intTypePromotion=1

Tiểu luận Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa

Chia sẻ: Phạm Khánh Vân | Ngày: | Loại File: DOCX | Số trang:29

0
211
lượt xem
77
download

Tiểu luận Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa

Mô tả tài liệu
  Download Vui lòng tải xuống để xem tài liệu đầy đủ

Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con người. Cùng với tính thiết yếu đó, ngành công nghiệp thực phẩm ra đời và phát triển với mục đích tạo nên những sản phẩm thực phẩm giàu giá trị dinh dưỡng và an toàn để phục vụ cho người tiêu dùng. Sự phát triển của đời sống xã hội kéo theo nhu cầu sử dụng các sản phẩm ăn liền, ăn nhanh này càng lớn. Để đáp ứng nhu cầu đó ngành công nghiệp thực phẩm ngày càng phát triển và sản xuất ra rất...

Chủ đề:
Lưu

Nội dung Text: Tiểu luận Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa

  1. MỤC LỤC Lời mở đầu Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein. 1. Đặc điểm, cấu tạo của protein. 2. Các bậc cấu trúc của phân tử protein. 2.1. Cấu trúc bậc I. 2.2. Cấu trúc bậc II. 2.3. Cấu trúc bậc III. 2.4. Cấu trúc bậc IV. Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein. 1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein. 2. Điều kiện tạo gel. 3. Cơ chế tạo gel. 4. Tính chất tạo gel của một số protein thực phẩm. 4.1. Protein của thịt. 4.2. Protein của sữa. 4.3. Protein của trứng. 5. Khả năng tạo gel của polysaccarit. 6. Gel hỗn hợp. 7. Gel đặc biệt. Phần III: Tìm hiểu quy trình sản xuất giò lụa truy ền th ống ở đ ịa phương. 1. Quy trình sản xuất giò. 2. Thuyết minh quy trình. 2.1. Chuẩn bị nguyên liệu. 2.2. Các bước tiến hành. Phần IV: Các tính chất chức năng của protein ứng dụng trong s ản xu ất giò lụa. 1. Khả năng tạo gel của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa. 2. Khả năng tạo kết cấu của protein. 3. Khả năng nhũ hóa của protein và độ bền của các nhũ t ương trong thực phẩm. Kết luận DANH SÁCH HÌNH Hình 1. Cấu trúc của protein……………………………..........................Trang 4 Hình 2. Cấu trúc bậc I của protein……………………………….………Trang 6 Hình 3. Cấu trúc xoắn α…..……………………………………………...Trang 7 1
  2. Hình 4. Cấu trúc gấp nếp β………………………………………………Trang 8 Hình 5. Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide…………………Trang 9 Hình 6. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß………………………………………Trang 9 Hình 7. Cấu trúc bậc III của myoglobin………………………………Trang 11 Hình 8. Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin……………………Trang 12 TÊN VIẾT TẮT CỦA MỘT SỐ ACID AMIN CÓ TRONG BÀI Ala Alanine Leu Leucine Tyr Tyrosine Cys Cysteine Met Methionine His Histine Glu Glutamic acid Val valine Ser Serine Lys Lysine Arg arginine Thr thrionine Gly glycine Asp Aspatic acid Pro proline 2
  3. Lời mở đầu Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con người. Cùng với tính thiết yếu đó, ngành công nghiệp thực ph ẩm ra đời và phát tri ển với mục đích tạo nên những sản phẩm thực phẩm giàu giá trị dinh dưỡng và an toàn để phục vụ cho người tiêu dùng. Sự phát triển của đời sống xã hội kéo theo nhu cầu sử dụng các sản phẩm ăn liền, ăn nhanh này càng lớn. Để đáp ứng nhu cầu đó ngành công nghiệp thực phẩm ngày càng phát tri ển và sản xuất ra rất nhiều sản phẩm, nhất là các sản phẩm được ch ế bi ến từ th ịt, hiện nay đã rất đa dạng về chủng loại, phong phú về hình th ức. Trong đó giò là mặt hàng ngày càng được nhiều người tiêu dùng ưa thích do tính năng thuận tiện trong sử dụng, tạo sự ngon miệng mà lại giàu dinh dưỡng. Giò có thể được sản xuất một cách thủ công theo quy mô hộ gia đình hoặc theo quy mô công nghiệp hiện đại. Tuy nhiên, dù được sản xu ất theo phương pháp nào đi nữa thì nguyên liệu chính làm ra giò vẫn là th ịt n ạc với thành phần chính là protein. Nhờ vào sự phát triển của khoa h ọc ứng d ụng trong thực phẩm chúng ta có thêm những hiểu biết sâu sắc v ề h ợp ph ần, c ấu 3
  4. trúc, các đặc tính cũng như những biến đổi của protein trong quá trình ch ế biến. Protein là cơ sở cho sự hình thành cũng như duy trì cấu trúc chức năng của các vật thể sống. Chúng có những tính chất chức năng khá điển hình như: khả năng hydrat hóa; khả năng hòa tan; khả năng tạo nhớt; khả năng tạo gel; khả năng tạo kết cấu; khả năng tạo bột nhão và kết cấu xốp; khả năng nhũ hóa; khả năng tạo bọt và khả năng cố định chất thơm. Tuy nhiên không phải tính chất chức năng nào của protein cũng được ứng dụng trong sản suất giò lụa. Sau đây để giúp mọi người có thêm hiểu biết về protein cũng nh ư ứng dụng của chúng trong sản xuất giò lụa em xin thực hiện đề tài “Tìm hi ểu đ ặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa”. Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein. 1. Đặc điểm, cấu tạo của protein: -Protein là hợp chất hữu cơ cao phân tử được cấu tạo bởi các L- α-amin, các đơn vị này liên kết với nhau bằng liên kết peptide. -Thành phần hóa học: C, H, O, N. -Đơn vị cấu tạo của protein là các acid amin. Acid amin là các d ẫn xu ất của acid hữu cơ mà trong phân tử đồng thời chứa 2 nhóm cacboxyl (COOH) và amin (NH2). 2. Các bậc cấu trúc của protein : 4
  5. Hình 1. Cấu trúc của protein. 2.1. Cấu trúc bậc I : -Cấu trúc bậc một của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc acid amin trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết đồng hóa trị). Đây là liên kết cộng hóa trị t ương đối b ền vững và chỉ bị phá hủy bởi các tác nhân: acid, kiềm, enzim protease. Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α-cacboxyl của một acid amin này với nhóm α--amin của nhóm amin của một acid amin khác, loại đi một phân tử nước. 5
  6. -Sản phẩm của phản ứng giữa hai acid amin là dipeptide. Nếu có 3, 4, 5,...hoặc nhiều acid amin kết hợp không lặp lại với nhau thì s ẽ có: tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide...và polypeptide. -Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khác nhau, nên s ố lượng đồng phân vô cùng lớn (2.10 18). Tuy nhiên số đồng phân trong thực tế thường ít hơn đồng phân theo lý thuyết nhiều, do trong phân t ử protein có các đoạn peptide giống nhau hoặc gần giống nhau. -Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein có mạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin. Đa phần protein có s ố gốc acid amin giữa 100 và 500, có một số gốc còn tới hàng ngàn gốc. -Cấu trúc bậc I của protein quyết định tính chất sinh học, khi thay đổi số lượng acid amin trong chuỗi polypeptide ảnh hưởng đến chức năng sinh học. -Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau: • Bốn nguyên tử của liên kết peptide và hai nguyên tử cacbon α nằm trong cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro l ại ở v ị trí trans so với C-N. • Các mạch bên R1, R2, R3... ở vị trí trans (φ=ψ=1800) thì nằm bên ngoài mạch polypeptide. Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cách nhau bằng nhóm –HCR- -Chỉ có các liên kết hóa trị đơn giữa C và C α và giữa N và Cα là có khả năng quay tự do với các góc xoắn φ và ψ xung quanh Cα. -Độ dài của liên kết C-N bằng 1,32A o ngắn hơn độ dài của liên kết đơn C-N bình thường (1,47A o), còn độ dài của liên kết C=O ở đây bằng 1,2 A o lại lớn hơn độ dài của liên kết C=O bình thường (1,215A o). Do đó liên kết C-N có một phần mang đặc tính của liên kết đôi (khoảng 40%), nên có th ể hình thành dạng enol. -Liên kết peptide rất bền (hơn 400 J/mol). Độ bền của liên kết này có được là do sự cộng hưởng của hai dạng mesome (đồng phân không hoạt 6
  7. quang) như đã nói ở trên, do đó, một mặt, nhóm –NH- không được proton hóa giữa pH=0 và pH= 14, mặt khác, sẽ không có sự quay tự do của liên kết –C-N. -Cấu trúc bậc một là phiên bản dịch mã di truy ền. Cấu trúc b ậc một cho biết được quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống. Hình 2. Cấu trúc bậc I của protein 2.2. Cấu trúc bậc II: -Cấu trúc bậc II được dùng để chỉ các trạng thái cấu trúc xoắn α- và duỗi thẳng β- của chuỗi polypeptide. 2.2.1. Cấu trúc xoắn α: Hình 3. Cấu trúc xoắn α: A. Mô hình giản lược, B. Mô hình phân t ử, C. Mô hình nhìn từ đỉnh, D. Mô hình không gian. -Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo. Mỗi vòng xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo đ ược 5 vòng). Các 7
  8. nguyên tử Cα nằm trên đường sinh của hình trụ. Các mạch bên R hướng ra phía ngoài. Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng 0,6 nm. Khoảng cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm. Góc xoắn là 26o. có thể có xoắn α phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ). Với các acid amin thì tạo xoắn trái không thuận lợi. -Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số liên kết hydro tối đa. Các liên kết hydro gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- c ủa liên k ết peptide này với nhóm –CO- của liên kết peptide th ứ ba k ề đó. C ứ m ỗi nhóm- CONH- tạo được hai liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác. -Vì mỗi liên kết peptide đều tham gia vào việc tạo liên k ết hydro và vì các diphol (lương cực mang điện) được hình thành và cũng được hướng theo chiều như thế nên cấu trúc xoắn α có độ bền rất lớn. Hơn nữa cấu trúc này lại có mật độ dày đặc (thực tế hấu như không có khoảng trống bên trong xoắn) nên sẽ làm giảm tương tác với các phân tử khác (chẳng hạn không có liên kết hydro với các phân tử nước). -Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein. Có protein tỷ lệ xoắn đến 75% (như trong hemoglobin và myoglobin) nhưng cũng có protein tỷ lệ xoắn rất thấp (như trong kimotripsin). -Các acid amin như Ala, Leu, Phe, Tyr, Cys, Met, His, Glu, Val có kh ả năng tạo ra xoắn α bền trong khi đó các acid amin nh ư Ser, Lys, Arg, Thr, Gly cũng tạo được xoắn α nhưng không bền. Nếu có prolin xen giữa các b ước s ẽ phá vỡ độ đồng đều của xoắn làm cho nó có hình thể khác đi. Ví d ụ: trong casein, các gốc prolin phân bố rất đồng đều làm cho phân tử casein có cấu trúc hình thể cuộn thống kê. -Vì vậy nếu biết được cấu trúc bậc một của một protein thì cóp th ể d ự đoán được tỷ lệ xoắn α cũng như vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân t ử protein đó. -Thỉnh thoảng trong một số vùng của protein hình cầu còn có cấu trúc xoắn 310, là một dạng xoắn α với ba gốc acid amin một vòng. -Cấu trúc xoắn απ và xoắn γ thì có 4,4 và 5,2 gốc acid amin trong một vòng, thường ít gặp hơn. 2.2.2. Cấu trúc gấp nếp β: 8
  9. Hình 4. Cấu trúc nếp gấp beta (các mũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin) -Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình ch ữ chi. Xoắn α có th ể chuyển thành cấu truc gấp nếp β khi không còn các liên k ết hydro (ch ẳng h ạn là do nhiệt). -Các mạch đã duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử để tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp. Các mạch polypeptide có th ể song song (A và B trong hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3). Các g ốc bên R của các acid amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt ph ẳng của tờ gi ấy do đó độ tích điện hoặc độ cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu trúc này. Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thể tham gia vào cấu trúc này. Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sự hình thành cấu trúc này. Hình 5. Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide có cấu trúc tờ gi ấy x ếp (cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi A và B đ ối song song. -Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (Hình 3.4). Các chuỗi polypeptide có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn đ ịnh nh ờ 9
  10. một liên kết hydro. Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là đi ểm xu ất phát c ủa xoắn α với bước bằng không. Hình 6. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí c ủa m ối liên kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro. -Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I (xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình th ể cis) và polyprolin I (xoắn trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình th ể tras, khoảng cách của hai gốc tính từ hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm). Hai cấu trúc này cò thể chuyển đổi cho nhau và th ường thì II trong môi tr ường nước bền hơn. Cấu trúc tương tự xoắn ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong da, gân, xương và sừng. -Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là m ột c ấu trúc không xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng. c ấu trúc ki ểu này sẽ hình thành khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang đi ện tích hoặc có án ngữ không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúc xoắn. Khi đó mặt polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách gi ữa các nhóm mang điện tích cùng dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩy tĩnh điện là cực tiểu. Chuỗi polyisoluecine cũng tạo ra đ ược c ấu trúc này là do án ngữ không gian của mạch bên. 2.3: Cấu trúc bậc III: -Cấu trúc bậc III là cấu hình không gian của chuỗi polypeptide. Nó được xác định bởi cấu trúc bậc I và bậc II. Cấu trúc bậc III hình thành một cách tự phát phụ thuộc vào kích thước, hình dạng và tính phân c ực c ủa các gốc aminoacid. Các gốc này tương tác với nhau và với các phân tử dung môi bằng cách đó làm suy yếu khả năng xoay tự do của các liên kết trong chuỗi polypeptide. Sự tương tác đó được thực hiện bằng các kiểu liên k ết disulfide, ester, hydro và tương tác kỵ nước. -Các chuỗi polypeptide của protein hình cầu được cấu tạo thành kh ối một cách rắn chắc. Ví dụ như phân tử myoglobin (gồm một chuỗi polypeptide duy nhất với trọng lượng phân tử 16.700 , chứa 153 gốc aminoacid) được bó 10
  11. chặt đến mức trong lòng nó chỉ có thể chứa 4 phân tử nước. Tất cả các gốc R có tính phân cực được sắp xếp ở mặt ngoài ở dạng hydrat-hóa còn hầu h ết các gốc R không phân cực có tính kỵ nước nằm trong lòng phân tử để tránh tiếp xúc với nước. Những gốc aminoacid không có khả năng tạo cấu trúc xoắn α nằm tại những nơi chuỗi polypeptide bị gấp khúc. Hình 7. Cấu trúc bậc III của myoglobin -Tính chất sinh học của protein phụ thuộc không nh ững vào cấu trúc bậc một, bậc hai mà cả vào cấu trúc bậc ba của chúng. Các y ếu t ố phá v ỡ cấu trúc bậc ba đều làm mất hoạt tính sinh học của protein. 2.4. Cấu trúc bậc IV: -Phân tử của đa số protein với trọng lượng phân tử trên 50.000 thường được cấu tạo từ hai chuỗi polypeptide trở nên. Những chuỗi polypeptide này được gắn với nhau bằng các loại liên kết y ếu như liên k ết hydro, liên k ết k ỵ nước hoặc các loại liên kết mạnh hơn như liên kết ester, liên k ết disulfide… Mỗi chuỗi polypeptide với cấu trúc bậc I, II và III xác đ ịnh t ạo thành m ột phần dưới đơn vị. Nhũng phần dưới đơn vị đó kết hợp với nhau để tạo nên phân tử protein hoàn chỉnh. Các sắp xếp đặc trưng trong không gian của các phần dưới đơn vị trong mỗi phân tử protein hoàn chỉnh loại này được gọi là cấu trúc bậc IV của protein. Ví dụ điển hình cho những protein có cấu trúc bậc IV là Hemoglobin (M = 68.000) được cấu tạo bởi 4 chuỗi polypeptide 2 chuỗiα và 2 chuỗi β. Chu ỗi α chứa 141 gốc aminoacid còn chuỗi β chứa 146 gốc. Mỗi chu ỗi g ắn với m ột phân tử hem. Cả 4 phần dưới đơn vị sắp xếp tương hỗ nhau theo quy luật hoàn toàn xác định, làm cho phân tử hemoglobin có dạng gần nh ư hình c ầu với kích thước 50 x 50 x 64 11
  12. Hình 8. Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin -Trong nhiều trường hợp các phần dưới đơn vị có th ể hình thành từ một số chuỗi polypeptide. Khi đó mỗi chuỗi polypeptide được gọi là protomer, còn phần dưới đơn vị được gọi là oligomer. Những olygomer này k ết h ợp v ới nhau thành một phân tử protein có cấu trúc bậc IV hoàn ch ỉnh. Đó là trường hợp của glutamate dehydrogenase của gan bò. Enzim này (M = 2,2x10 6) cấu tạo bởi 8 oligomer với M = 280.000. Mỗi oligomer được hình thành t ừ m ột s ố chuỗi polypeptide có trọng lượng phân tử khoảng 50.000. -Bản thân hemoglobin cũng có thể phân ly thành 2 oligomer, mỗi oligomer chứa 1 chuỗi α và một chuỗi β. -Các phân tử protein có cấu trúc bậc bốn trong nh ững điều kiện nhất định phân ly thành các phần dưới đơn vị, trong những điều kiện khác những phần dưới đơn vị này lại kết hợp với nhau thành nh ững phân tử ban đầu. Quá trình phân ly và kết hợp này kèm theo sự biến đổi tính ch ất sinh học c ủa prtein. Hoạt tính sinh học cũng phụ thuộc vào các kiểu tổ hợp khác nhau c ủa các phần dưới đơn vị. Mối liên quan này giữa cấu trúc bậc bốn và tính ch ất của protein là cơ sở của nhiều quá trình điều hòa trong tế bào. Những enzim then chốt mang chức năng điều hòa quá trình trao đổi chất đều là những enzim có cấu trúc bậc bốn. -Sự tồn tại của protein có cấu trúc bậc bốn còn là yếu tố kh ắc phục tác hại của sự nhầm lẫn trong quá trình sinh tổng h ợp protein. Đó cũng là m ột phương tiện để tiết kiệm AND và ARN thông tin. Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein. 1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein: 12
  13. -Cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác tương tự, trong đó cũng có sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein như sự li ên hợp, sự tập hợp, sự trùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ. -Các phản ứng liên hợp protein thường có quan hệ với các bi ến đ ổi ở m ức dưới đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các ph ản ứng trùng h ợp hoá hoặc tập hợp hoá lại tạo ra các phức hợp có kích thước lớn. -Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có th ể dẫn đến mất toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hoà tan. -Khi protein không bị biến tính nhưng do giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các mạch mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật t ự thì s ẽ xảy ra hi ện tượng kết tụ. -Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các ph ản ứng tập hợp xáy ra do tương tác protein – protein chiếm ưu thế so với tương tác protein – dung môi sẽ dẫn dến tạo thành một khối lớn và thô, gọi là s ự đông tụ. -Khi các phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành một mạng lưới protein có trật tự thì hiện tượng đó được gọi là sự tạo gel. -Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng rất quan trọng c ủa nhi ều h ệ thống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái do đó cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực phẩm. Phomat, giò, gel gelatin, đậu phụ, bột nhào làm bánh mì hoặc các thịt giả từ protein thực vật (được kết cấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có cấu trúc gel). -Khả năng tạo gel của protein được sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nước, tạo độ dầy, tạo lực liên kết (bán dính) giữa các tiểu phần cũng như làm bền các nhũ t ương và bọt. 2. Điều kiện tạo gel: 13
  14. -Sự gia nhiệt, trong đa số trường hợp là rất cần thiết cho quá trình t ạo gel. Việc làm lạnh sau đó sẽ tạo ra nhiều liên kết hydro giúp cấu trúc gel bền. Đôi khi một sự acid hóa nhẹ nhàng cũng có ích. Thêm muối (đặc bi ệt là ion canxi) có thể cũng cần, hoặc là để tăng tốc độ tạo gel goặc để gia tăng đ ộ c ứng cho gel. -Phản ứng tạo gel có thể biểu diễn bằng sơ đồ sau: to to to hoặc làm lạnh (Pn)n npn npd (pd)n Trong đó: Pn : protein tự nhiên ban đầu Pd : protein bị biến tính -Nhiều protein có thể tạo gel không cần gia nhiệt mà ch ỉ c ần m ột s ự thu ỷ phân enzim vừa phải, một sự thêm đơn giản các ion canxi, hoặc một s ự ki ềm hoá kèm theo trung hoà hoặc đưa pH đến điểm đẳng điện (sản xuất đậu phụ). -Nhiều gel cũng có thể được tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch đậu tương), từ các thể protein không tan hoặc ít tan phân tán trong n ước hoặc trong muối (collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc) đậu t ương) từng phần hoặc toàn bộ bị biến tính. Như vậy độ hoà tan của protein không phải luôn luôn cần thiết cho sự tạo gel. 3. Cơ chế tạo gel: -Cơ chế và các tương tác có quan hệ đến việc hình thành m ạng protein ba chiều đặc trưng cho gel hiện chưa hoàn toàn rõ. Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ ràng rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch xảy ra trước giai đoạn tương tác trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử. -Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao bị phá huỷ, liên k ết gi ữa các phần tử bị đứt, các nhóm bên của axit amin trước ẩn ở phía trong thì bây gi ờ xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptit bị duỗi ra cùng nhau, ti ếp xúc v ới nhau và liên kết lại với nhau thành mạng lưới không gian ba chi ều mà m ỗi v ị 14
  15. trí tiếp xúc của mạch lạ một nút. Các phần còn lại hình thành mạng l ưới không gian vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước. -Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hoá tăng vì số nh ững vị trí ti ếp xúc đ ể tạo ra nút mạng lưới tăng lên. Nồng độ protein càng lớn thì các hạt tiếp xúc trực tiếp không qua một lớp nào của của môi trường phân tán và khối gel càng dề vì ở những vị trí đặc biệt ở đầu mút, những góc cạnh các yếu tố bền dễ bị mất do đó dễ tạo ra nút mạng lưới. -Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do tương tác giữa các nhóm ưa béo. Khi các nhóm này gần nhau, tương tác với nhau thì hình thành ra liên kết ưa béo, lúc này các phân tử nước bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hướng như tụ lại. Tương tác ưa béo được tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm các mạch polypeptit sít lại với nhau hơn do đó làm cho khối gel cứng hơn. -Các nút mạng lưới cũng có thể được tạo ra do các liên kết hydro giữa các nhóm peptit với nhau, giữa các nhóm – OH của serin, treonin hoặc tirozin với các nhóm – COOH của glutamic hoặc của aspactic. Nhiệt độ càng thấp thì liên kết hydro càng được tăng cường và củng cố vì càng có điều kiện để tạo ra nhiều cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra m ột đ ộ linh đ ộng nào đó giữa các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một đ ộ d ẻo nh ất đ ịnh. Các mắt lưới trong gel gelatin chủ yếu là do các liên k ết hydro. Khi gia nhi ệt các liên kết hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy ra. Khi để nguội liên k ết tái h ợp và gel lại hình thành. -Tham gia tạo ra các nút lưới trong gel cũng có th ể do các liên k ết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngược dấu hoặc do liên k ết giữa các nhóm tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hoá trị như ion canxi chẳng hạn. Nhờ vậy mà gel tạo ra có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt. - Các mắt lưới còn có thể do các liên kết đisulfua tạo nên. Trong trường hợp này sẽ tạo cho gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền. 15
  16. -Một số protein có bản chất khác nhau có thể tạo gel khi được đun nóng đồng thời (sự đồng tạo gel). -Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tương tác với các chất đồng tạo gel như các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có th ể thêm các ch ất alginate hay pectinat tích điện âm vào gelatin tích điện dương để tạo ra tương tác ion không đặc hiệu giữa các chuỗi peptit do đó sẽ tạo cho gel có nhiệt độ nóng chảy cao (80oC). -Người ta cũng thường thêm caraghenat polysulfat (tích điện âm) vào sữa (pH của sữa) để tạo ra ion tương tác đặc hiệu với vùng tích điện dương casein K. Vì thế mà các mixen casein có thể được ch ứa trong các gel caraghenat. -Khối gel mới tạo thành còn chứa một lượng lớn nước ở phía trong. Nhiều gel có thể chứa tới 98% nước. Ngoài lớp nước hydrat hoá liên kết chặt chẽ với các nhóm có cực của chuỗi protein, còn có nước ở dạng dung môi tự do. Người ta nhận thấy, mặc dù nước bị nhốt này có tính chất giống như nước của một dung dịch muối loãngđược giữ bằng lực vật lý, vẫn không th ể bị đầy ra một cách dễ dàng. Có thể là khi tạo gel đã t ạo ra một cái b ẫy đ ể nh ốt nước. Hoặc cũng có thể các lỗ của mạng lưới protein giữ được nước dạng mao quản. -Khi đi từ dung dịch nước protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel bằng nhiệt có thể như sau (phương trình (3.1)): 1/ Phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các dưới đơn v ị hoặc monomer. 2/ Biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (s ự giãn mạch vẫn còn là từng phần): (PN)n ↔ nPN → nPD (3.1) 16
  17. Trong đó PN – protein tự nhiên; PD – Protein đã bị biến tính; n - số đã biết. -Người ta thấy, trạng thái gel cuối cùng tương ứng với các tập hợp protein từng phần bị biến tính (PD)x , (x < n) nên có thể là phương trình (3.2) hoặc (3.3): xPN (PN)x (PD)x đun nóng đun nóng xPN xPD đun nóng (PD)x đun nóng hoặc làm lạnh -Phần đầu của phương trình (3.2) là phản ứng kết tụ, ph ần thứ hai c ủa phương trình (3.2) là phản ứng đông tụ khô. Trong điều kiện thuận l ợi cho biến tính hơn là cho tập hợp (protein mang điện tích l ứn ở pH th ấp ho ặc cao, lực ion rất yếu, có mặt số ion, có mặt các tác nhân phân ly nh ư: ure, guanidin, các chất tẩy rửa) thì sự đun nóng sẽ làm xảy ra phản ứng theo ph ương trình (3.3). -Giai đoạn tập hợp càng chậm so với giai đoạn biến tính thì càng có điều kiện để các mạch polypeptit đã được giãn mạch ra từng phần, sẽ có trật tự, đồng đều, trơn, trương mạnh, rất đàn hồi và trong suốt; gel bền, không b ị co tách dịch. Ngược lại các gel được tạo thành từ các tiểu phần protein có tập hợp thô sẽ đục, ít đàn hồi và đặc biệt không bền (gel bị co và dễ chảy dịch). -Sự giãn mạch các phân tử protein sẽ làm xuất hiện các nhóm phản ứng nhất là các nhóm kỵ nước (ưa béo) của protein hình cầu. Do đó các t ương tác kỵ nước giữa protein – protein sẽ thuận lợi và là nguyên nhân chính c ủa vi ệc tạo tập hợp liên tục. Các protein có khối lượng phân tử cao và có tỷ l ệ ph ần trăm axit amin kỵ nước cao sẽ tạo gel có mạng lưới chắc. Khi ở nhiệt độ cao các tương tác ưa béo sẽ thuận lợi trong khi đó sự hình thành các liên kết hydro lại dễ dàng khi làm lạnh. Sự gia nhiệt cũng có thể làm phơi bày các nhóm – 17
  18. SH ở bên trong, do đó xúc tiến việc hình thành hoặc trao đ ổi các c ầu đisulfua. Khi có mặt nhiều nhóm – SH và –S-S - sẽ tăng cường h ệ th ống m ạng gi ữa các phân tử và gel tạo ra bền với nhiệt. Các cầu canxi làm cho gel có đ ộ c ứng và độ bền tốt hơn. -Vùng pH thuận lợi cho sự tạo gel sẽ được mở rộng cùng với sự tăng nồng độ protein. Vì khi ở nồng độ protein cao thì các liên kết ưa béo và liên kết đisulfua có điều kiện để tạo thành sẽ bù trừ lại các lực đẩy tĩnh điện cảm ứng vốn do protein tích điện cao sinh ra. -Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ra kém phồng, ngậm ít nước và cứng. Các protein có tỷ lệ axit amin ưa béo cao (trên 31,5% số phân tử) như hemoglobin, ovalbumin, sẽ có vùng pH tạo gel thay đổi phụ thuộc vào nồng độ protein. Trái lại các protein có phần trăm các axit amin ưa béo thấp (22÷31%) như γ - globulin, serumalbumin, gelatin và protein của đậu tương… thì lại không thay đổi pH tạo gel khi nồng độ protein thay đổi. 4. Tính chất tạo gel của một số protein thực phẩm: 4.1. Protein của thịt: - Khả năng tạo gel bởi nhiệt của các protein miofibril (tơ cơ) ở th ịt và cá là cơ sở kết cấu của nhiều sản phẩm thực phẩm. Do tạo ra mạng lưới gel nên các protein này là tác nhân gắn kết trong thịt “tái tạo”, trong các lo ại giò, ho ặc là tác nhân làm bền nhũ tương trong xúc xích, hoặc là tác nhân làm m ịn và đàn hồi trong kamaboko. Tính chất lưu biến đặc trưng của các sản phẩm có tính cao cấp này phụ thuộc vào bản chất và độ tươi của nguồn protein (protein khi đưa chế biến phải không bị biến tính bởi nhiệt, bởi lạnh, và không bị proteolizơ), sự có mặt của muối trung tính và điều kiện gia nhiệt để tạo gel. 4.2.Protein của sữa. -Khả năng đông tụ của các mixen casein được sử dụng trong ch ế biến các loại phomat và các sản phẩm khác từ sữa. Sự đông tụ th ường được kh ởi đ ầu 18
  19. bằng tác dụng proteolitic của chimozin trên casein K nh ưng nhất thi ết ph ải có ion của canxi và có một nhiệt độ cao hơn 15oC. -Axit hoá sữa ở pH đẳng nhiệt của casein cũng làm cho sữa đông tụ. Khi pH > 6 các mixen casein (và các caseinat) rất bền với nhiệt, nhất là khi được gia nhiệt ở chính trong sữa thì phải tới 20 đến 60 ph ở nhiệt đ ộ 140 oC mới làm chúng đông tụ được. 4.3.Protein của trứng. -Các protein của lòng trắng trứng được coi là tác nhân t ạo gel ho ặc tác nhân gắn kết tốt nhất. Conalbumin và ovalbumin (pI = 4,6) bị biến tính ở 57÷65oC và 72÷84oC, khi nồng độ protein trên 5% có thể tạo gel trong một khoảng pH rất rộng (từ 3 đến 11). 5. Khả năng tạo gel của polysaccarit: -Khi để nguội hồ tinh bột thì các phân tử sẽ tương tác với nhau và sắp xếp lại một cách có trật tự để tạo thành gel tinh bột có cấu trúc mạng ba chiều. Để tạo được gel thì dung dịch tinh bột phải có nồng độ đậm đặc vừa phải, phải được hồ hoá để chuyển tinh bột thành trạng thái hoà tan và sau đó đ ược để nguội ở trạng thái yên tĩnh. Khác với gel protein, trong gel tinh bột chỉ có duy nhất các liên kết hydro tham gia. Liên kết hydro có thể nối trực ti ếp các mạch polyglucozit lại với nhau hoặc gián tiếp qua cầu phân tử nước. -Vì tinh bột chứa cả amilopectin và amiloza nên trong gel tinh bột có vùng kết tinh và vùng vô định hình. Tham gia vào vùng kết tinh có các phân tử amiloza và các đoản mạch amilopectin kết dính với nhau. Cấu trúc nhi ều nhánh mà chủ yếu là các nhánh bên của phân tử amilopectin s ẽ c ản trở s ự dàn phẳng và sự kết tinh. Vùng kết tinh vừa nằm trong các h ạt đã tr ương v ừa nằm trong dung dịch nước giữa các hạt sẽ tạo ra độ bền và độ đàn tính của gel. Phần của đại phân tử Am và AP nối vào mixen kết tinh nh ưng nằm trong phần vô định hình ở giữa các mixen sẽ tạo cho gel một áp su ất nh ất đ ịnh không bị phá huỷ và trong một chừng mực đáng kể áp suất này do số lượng tương đối của các phân tử trong phần vô định hình quyết định. 19
  20. -Các tinh bột vừa chứa Am và AP nên có khuynh hướng tạo gel như nhau khi ở nồng độ tương đối thấp. Chỉ có tinh bột khoai tây là kh ả năng này kém hơn, có thể là do hàm lượng Am của nó cao hơn nhưng trước h ết là do đ ộ dài bất thường và mức độ phân nhánh yếu của Am sẽ cản trở sự uốn thẳng để tạo ra cấu trúc mixen. Các tinh bột giàu amilopectin như tinh bột ngô n ếp, có độ phân nhánh cao thường cản trở sự tạo gel khi ở nồng độ thấp nhưng khi ở nồng độ cao (khoảng 30%) thì cũng tạo được gel. -Tinh bột cũng có thể đồng tạo gel với protein. Nhờ tương tác này mà kh ả năng giữ nước, độ cứng và độ đàn hồi của gel protein được tốt hơn. -Gel từ tinh bột giàu Am thường cứng và đàn hối kém. 6. Gel hỗn hợp: -Một hỗn hợp hai cao phân tử (tạo gel được hoặc không t ạo gel được) trong một số trường hợp có thể tạo nên hiện tượng hiệp trợ (synergy) dẫn đến những tính chất lưu biến khác nhau, đôi khi dẫn đến sưn tạo gel. Trong khi đó mỗi hợp phần khi một minh riêng rẽ thì không có khả năng tạo gel. -Các tương tác này thường đưa đến những cấu trúc mới hoắc đưa đ ến những sự thay thế rất kinh tế. -Có 3 kiểu mạng lưới có thể được tạo ra: • mạng lưới tạo ra do sự thâm nhập lẫn nhau của các mạng lưới riêng của mỗi poly saccarid • mạng lưới tạo ra do sự tương kị (incompatibility) lẫn nhau với sự tách riêng pha và sự tạo gel riêng cho mỗi poly saccarid • mạng lưới tạo ra do sự tạo các vùng nối kết hợp -Chẳng hạn, sự tồn tại các tương tác giữa caraghenan và caroube đã được ứng dụng trong công nghiệp. Các gel thu được có những tính chất lưu biến đã bị thay đổi do sự có mặt của caroube. Cũng có th ể thu được 1 gel v ới hỗn hợp caraghenan kappa và galactomanan khi ở một nồng độ caraghenan thấp hơn nồng độ mà nó tạo gel một mình. 20

CÓ THỂ BẠN MUỐN DOWNLOAD

 

Đồng bộ tài khoản