intTypePromotion=1
ADSENSE

Bài giảng Hóa sinh đại cương - Chương 1: Protein

Chia sẻ: Buctranhdo Buctranhdo | Ngày: | Loại File: PDF | Số trang:55

20
lượt xem
4
download
 
  Download Vui lòng tải xuống để xem tài liệu đầy đủ

Bài giảng Hóa sinh đại cương - Chương 1 Protein cung cấp cho người học những kiến thức như: Đại cương, cấu tạo của protein, các tính chất của protein, phân loại protein. Mời các bạn cùng tham khảo!

Chủ đề:
Lưu

Nội dung Text: Bài giảng Hóa sinh đại cương - Chương 1: Protein

  1. CHƯƠNG 1: PROTEIN 1.1. ĐẠI CƯƠNG “Protein” = “đầu tiên”, hay “quan trọng nhất” (tiếng Hy Lạp) 1.1.1. Định nghĩa - Quan điểm hóa học: Protein = polymer, tạo thành từ các -aa nối với nhau bằng lk peptide và không tan trong TCA 10%. Ph/tử protein có 1 hoặc nhiều chuỗi polypeptide - Quan điểm triết học: Protein = Chất hữu cơ mang sự sống • Các biêu hiện của sự sống? • Tại sao protein là chất mang sự sống?
  2.  Xúc tác: khi là enzyme  Vận chuyển: Hb (Hemoglobin); Lipoprotein huyết thanh; Transferin Các protein cv trên màng TB, vv…  Dinh dưỡng và dự trữ dinh dưỡng: Ovalbumin LTT, Casein sữa Ferritin là dạng dự trữ sắt
  3.  Vận động (chuyển động): VD: Cơ co được là nhờ actin và myosin (th/phần chủ yếu của cơ xương). Sự ch/động của NST (chromosom) trong q/trình phân bào cũng là nhờ các hệ thống protein co rút.  Cấu trúc (kiến tạo và chống đỡ cơ học): Collagen: trong gân và sụn, dạng sợi, chun giãn và bền. Elastin trong dây chằng cũng có tính chun giãn cao. Keratin trong tóc, móng, lông chứa nhiều Fibroin là th/phần chính của tơ, mạng nhện. ……… Protein là th/phần c/tạo, tạo nên tính đ/thù cho từng TB và các c/quan.
  4.  Bảo vệ: • Các kháng thể (globulin miễn dịch) • Fibrinogen và thrombin trong qt đông máu • Protein của nọc rắn độc, • Ricin là độc tố của cây thầu dầu có t/dụng b/vệ cây.  Điều hoà: • Khi là hormone, VD: Insulin và glucagon • Protein G  Cung cấp NL: OXH 1g protein cho 4,1 kcal  Các vai trò khác
  5. 1.1.3. Nguồn protein  Động vật: • Thịt, cá, trứng, sữa • Bột cá, bột xương thịt  Thực vật: • Bột lông vũ • Hạt cây họ đậu: đậu tương, lạc, vừng, … • Các loại khô dầu: đậu tương, lạc, vừng, … 1.2. CẤU TẠO CỦA PROTEIN 1.2.1. Thành phần nguyên tố (% VCK) C: 50 – 55% S: 0,3 – 2,5% O: 21 – 24% P, Fe, Cu, Zn, … H: 6,5 – 7,3% Tỷ lệ protein thô (Crude Protein) N: 15 – 18% (TB 16%) theo Kjeldahl: % CP = %N x 6,25)
  6. 1.2.2. Aminoacid (acid amin) 1.2.2.1. Định nghĩa - Đơn vị cấu tạo cơ bản của protein. - Dẫn xuất của 1 acid hữu cơ, 1 H ở C được thay thế bằng nhóm amin (NH2), gọi là - aminoacid. C/thức t/quát: R - C H - COOH | NH2 - aminoacid Các aa khác nhau ở gốc R (có tính acid, base hay trung tính).
  7. 1.2.2.2. Phân loại aminoacid + Theo cấu tạo + Theo độ phân cực - gốc R + Theo quan điểm dinh dưỡng
  8. a. Phân loại theo cấu tạo + AA mạch thẳng: - Trung tính (Gly, Ala, Val, Leu, Ile) - Chứa nhóm OH (Ser, Thr) - Chứa lưu huỳnh (Cys, Met) - Chứa 2 nhóm carboxyl và các amid của chúng (Asp, Glu, Asn, Gln) - Kiềm tính (Lys, Arg) + AA mạch vòng: Phe, Tyr, Trp, His, Pro - Vòng thơm: Phe, Tyr, Trp - Vòng khác : His, Pro
  9. b. Phân loại theo độ phân cực - gốc R - Gốc R không phân cực, kỵ nước (Nonpolar, Aliphatic R Groups) - Gốc R chứa nhân thơm (Aromatic R Groups) - Gốc R phân cực, không mang điện (Polar, Uncharged R Groups) - Gốc R mang điện dương, kiềm tính - Positively Charged (Basic) R Groups - Gốc R mang điện âm, tính acid - Negatively Charged (Acidic) R Groups
  10. c. Theo quan điểm dinh dưỡng - AA thiết yếu (essential amino acid): không được t/hợp hay t/hợp không thỏa mãn nhu cầu trong cơ thể, phải được c/cấp trong TĂ. - AA không thiết yếu (nonessential amino acid): được t/hợp trong cơ thể đ/vật. Một AA là thiết yếu hay không thiết yếu phụ thuộc vào gì? - Loài và giai đoạn ph/triển của cơ thể VD, Lợn và trẻ con không tổng hợp được: Phe, His, Ile, Leu, Lys, Val, Met, Arg, Thr và Trp. (Suy ra từ 2 tên người: PHILL V MATT) Trong 10 aa trên, người tr/thành tổng hợp được His và Arg. - Sự có mặt hay không của AA khác; VD: Met là tiền chất của Cys  khi thiếu Met, Cys là EAA Phe là tiền chất của Tyr  khi thiếu Phe, Tyr cũng là EAA
  11. d. Các aa bất thường có chức năng quan trọng 4-hydroxyproline và 5-hydroxylysine có trong collagen Mythyllysine là th/phần của myosin γ-carboxyglutamate có trong prothrombin th/gia đông máu
  12. e. Các aa không có trong protein, nhưng có trong sinh thể Ornithine và citruline là SPTG trong vòng Ornitine
  13. 1.2.2.3. Tính chất của aminoacid a. Tính đồng phân quang học Các aa (trừ Gly) chứa C* (bất đối), → có hoạt tính quang học (khả năng quay mặt phẳng tia phân cực). Nếu nhóm NH2 gắn bên phải, aa thuộc đ/phân hàng D (dextrorotatary) ghi dấu (+), nếu bên trái là đ/phân hàng L (levorotatary) ghi dấu (-) trước tên aa. COO – COO – + l l + H3N – C* – H H – C* – NH3 Số đ/phân = 2n l l n là số C bất đối CH3 CH 3 L- Alanin D - Alanin Trong protein đv, th/vật, các aa là α-L- aminoacid
  14. b. Lưỡng tính Các aa đều chứa 2 nhóm ion hóa là NH2 và COOH. Khi COOH phân ly , tạo thành ion âm theo ph/trình (1): - H2N - CH - COOH H+ + H2N – CH – COO (1) l l R R Khi nhóm NH2 nhận proton, có phương trình (2): H2N - CH - COOH + H+ H3N+ – CH-COOH l (2) l R R Theo thuyết Bronsted và Lowry về acid và base, amino acid cho H+ (1) và nhận H+ (2)  thể hiện như 1 acid hay base, có tính lưỡng tính. Trong d/dịch, aa tồn tại ở dạng lưỡng cực (dạng Zwitterion) hay dạng muối nội.
  15. Từ (1) và (2), có thể tính được 2 hằng số phân ly: COO- . H+ NH2 . H+ K1 = và K2 = COOH NH3+ Với mỗi aa, pK1 = - log10K1 pK2 = - log10K2 Có thể x/định tỷ lệ các ph/tử bị ion hóa tại một giá trị pH (pH = - log10H+) nào đó bằng cách thay giá trị H+ vào các biểu thức của K1 và K2. Như vậy, mức độ ion hóa của aa phụ thuộc pH môi trường. Khi pH thay đổi, aa tích điện (-) hoặc (+).
  16. +H + -H+ H3N+ – CH-COOH + H3 N+ – CH-COO- + H2 N – CH – COO - l -H l +H l R R R pHpI AA ở dạng cation AA ở dạng anion Di chuyển về cực âm Di chuyển về cực (+) Khi pH thay đổi, AA chuyển dần từ cation sang anion. Giá trị pH, tại đó AA trung hòa về điện = điểm đẳng điện pI (isoelectric point) hay pHi. pI của AA phụ thuộc số nhóm NH2 và COOH trong ph/tử. AA nhiều nhóm amine có pI cao, và ngược lại. Các monoamino- monocarboxylic acid, pH đẳng điện được xác định nhờ c/thức: pI = pHi = ½(pK1 + pK2)
  17. Để x/định các giá trị pK, dùng NaOH thêm vào dd AA, đo pH sau mỗi lần thêm, x/dựng được đường cong chuẩn độ. Kh/năng ph/ly lưỡng tính của aa có đường cong chuẩn độ đ/ trưng. Nồng độ OH- (Eq) Đường cong ch/độ đ/trưng của dd Ala 0,1M ở 25°C có 3 điểm uốn.
  18. Đường cong ch/độ đ/trưng của dd Gly 0,1M ở 25°C có 3 điểm uốn: - Điểm uốn ở OH- = 0,5 Eq tương ứng với pK1 = 2,34 - Điểm uốn ở OH- = 1,5 Eq tương ứng với pK2 = 9,60. - Điểm uốn giữa 2 điểm trên có có pH = 5,97 chính là pI. Nồng độ OH- (Eq)
  19. c. Các phản ứng hóa học đặc trưng của AA (Tự đọc) + Phản ứng của nhóm carboxyl: - Tạo muối với base - Phản ứng khử nhóm carboxyl (decarboxyl hóa) + Phản ứng của nhóm amine: - Tạo muối với acid - Phản ứng với formaldehyde (Phản ứng Sorensen) - Phản ứng với HNO2 (Phản ứng Val Slyke) - Phản ứng deamine hóa (khử nhóm amine) + Phản ứng Ninhydrin + Phản ứng tạo phức với kim loại + Các phản ứng liên quan đến mạch bên (gốc R)
  20. 1.2.3. Cấu tạo phân tử 1.2.3.1. Peptide và thuyết polypeptide a. Peptide: - Peptide là chuỗi aa l/kết với nhau bằng l/kết peptide - L/kết peptide: đồng hoá trị, hình thành nhờ loại nước (ngưng tụ) giữa α-COOH của AA trước với α-NH2 của AA sau.
ADSENSE

CÓ THỂ BẠN MUỐN DOWNLOAD


intNumView=20

 

Đồng bộ tài khoản
2=>2