạn đầu của sự biến tính myosin

diễn ra cực đại (đỉnh I) trong khoảng nhiệt độ từ 40-60°C, trong khi actin bị biến tính

trong khoảng nhiệt độ từ 80-90°C (đỉnh III). Nhiều nghiên cứu cho rằng sự phân tách

collagen ở dạng sợi đạt cực đại trong khoảng nhiệt độ từ 50-70°C. Đỉnh II bao gồm sự

biến tính collagen và sự biến tính của myosin ở giai đoạn cuối. Sự biến tính protein

làm cho các myofibrillar protein và sarcoplasmic protein trở nên kém hoà tan. Ngược

lại khả năng hoà tan của collagen lại tăng khi được xử lý ở nhiệt độ cao, đặc biệt là

trong thời gian dài.

Sự biến tính và quá trình đông tụ protein sau đó là một quá trình động học. Vì vậy tốc

độ biến tính protein do nhiệt phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian xử lý nhiệt. Ở nhiệt

độ cao (trên 70°C) trong thời gian ngắn (30-40 phút) thì 90% protein đã bị biến tính.

Nhưng ở nhiệt độ thấp hơn một chút (65°C) thì thời gian cần thiết để biến tính 90%

protein là hơn 2 giờ (hình 5.17). Tương tự thì sự hoà tan của collagen cũng phụ thuộc

vào nhiệt độ và thời gian xử lý nhiệt.

Hình 5.17. Tốc độ biến tính actin phụ thuộc vào thời gian và nhiệt độ

(Nguồn: Martens et al., 1982).

Nấu thịt ở nhiệt độ trên 80°C trong thời gian dài được cho là làm giảm độ cứng

(toughness) của thịt. Điều này được lý giải rằng sự hoà tan của collagen khi được nấu

(ninh, hầm) ở nhiệt độ cao xảy ra tương đối chậm và sự hiện diện của collagen là một

trong những nguyên nhân làm thịt cứng và do đó nấu thịt càng lâu thì thịt có cấu trúc

càng mềm.

5.7 Khả năng giữ nước của thịt

5.7.1 Nước và chất lượng thịt

 Các hình thức tự nhiên của nước trong thịt

Mô cơ và mô mỡ là hai thành phần chiếm tỉ lệ lớn quyết định hầu hết giá trị của thịt.

Trong mô cơ nước chiếm 72 đến 80%, sự dao động hàm lượng nước trong mô cơ chủ

yếu do sự thay đổi hàm lượng chất béo.

Các nghiên cứu của Offer và Knight (1988) đã chứng minh nước được giữ chặt trong

mô cơ, nếu màng tế bào bao bọc quanh mô bị cắt bỏ, nước cũng không di chuyển ra

ngoài ngay cả trường hợp sử dụng quá trình li tâm nhẹ. Nguyên nhân chính là do nước

chủ yếu được giữ bởi cấu trúc bên trong của tế bào. Thực tế, nước trong thịt thường

tồn tại ở 3 dạng như đã đề cập trong các chương trước:

- Nước liên kết mạnh : chiếm 4  5% tổng lượng nước, hình thành lớp đơn phân trong

protein và rất khó tách ra trong quá trình sấy.

- Nước liên kết yếu: chiếm khoảng 60  80% tổng lượng nước, được giữ lại trên bề

mặt phân tử protein bằng lực tĩnh điện. Đây là nước liên kết nội bào, chiếm giữ những

khoảng trống giữa các tơ cơ. Nước này có thể tách được trong quá trình sấy.

- Nước tự do (ngoại bào) : chiếm từ 20  40% tổng lượng nước, được giữ bởi lực mao

dẫn giữa các tơ cơ. Nước tự do cũng được xem như nước trong gian bào và dễ dàng

tách khỏi nguyên liệu trong quá trình sấy. Nước tự do và nước liên kết có thể chuyển

đổi qua lại.

Trong quá trình chế biến sản phẩm, nước tự do và phần nước liên kết yếu có thể loại

bỏ dễ dàng bằng các quá trình sấy hay các quá trình xử lí cơ học đặc biệt, nhưng chỉ có

nước liên kết bằng tương tác hoá học và một phần nước liên kết yếu vẫn còn tồn tại

trong sản phẩm. Chính vì lí do này, tính chất của nước trong nguyên liệu được định

nghĩa dựa vào khả năng liên kết nước của nguyên liệu và khả năng liên kết nước của

nguyên liệu (water binding capacity) được đánh giá dựa vào hai tính chất khác nhau

của nước trong nguyên liệu. Thứ nhất, hàm lượng nước liên kết trong nguyên liệu

(bound water capacity – BWC) do khả năng của nguyên liệu có thể liên kết với nước

bằng tương tác hoá học và hàm lượng nước tự do trong nguyên liệu (water holding

capacity – WHC) dựa vào tính chất của nguyên liệu có thể “bẫy” nước và giữ lại trong

cấu trúc của nó nhờ vào các lực (mao dẫn, Van der Waals). Chính vì lượng nước tự do

được giữ lại chú yếu trong các ống mao dẫn của mô tế bào, các yếu tố có thể làm biến

đổi hệ thống mạng liên kết không gian của thịt cũng sẽ ảnh hưởng đến lượng nước tự

do. Thí dụ như, tính chất của thịt (độ tuổi, giới tính, chế độ cho ăn…), phương pháp

tồn trữ thú trước giết mổ, biện pháp bảo quản súc thịt sau giết mổ, cơ chế tiền co cứng

và sau co cứng của thịt, cũng như các quá trình chế biến thịt: gia nhiệt, sấy khô, đông

lạnh… sẽ có tác động lớn đến lượng nước tự do trong thịt.

 Cơ chế của quá trình tăng và loại bỏ nước trong thịt

Như đã đề cập ở trên, nước tự do trong mô động vật hiện diện chủ yếu trong các hốc

hay các khe hở của mô tế bào. Ở trạng thái này, có một lượng nhỏ nước liên kết ngoại

bào tồn tại, còn lại khoảng 85% nước tự do được giữ lại trong các tế bào sợi cơ ở động

vật hữu nhũ, tạo thành lớp vững chắc. Lí do phổ biến được giả thiết như nguyên nhân

làm tăng và giảm lượng nước trong thịt là do sự thay đổi thể tích của các tế bào sợi cơ

(myofibril). Trong mô động vật ở trạng thái cứng xác, các tế bào sợi cơ dường như

không có sự thay đổi thể tích do sự thay đổi chiều dài của đốt cơ, ngay cả khi cầu nối

ngăn cản sự trượt giữa các sợi cơ dày và mỏng. Ngược lại, khoảng trống giữa các sợi

cơ sát nhau có sự thay đổi cơ bản, phụ thuộc vào điều kiện ion hoá của tế bào sợi cơ.

Một giả thiết đơn giản nhất cho sự giải thích này được quy cho sự giãn nở một bên của

các sợi cơ ở vòng rào, kết quả làm cho một lượng nước lớn hơn tạo thành một liên kết

chặt chẽ trong tế bào sợi cơ, chiếm giữ những khoảng trống giữa các sợi cơ. Do lớp

nước này được liên kết một cách chặt chẽ trong mô tế bào làm cho tổng lượng nước

trong thịt sẽ tăng. Trường hợp ngược lại, khi có sự co rút một bên của các sợi cơ ở

vòng rào xảy ra sẽ trục xuất nước ra khỏi tế bào sợi cơ, làm cho nước trong tế bào

không còn khả năng liên kết chặt chẽ nữa mà nó được giữ một cách lỏng lẻo, làm cho

lượng nước trong thịt giảm rõ rệt (Offer và Knight, 1988).

5.7.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến khả năng giữ nước của thịt

 Ảnh hưởng của pH lên protein sợi cơ và hàm lượng nước tự do trong thịt

Các nghiên cứu về thịt đã xác nhận myosine, phân tử protein mang điện tích cao, sẽ

trải qua một số thay đổi có liên quan đến sự biến đổi giá trị pH của mô cơ. Ở mô tế

bào sống, giá trị pH xấp xỉ 7,1, điện tích âm chiếm ưu thế. Ở giá trị pH khoảng 5,5

gần với pH đẳng điện của protein mô cơ, các phần tử điện tích âm và điện tích dương

ở trạng thái gần như cân bằng, khi đó khả năng liên kết nước là nhỏ nhất. Ở trạng thái

cứng xác, sự liên kết của actine và myosine thành actomyosine cũng là nguyên nhân

làm cho các sợi cơ ở vòng rào bị co lại, phóng thích nước. Một số nghiên cứu cũng đã

chứng minh, sự thay đổi của myosine ở thịt PSE là nguyên nhân làm sự co cơ xảy ra

lớn hơn và lượng nước bị phóng thích ra khỏi mô tế bào nhiều hơn bình thường

(Hamm, 1986) (Hình 5.17). Ở pH gần bằng 5,0 – tương ứng với điểm đẳng điện của

protein mô cơ, khả năng giữ nước thấp nhất, hàm lượng nước tự do trong mô tế bào

nhỏ nhất. Ở giá trị pH này, nhóm ion tích điện dương sẽ trung hoà với ion tích điện

âm của protein, do đó phân tử protein hầu như trung hoà về điện tích. Như vậy, nhờ

vào các tương tác ion này, mạng protein có khả năng trương nở thấp nhất và hàm

lượng nước tự do tồn tại nhỏ nhất. Nhờ vào sự tăng hay giảm pH sẽ làm tăng mạng

điện tích. Lực đẩy qua lại của các protein sợi cơ là nguyên nhân làm trương nở mạng

lưới tế bào và làm tăng khả năng giữ nước của mô tế bào. Ở giá trị pH rất thấp hay pH

cao, khả năng giữ nước sẽ giảm do sự đông tụ protein.

Hình5.17 : Khả năng giữ nước của các loại thịt

(từ trái qua phải : thịt DFD, bình thường và PSE)

 Ảnh hưởng của NaCl đến khả năng giữ nước và hàm lượng nước tự do của thịt

Ở giá trị pH của protein thịt ở trên điểm đẳng điện, khi thêm muối sodium chloride

với hàm lượng 2% sẽ làm tăng khả năng giữ nước của thịt. Trong khi ở giá trị pH

thấp hơn pH đẳng điện, hàm lượng nước tự do trong thịt giảm. Điều này có thể được giải thích do sự tương tác ưu thế hơn với ion Cl- của protein (hình 5.18).

Hình 5.18 : Ảnh hưởng của pH và NaCl trên khả năng giữ nước của thịt

Khi giá trị pH thấp hơn pH đẳng điện, ion dương của protein được trung hoà bởi ion Cl- (Hamm, 1986), lực đẩy giảm làm cho mạng lưới protein co rút lại, hàm lượng nước

tự do trong thịt cũng như khả năng giữ nước của protein giảm.

Với pH trên 5,0 ion Cl- chỉ trung hoà lượng rất ít ion dương của protein, mạng ion âm

gia tăng, đây chính là nguyên nhân làm cho mạng lưới protein trương phồng lên, kết

quả là khả năng giữ nước tăng.

Tuy nhiên, khi lực ion tạo thành cao (nồng độ muối > 5%) sẽ tạo nên hậu quả ngược

lại, protein bị khử mất nước do sự đông tụ và kết tủa của protein. Thể tích của thịt đã

được ngâm muối phụ thuộc vào nồng độ muối ngâm cũng như phương pháp muối.

Thịt được ngâm trong dung dịch muối NaCl 5M sẽ xảy ra hiện tượng mất nước. Trong

khi đó, nếu nguyên liệu này được đặt trong một dãy dung dịch muối có nồng độ tăng

dần, sự trương nở và gia tăng khối lượng sẽ xảy ra ở nồng độ muối ngâm 1M và vẫn

được giữ nguyên khối lượng, thể tích khi ngâm ở nồng độ 5M (Offer và Knight, 1988).

Thêm vào đó, NaCl cũng tạo nên sự trích li protein của thịt. Các nghiên cứu cho thấy,

protein của thịt động vật được chia làm 2 loại chủ yếu: protein của đốt cơ

(sarcoplasmic protein) và protein sợi cơ (myofibrilar protein). Protein đốt cơ có khả

năng hoà tan bởi lực ion chức năng (sinh lí) và khuếch tán ra ngoài mô cơ ở trạng thái

cứng xác vào trong dung dịch muối ngâm, trong khi protein sợi cơ vẫn giữ ở hình thức

hợp chất cao phân tử trong mô cơ khi ngâm trong dung dịch muối, nhưng nó sẽ trở nên

hoà tan ở lực ion cao hơn (Offer và Knight, 1988).

 Khả năng giữ nước (Water-holding Capacity - WHC) của thịt chế biến

Khả năng giữ nước là một trong các tính chất quan trọng nhất đối với các sản phẩm

thịt chế biến. Nó ảnh hưởng đến năng suất và sự mọng nước của sản phẩm cuối cùng

dù là việc phân phối được thực hiện dưới dạng sản phẩm thịt tươi hay đã qua chế biến.

WHC được định nghĩa như là khả năng thịt giữ lại nước khi chịu tác động các ngoại

lực (đun nóng, cắt, thái nhỏ hoặc ép). Nhiều tính chất vật lí bao gồm màu sắc, cấu trúc

và độ cứng chắc là kết quả của khả năng giữ nước của thịt. Độ mọng nước và mềm

mại của thịt nấu phụ thuộc một phần vào khả năng giữ nước.

Trong công nghiệp chế biến thịt các kĩ thuật khác nhau được áp dụng để nâng cao khả

năng giữ nước, chẳng hạn như bổ sung muối và các phosphate dạng kiềm. Việc gia

tăng WHC đạt được bằng cách thay đổi protein sợi cơ, vì thế chúng sẽ liên kết nước

nhiều hơn. Nếu các protein sợi cơ liên kết đủ nước sẽ trở thành dạng hoà tan, chúng sẽ

không phân li hoặc lắng trong chất lỏng. Một số dạng hoà tan của protein sợi cơ là cần

thiết cho sự liên kết của các sản phẩm thịt “tái cấu trúc” (restructure)

Để nâng cao WHC của các protein sợi cơ, các khoảng không giữa các sợi protein cần

được gia tăng. Để hiểu điều này được thực hiện như thế nào, cần thảo luận các điện

tích của protein, pH và điểm đẳng điện. Các protein sợi cơ là các hợp chất không gian

3 chiều lớn. Chúng có các điện tích dương cũng như điện tích âm trong suốt cấu trúc

của chúng. Trong thực tế chúng hoạt động như những nam châm nghĩa là các điện tích

cùng dấu đẩy lẫn nhau và ngược dấu thì hút lại. Nếu số điện tích âm được gia tăng

trong các protein này thì khoảng không giữa các protein trở nên to hơn vì điện tích âm

đẩy lẫn nhau.

Hình 5.19 : Ảnh hưởng của pH lên khả năng giữ nước của thịt

Điểm đẳng điện của protein là điểm mà ở đó số điện tích dương bằng số điện tích âm

hay điện tích thực (net charge) là zero. Điểm đẳng điện của thịt ở pH vào khoảng 5,4 

5,6. Ở pH này điện tích thực bằng 0 và khoảng không giữa các protein là nhỏ nhất. Khi

khoảng không nhỏ thịt có WHC thấp. Gia tăng khoảng không giữa các protein sẽ làm

tăng WHC. Nếu pH của thịt được tăng lên trên 5,4 (tăng điện tích âm), các điện tích

âm đẩy lẫn nhau, khoảng không của protein tăng lên và WHC tăng (hình 3.14). Sau

khi tê cứng thịt có pH khoảng 5,5 và vì thế có WHC thấp nhất. Nếu pH của thịt được

làm tăng lên và điểm đẳng điện của protein được làm giảm xuống, WHC sẽ tăng mạnh

mẽ. Hai khả năng này xảy ra khi bổ sung muối NaCl vào trong thịt. Muối (sodium chloride) hoà tan trong nước thành ion Na+ và ion Cl-. Ion Na+ có ảnh hưởng ít đến khoảng không protein nhưng ion Cl- tác động đến sự gia tăng điện tích âm trong

protein. Việc bổ sung muối cũng làm hạ thấp điểm đẳng điện tới khoảng 4,5 trong khi

nó nâng pH của thịt không đáng kể. Kết quả của việc bổ sung muối là một sự gia tăng

rất lớn khoảng không protein và WHC.

TÀI LIỆU THAM KHẢO

Baron, C.P. (1998). Pro- and antioxidative myoglobin species, Ph.D thesis. The Royal

Veterinary and Agricultural University, pp.3-6.

Bekhit, A.E.D and Faustman, C. (2005). Metmyoglobin reducing activity. Journal of Meat

Science, 71 (2005), 407-439.

Blakistone, B.A. (1998). Introduction. In Principles and applications of modified atmosphere packaging of foods. 2nd Edition, Blakistone, B.A. Blackie Academic & Professional, UK.

Chương V: Thịt

5.1 . Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm

5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu

5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò

5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm

5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt a. Kỹ thuật gây choáng

(Nguồn: Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền, 2004)

5.3. Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ Sau giết mổ các tính chất cơ bản của thịt đều thay đổi, do sự huỷ các hệ sinh học

Hình 5.8: Cấu trúc không gian của phân tử

Hình 5.9: Cấu tạo của Hem với nguyên tử sắt ở

myoglobin

trung tâm

Kết hợp ôxi (Oxygenation)

Oxymyoglobin (Fe2+) Đỏ đẹp

Myoglobin (Fe2+) (Deoxymyoglobin) Đỏ tía

Loại bỏ ôxi (Deoxygenation)

Khử (Reduction)

Ôxi hoá (Oxidation)

Ôxi hoá (Oxidation)

Metmyoglobin (Fe3+) Nâu

- Khí ôxi

5.5. Phân loại chất lượng thịt

Môi trường xung quanh

Không gian trong bao bì

Thịt

 Ảnh hưởng của NaCl đến khả năng giữ nước và hàm lượng nước tự do của thịt

Hình 5.18 : Ảnh hưởng của pH và NaCl trên khả năng giữ nước của thịt

 Khả năng giữ nước (Water-holding Capacity - WHC) của thịt chế biến

Baron, C.P. (1998). Pro- and antioxidative myoglobin species, Ph.D thesis. The Royal

Veterinary and Agricultural University, pp.3-6.

Bekhit, A.E.D and Faustman, C. (2005). Metmyoglobin reducing activity. Journal of Meat

Science, 71 (2005), 407-439.

Blakistone, B.A. (1998). Introduction. In Principles and applications of modified atmosphere packaging of foods. 2nd Edition, Blakistone, B.A. Blackie Academic & Professional, UK.

Cornforth, D.P and Jayasingh, P. (2004). Chemical and physical characteristics of

meat/Colour and pigment. Encyclopedia of Meat Science, pp. 249- 256.

Forrest, J.C., Aberle, E.D., Hedrick, H.B., Judge, M.D. and Merkel, R.A. (1975) Principles of

meat science. W.H. Freeman & Co., San Francisco. ISBN 0-7167-0743-8.

Hamm, R. (1986). Functional properties of the myofibrillar system and their measurements.

In Muscle as a Food (Ed. P.J. Bechtel) Academic Press, London, pp. 135-199

Humphreys, P. (1996). Vacuum packaging for fresh meat an overview. In Meat quality and

meat packaging. Taylor, S.A., Raimundo, A., Severini, M., and Smulders, F.J.M.

ECCEAMST, The Netherlands, pp. 285-293.

Jakobsen, M. and Bertelsen, G. (2006). Solubility of carbon dioxide in fat and muscle tissue.

Journal of Muscle Foods. 17 (2006), 9-19.

Lawrie, R. A. (1998). Lawrie's Meat Science. Sixth edition. Woodhead Publishing,

Cambridge England, pp. 127-137, 212-216 and 258-260.

Lũno, M., Beltrán, J.A., and Roncalés, P. (1998). Shelf-life extension and colour stability of

beef packaged in a low O2 atmosphere containing CO: Loin steaks and ground meat. Journal

of Meat Science, 48 (1998), 75-84.

Mancini, R.A., and Hunt, M.C. (2005). Current research in meat colour. Journal of Meat

Science, 71 (2005), 100-121.

Martens, H. Stabarsvik,E. and Martens, M. (1982). Texture and colour changes in meat during

coking related to thermal denaturation of muscle proteins. J. Texture Studies. 13: 291– 09

Monahan, F.J., Skibsted, L.H., and Andersen, M.L. (2005). Mechanism of oxymyoglobin

oxidation in the presence of oxidizing lipids in Bovine muscle. Journal of Agric. Food Chem.

53 (2005), 5734-5738.

Monin, G. (2004). Conversion of muscle to meat/Colour and texture deviations. Encyclopedia

of Meat Science, pp. 323- 330.

Nguyễn Ngọc Tuân & Lê Thanh Hiền (2004). Giáo trình chế biến - bảo quản thịt và sữa.

Nguyễn Văn Mười (2006). Công nghệ chế biến thịt. Nhà xuất bản giáo dục.

Offer, G. and Knight, P. (1988). The structural basis of water-holding in meat. Part 1: General

principles and water uptake in meat processing. In Developments in meat science vol. 4 (Ed.

R.A. Lawrie) Elsevier, London, pp. 63-171

Parry, R.T. (1993). Introduction. In Principles and applications of modified atmosphere

packaging of food. Parry, R.T. Blackie Academic & Professional, UK, pp. 9.

Pearson, A.M. and Young, R.B. (1989). Muscle and meat biochemistry. Academic Press, NY.

Seyfert, M., Hunt, M.C., Mancini, R.A., Hachmeister, K.A., Fropf, D.H., and Unruh, J.A.

(2004). Accelerated chilling and modified atmosphere packaging affect colour and colour

stability of injection-enhanced beef round muscles. Journal of Meat Science. 68 (2), 209-219.

Taylor, S.A. (1996a). Basic considerartions in meat packaging. In Meat quality and meat

packaging. Taylor, S.A., Raimundo, A., Severini, M., and Smulders, F.J.M. ECCEAMST,

The Netherlands, pp. 259-268.

Taylor, S.A. (1996b). Modified atmosphere packing of meat. In Meat quality and meat

packaging. Taylor, S.A., Raimundo, A., Severini, M., and Smulders, F.J.M. ECCEAMST,

The Netherlands, pp. 301-310.

Varnam, A.H. and Sutherland, J.P. (1995). Introduction. In Meat and meat products:

Technology, chemistry and microbiology. Varnam, A.H. and Sutherland, J.P. Chapman &

Hall, UK, pp. 26-30.

Warriss, P. D. (2000). Meat Science: An Introductory Text. CABI publishing, UK, pp. 97-

101, 142-154 and 234-239